as an advantage to determine if fos

as an advantage to determine if fossils contain organic remains.
One may anticipate that the non-native and/or denaturated nature
of fossil protein remains can be efficiently determine by IR spectroscopy
[49]. The amide I/amide II ratio is considered as a good
marker of protein conformation [42,47] (as for collagen [50]), as well
as for the glycan part of proteins exhibiting strong C—O absorption
within the 1200-900 cm−1 spectral interval [42] (see Fig. 4).
However, there is no possible example of decay of protein that might
lead to the loss of one of the amide I or amide II absorptions. The
decay of proteins can probably be considered in the light of studies
on denatured species, which all shown that UV [53], pH [49], pressure
[54], and thermal [55] stress induced significant changes in the
amide I /amide II ratio or sub-components (band) changes. Application
of such physical stress on proteins has demonstrated that the
folding/unfolding processes were generally not reversible (except
using a limited pressure effect) although they did not lead to the
loss of amides I or II absorption. Therefore, these studies demonstrated
that proteins denaturation leads to the loss of secondary/
tertiary structure conformation, and not to primary structure loss,
which could lead to the loss of amides. Therefore, as far as proteins
are first characterized by the formation of amide groups, C=O
and N—H groups are chemically – and thus spectrally – inseparable.
It can be concluded that studies on fossils having found only
one band centered around 1655 cm−1 in the absence of another one
at 1545 cm−1 could have mistakenly considered the presence of proteins
in their sample [24]. Therefore, the concomitant occurrence
of 1655 and 1545 cm−1 IR bands must be considered as a necessary
prerequisite for mentioning the potential presence of proteins
in a fossil sample.
The same rule applies to other chemical compounds that can be
characterized by IR spectroscopy in fossil samples. In animal species,
lipids are all based on fatty acyl chains bonded on other chemical
species, cholesterol, glycerol with/without a phosphate group,
proteins, sphingosine-backbones and sugars. It has been shown experimentally
that lipids become associated with sugar and proteinous
macromolecules during the very early stages of decay, representing
the first stage in the transformation process that contributes to
the aliphatic rich composition found in organic fossils and kerogens
[10]. Therefore, the search for aliphatic chains in IR spectra
seems to be the main target for a vibrational spectroscopy technique,
with specific carbon skeleton (C—C), methyl (—CH3), and
methylene (—CH2) absorptions (Fig. 3). One must consider that the
stretching and bending absorption bands can be difficult to separate
in fossil spectra for the 3000-2800 cm−1 spectral interval, mostly
due to their weak absorbance with respect to the intense and overlapping
absorbance of mineral contents. On the other hand, bending
vibrations of the same molecular groups are quite intense within
the 1500-1300 cm−1 spectral region. Therefore, another rule for the
IR spectroscopy analysis of FAC or kerogens in fossils is to determine
both the stretching and bending vibration modes from the same
spectra, concomitantly in the 3000-2800 and 1500-1300 cm−1 spectral
intervals.
Another spectral interval of interest can be the 1300-900 cm−1,
where phosphate, nucleic-acids, and osidic residues collectively
absorb (Fig. 4). Taking into account that simple sugars (circulating
glucose) and polysaccharides (glycogen in skeletal muscles, membrane
polysaccharides. . .) are rapidly degraded by local enzymes after
animal death, there is no chance to find back the specific C—O absorption
[52] from these chemical species. However, it has been
hypothesized that polysaccharides biochemistry could yield to humic
acid-like polymers [5]. Another exception should be considered: the
glucidic domain of collagens, which structural function is critical
for crosslinking of fibrous collagen fibers [57]. The saccharidic content
of collagens is mainly glucose and a minority of other saccharides.
The IR spectra of collagens exhibit specific absorption bands at 1081
and 1035 cm−1 (Fig. 4), the latter being considered as the glucose
C—O—C bond in hemiacetal form [52]. These bands might be considered
for assessing the presence of collagens in fossil samples. The
collagen spectrum also shows that —CH3 absorption bands within
the 3000-2800 cm−1 spectral interval are not centered at the same
location than for fatty acyl chains, notably the νs(CH3) band, and no
intense absorption band of —CH2 groups can be expected from
proteins (see Figs 2 and 4).
