To determine the profiles of lignin

To determine the profiles of ligninolytic enzymes,enzymeassays
were conducted for laccase, lignin peroxidase (LiP) and manganese
peroxidase (MnP) at the end of each experiment (except for screening)
from the decolorization culture filtrates. Laccase activity was
measured by method of Shin and Lee [24] by monitoring 2,2 azinobis
thiazoline-6 sulphonate (ABTS) oxidation. One unit of laccase
activity was defined as the amount of enzyme required to produce
a unit increase in absorbance per mL per min of the reaction mixture.
MnPwas assayed by the method ofWariishi et al. [25]. MnSO4
was added to sodium melonate buffer in the presence of H2O2. The
complex formed between Mn2+ and melonate absorbs at 270 nm.
MnP activity (U/mL)was defined as the amount of enzyme producing
one unit increase in absorbance per mL per min of the reaction
mixture. Lignin peroxidase activity was determined by following
the method of Tien and Kirk [26]. The oxidation rate of veratryl
alcohol to veratraldehyde was followed at 310nm in sodium succinate
buffer (pH 3) in the presence of H2O2 for 10 min. One unit of
LiP activity was defined as the amount of enzyme required to catalyze
the formation of 1mol of veratraldehyde per minute under
the reaction conditions.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การตรวจสอบโปรไฟล์ของเอนไซม์ ligninolytic ที่ enzymeassays
ได้ดำเนินการสำหรับแลคเคส, peroxidase ลิกนิน (LiP) และแมงกานีส
peroxidase (MNP) ตอนท้ายของแต่ละการทดลอง (ยกเว้นสำหรับการคัดกรอง)
จาก filtrates วัฒนธรรมลดสี กิจกรรมแลคเคสถูกวัดโดยวิธีการของชินและลี [24] โดยการตรวจสอบ 2,2?
azinobis
thiazoline-6 ​​sulphonate (ABTS) การเกิดออกซิเดชัน หนึ่งหน่วยของแลคเคสกิจกรรมถูกกำหนดเป็นปริมาณของเอนไซม์ที่จำเป็นในการผลิตที่เพิ่มขึ้นในการดูดกลืนแสงหน่วยต่อมิลลิลิตรต่อนาทีผสมปฏิกิริยา. MnPwas assayed โดยวิธี ofWariishi et al, [25] MnSO4 ถูกบันทึกอยู่ในบัฟเฟอร์โซเดียม melonate ในการปรากฏตัวของ H2O2 ที่ซับซ้อนเกิดขึ้นระหว่าง MN2 + และ melonate ดูดซับที่ 270 นาโนเมตร. กิจกรรม MNP (U / มิลลิลิตร) ถูกกำหนดเป็นปริมาณของเอนไซม์ที่ผลิตเพิ่มขึ้นหนึ่งหน่วยในการดูดกลืนแสงต่อมิลลิลิตรต่อนาทีของการเกิดปฏิกิริยาส่วนผสม กิจกรรม peroxidase ลิกนินถูกกำหนดโดยทำตามวิธีการของเทียนและเคิร์ก[26] อัตราการเกิดออกซิเดชันของ veratryl เครื่องดื่มแอลกอฮอล์เพื่อ veratraldehyde ตามที่ 310nm ใน succinate โซเดียมบัฟเฟอร์(pH 3) ในการปรากฏตัวของ H2O2 เป็นเวลา 10 นาที หนึ่งหน่วยของกิจกรรม LiP ถูกกำหนดเป็นปริมาณของเอนไซม์ที่จำเป็นในการกระตุ้นการก่อตัวของ1? mol ของ veratraldehyde ต่อนาทีภายใต้เงื่อนไขการเกิดปฏิกิริยา

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เพื่อกำหนดโปรไฟล์ของค่าเอนไซม์แลคเคส enzymeassays
มีวัตถุประสงค์สำหรับ lignin peroxidase ( lip ) และแมงกานีส
เปอร์ออกซิเดส ( MNP ) ในตอนท้ายของแต่ละการทดลอง ( ยกเว้นสำหรับการคัดกรอง )
จากการวัฒนธรรม สารละลาย . กิจกรรม -
เป็นวัดโดยวิธีของ ชิน และ ลี [ 24 ] โดยการตรวจสอบ 2 , 2  azinobis
thiazoline-6 sulphonate ( Abbr ) ออกซิเดชัน หน่วยหนึ่งของ -
กิจกรรมที่ถูกกำหนดไว้เป็นปริมาณของเอนไซม์ที่จำเป็นในการผลิต
หน่วยเพิ่มค่าต่อมิลลิลิตรต่อนาทีของการเกิดปฏิกิริยาของส่วนผสม .
mnpwas assayed โดยวิธี ofwariishi et al . [ 25 ] mnso4
เติมโซเดียม melonate บัฟเฟอร์ในสถานะของแบตเตอรี่ .
คอมเพล็กซ์เกิดขึ้นระหว่าง mn2 melonate และดูดซับที่ 270 nm .
กิจกรรม MNP ( U / ml ) คือกำหนดปริมาณของเอนไซม์การผลิต
เพิ่มหน่วยหนึ่งในการดูดกลืนแสงต่อมิลลิลิตรต่อนาที ปฏิกิริยา
ผสม กิจกรรมเอนไซม์ลิกนินถูกกำหนดตามวิธีการ และ เคิร์ก เทียน
[ 26 ] อัตราการออกซิเดชันของ veratryl
เหล้า veratraldehyde ตามมาที่ 310nm โซเดียมซิ
บัฟเฟอร์ pH 3 ) ในการแสดงตนของ H2O2 เป็นเวลา 10 นาทีหนึ่งหน่วยของกิจกรรมที่ถูกกำหนดไว้
ลิปตามปริมาณของเอนไซม์ ต้องเร่ง
การก่อตัวของ 1 โมลของ  veratraldehyde ต่อนาทีภายใต้
เงื่อนไขปฏิกิริยา