Therefore, the confusion between fatty acyl chains, collagens (or
proteins in general) and Kerogens probably exists in the interpretation
of the bands found in the 3000-2800 cm−1 spectral interval
of fossil spectra. An accurate assignation of the CH2 and CH3 bands
is supposed to solve the situati

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เป็นประโยชน์การตรวจสอบซากดึกดำบรรพ์ประกอบด้วยอินทรีย์ยังคงอยู่หนึ่งอาจคาดหวังที่ไม่ใช่ native หรือ denaturated ธรรมชาติโปรตีนฟอสยังคงอยู่ได้อย่างมีประสิทธิภาพกำหนด โดยสเปกโทรสโก IR[49] . amide ฉัน / amide II อัตราถือเป็นดีเครื่องหมายของโครงสร้างโปรตีน [42,47] (เช่นคอลลาเจน [50]), เช่นสำหรับส่วน glycan โปรตีนแสดงแข็งแกร่ง C — O การดูดซึมภายใน 1200-900 cm−1 สเปกตรัมช่วง [42] (ดูรูปที่ 4)อย่างไรก็ตาม ไม่มีไปได้ตัวอย่างของการสลายตัวของโปรตีนที่อาจนำไปสู่การสูญเสียของ amide ที่หนึ่งฉันหรือ amide II absorptions การสลายตัวของโปรตีนอาจจะถือได้ว่าไฟศึกษาในสายพันธุ์ลแปลง ซึ่งทั้งหมดแสดงความดันที่ UV [53], pH [49],[54], และความเครียดความร้อน [55] เหนี่ยวนำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในการamide ฉัน/amide II อัตราส่วนหรือส่วนประกอบย่อย (แบนด์) การเปลี่ยนแปลง แอพลิเคชันเช่นความเครียดทางกายภาพบนโปรตีนได้แสดงให้เห็นว่าการกระบวนการพับ/แฉถูกโดยทั่วไปไม่สามารถย้อนกลับได้ (ยกเว้นใช้เอฟเฟกต์ความดันจำกัด) แม้ว่าพวกเขาไม่นำไปสู่การสูญเสีย amides ฉันหรือ II การดูดซึม ดังนั้น การศึกษาเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าแปรสภาพโปรตีนที่นำไปสู่การสูญเสียของรอง /โครงสร้างโครงสร้างระดับตติยภูมิ และการสูญเสียโครงสร้างหลักการซึ่งอาจนำไปสู่การสูญเสียของ amides ดังนั้น เท่าที่โปรตีนมีลักษณะเป็นครั้งแรก โดยการก่อตัวของกลุ่ม amide, C = Oและ N-H กลุ่มคือ เคมี – และทำกระจกชนิด – แยกออกสามารถสรุปที่ศึกษาเกี่ยวกับซากดึกดำบรรพ์ที่พบมีเพียงหนึ่งวงกลางประมาณ 1655 cm−1 ขาดอีกหนึ่งที่ 1545 cm−1 อาจมีผิดพลาดถือว่าการปรากฏตัวของโปรตีนในตัวอย่าง [24] ดังนั้น การเกิดขึ้นด้วยกัน1655 และ 1545 cm−1 IR วงต้องถือได้ว่าเป็นความจำเป็นข้อกำหนดเบื้องต้นสำหรับกล่าวถึงปัจจุบันศักยภาพของโปรตีนในตัวอย่างซากดึกดำบรรพ์ใช้กฎเดียวกันกับสารเคมีอื่น ๆ ที่สามารถโดดเด่น ด้วยสเปกโทรสโก IR ในตัวอย่างซากดึกดำบรรพ์ ในพันธุ์สัตว์ไขมันตามไขมัน acyl โซ่ยึดติดบนสารเคมีอื่น ๆสายพันธุ์ ไขมัน มี/ไม่ มี กลุ่มฟอสเฟต กลีเซอรอลโปรตีน sphingosine backbones และน้ำตาล มันแสดงทดลองว่า ไขมันกลายเป็นเกี่ยวข้องกับน้ำตาล และ proteinousดังนั้นในระยะแรก ๆ ของการสลายตัว เป็นตัวแทนขั้นตอนแรกในกระบวนการเปลี่ยนแปลงที่ก่อให้เกิดการองค์ประกอบมากมายอะลิฟาติกพบในฟอสซิอินทรีย์และ kerogens[10] . ดังนั้น การค้นหาโซ่อะลิฟาติกในสเปกตรัม IRน่าจะ เป็นเป้าหมายหลักสำหรับเทคนิคสเปกโทรสโกดับมีโครงกระดูกเฉพาะคาร์บอน (C — C), เมทิล (-CH3), และเมทิลี (— CH2) absorptions (3 รูป) หนึ่งต้องพิจารณาที่การการยืด และดัดวงดูดซึมสามารถยากที่จะแยกในฟอสซิลสเปกตรัมการ 3000-2800 cm−1 สเปกตรัมช่วง ส่วนใหญ่เนื่องจากค่าของพวกเขาอ่อนรุนแรง และการทับซ้อนกันค่าของเนื้อหาแร่ บนมืออื่น ๆ ดัดสั่นสะเทือนของกลุ่มโมเลกุลเดียวกันมีค่อนข้างรุนแรงภายใน1500-1300 cm−1 สเปกตรัมภูมิภาคนี้ ดังนั้น อีกกฎสำหรับการวิเคราะห์สเปกโทรสโก IR ル・หรือ kerogens ในซากดึกดำบรรพ์คือการ กำหนดทั้งการยืดและดัดโหมดการสั่นสะเทือนจากเดิมมุม concomitantly ใน 1500 1300 และ 3000-2800 cm−1 สเปกตรัมช่วงเวลานี้ช่วงสเปกตรัมอื่นน่าสนใจสามารถ cm−1 1300-900ที่ตกค้างฟอสเฟต กรด nucleic และ osidic รวมดูดซับ (4 รูป) การลงบัญชีที่น้ำตาลอย่างง่าย (การหมุนเวียนน้ำตาลกลูโคส) และไรด์ (ไกลโคเจนในกล้ามเนื้อโครงร่าง เมมเบรนไรด์โธ่) จะสลายตัวอย่างรวดเร็ว โดยเฉพาะเอนไซม์หลังจากสัตว์ตาย มีโอกาสกลับไปหา C เฉพาะ — O การดูดซึม[52] จากสารเคมีชนิดนี้ อย่างไรก็ตาม มันได้ตั้งสมมติฐานที่ไรด์ชีวเคมีสามารถศิโรราบฮิวมิคโพลิเมอร์ของกรดเช่น [5] ควรพิจารณาอีกข้อยกเว้น: การโดเมน glucidic ของ collagens ฟังก์ชันโครงสร้างใดเป็นสำคัญสำหรับ crosslinking ของคอลลาเจนเส้นใยเส้นใย [57] เนื้อหา saccharidicของ collagens เป็นส่วนใหญ่เป็นน้ำตาลกลูโคสและชนกลุ่มน้อยของ saccharides อื่น ๆสเปกตรัม IR ของ collagens นิทรรศการการดูดซึมเฉพาะวงที่ 1081และ 1035 cm−1 (4 รูป), หลังถูกพิจารณาว่าเป็นน้ำตาลกลูโคสC – O — C พันธบัตรในฟอร์ม hemiacetal [52] วงดนตรีเหล่านี้อาจได้รับการพิจารณาสำหรับการประเมินของ collagens ในตัวอย่างซากดึกดำบรรพ์ การคอลลาเจนสเปกตรัมยังแสดงให้เห็นว่า — การดูดซึม CH3 วงภายในcm−1 3000-2800 ช่วงสเปกตรัมไม่อยู่ตรงกลางที่เดียวกันตำแหน่งกว่าไขมัน acyl โซ่ ยวดวง νs(CH3) และไม่มีวงดนตรีเข้มข้นการดูดซึมของ — สามารถคาดหวังจากกลุ่ม CH2โปรตีน (ดูมะเดื่อ 2 และ 4)ดังนั้น ความสับสนระหว่างห่วงโซ่ไขมัน acyl, collagens (หรือโปรตีนทั่วไป) และ Kerogens อาจจะอยู่ในการตีความของวงดนตรีที่พบในช่วงสเปกตรัม cm−1 3000-2800ของสเปกตรัมฟอสซิล Assignation ความถูกต้องของวง CH2 และ CH3ควรจะแก้ situati

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เป็นประโยชน์เพื่อตรวจสอบว่ามีซาก ซากอินทรีย์หนึ่งอาจคาดหวังว่า ชาวต่างประเทศ และ / หรือ denaturated ธรรมชาติของโปรตีนฟอสซิลยังคงสามารถได้อย่างมีประสิทธิภาพตรวจสอบโดยอินฟราเรดสเปกโทรสโกปี[ 49 ] เอไมด์และอัตราส่วน I / II ถือว่าดีเครื่องหมายของโปรตีนโครงสร้าง [ 42,47 ] ( สำหรับคอลลาเจน [ 50 ] ) เป็นอย่างดีในฐานะที่เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนดูดซึม c-o ไกลแคน ซึ่งแข็งแรงภายใน 1200-900 cm − 1 ช่วงสเปกตรัม [ 42 ] ( ดูรูปที่ 4 )อย่างไรก็ตาม ยังไม่มีตัวอย่างของการสลายตัวของโปรตีนที่อาจเป็นไปได้นำไปสู่การสูญเสียของเอไมด์หรือเอไมด์ทูโมล่า . ที่การสลายตัวของโปรตีนอาจจะพิจารณาในแง่ของการศึกษาเมื่อใช้ชนิด ซึ่งทั้งหมดแสดงให้เห็นว่า UV [ 53 ] , M [ 49 ] , ความดัน[ 54 ] , [ 55 ] ความเครียดจากความร้อนและการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในและฉัน / และอัตราส่วน II หรือส่วนประกอบย่อย ( วงดนตรี ) การเปลี่ยนแปลง ใบสมัครความเครียดทางกายภาพเช่นโปรตีนได้แสดงว่าพับ / แฉกระบวนการโดยทั่วไปไม่ผันกลับได้ ( ยกเว้นใช้ผลความดันจำกัด ) ถึงแม้ว่าพวกเขาไม่ได้นำไปสู่การสูญเสียของเอไมด์ I หรือ II การดูดซึม ดังนั้น การศึกษาเหล่านี้แสดงโปรตีน ( ที่นำไปสู่การสูญเสียของมัธยมศึกษา /โครงสร้างตติยภูมิและไม่สูญเสียโครงสร้างหลักซึ่งอาจนำไปสู่การสูญเสียสาร . ดังนั้น เท่าที่โปรตีนแรกลักษณะการก่อตัวของกลุ่มเอไมด์ , C = oและกลุ่ม n-h เคมี–ดังนั้นมากกว่ – แยกกันไม่ออกสรุปได้ว่า การศึกษาเกี่ยวกับซากดึกดำบรรพ์มีพบเพียงวงรอบตัว 1655 cm − 1 ขาดอีกหนึ่งที่ของ cm − 1 น่าจะผิดถือว่าการแสดงตนของโปรตีนในตัวอย่างของพวกเขา [ 24 ] ดังนั้น การเกิดผู้ป่วยของ และ ของ cm − 1 IR 1655 วงต้องถือว่า เป็น จำเป็นเบื้องต้นสำหรับการกล่าวขวัญการแสดงศักยภาพของโปรตีนในซากดึกดำบรรพ์ตัวอย่างกฎเดียวกันกับสารเคมีอื่น ๆที่สามารถลักษณะ IR spectroscopy ในตัวอย่างฟอสซิล ในสายพันธุ์สัตว์ไขมันทั้งหมดขึ้นอยู่กับไขมัน , โซ่ผูกมัดในเคมีอื่น ๆชนิด , คอเลสเตอรอล , กลีเซอรอล โดยปราศจากกลุ่มฟอสเฟตโปรตีน , โบนสฟิงโกซายน์และน้ําตาล มันได้รับการแสดงผลที่เกี่ยวข้องกับน้ำตาล และไขมันเป็น proteinousโมเลกุลในระหว่างขั้นตอนแรกมากผุแทนขั้นตอนแรกในกระบวนการที่ก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงที่อุดมไปด้วยองค์ประกอบทางอินทรีย์และ kerogens พบซากดึกดำบรรพ์[ 10 ] ดังนั้น การค้นหาอะลิฟในกลุ่ม IR สเปกตรัมดูเหมือนว่าจะเป็นเป้าหมายหลักสำหรับเทคนิคสเปกโทรสโกปีการสั่น ,ด้วยโครงสร้างคาร์บอนที่เฉพาะเจาะจง ( c-c ) เมทิล ( - CH3 )เมทิลีน ( - C ) โมล่า ( รูปที่ 3 ) หนึ่งต้องพิจารณาว่ายืดและงอแถบการดูดกลืนสามารถยากที่จะแยกในฟอสซิล Spectra สำหรับ 3000-2800 cm − 1 สเปกตรัมช่วงเป็นส่วนใหญ่เนื่องจากการดูดกลืนแสงที่อ่อนแอของพวกเขาด้วยความเคารพและทับซ้อนกันเข้มการดูดกลืนแสงของปริมาณแร่ บนมืออื่น ๆ , ดัดการสั่นสะเทือนของโมเลกุลค่อนข้างรุนแรงภายในกลุ่มเดียวกันการ 1500-1300 cm − 1 สเปกตรัม ) ดังนั้น อีกกฎสำหรับสเปกโทรสโกปีและการวิเคราะห์ของ SC หรือ kerogens ในฟอสซิลเพื่อศึกษาทั้งยืดและดัดโหมดการสั่นสะเทือนจากเดียวกันสเปกตรัมเป็นทีมใน 3000-2800 และ 1500-1300 cm − 1 สเปกตรัมช่วงเวลาอีกช่วงของสเปกตรัมของดอกเบี้ยที่สามารถ 1300-900 cm − 1ที่ฟอสเฟต กรดนิวคลีอิก และ osidic ตกค้าง ร่วมกันดูดซับ ( รูปที่ 4 ) คำนึงถึงว่าน้ำตาลง่าย ( หมุนเวียนกลูโคส ) และพอลิแซ็กคาไรด์ ( ไกลโคเจนในกล้ามเนื้อ โครงกระดูก เมมเบรนพอลิแซ็กคาไรด์ . . . . . . . . ) ย่อยสลายด้วยเอนไซม์ท้องถิ่นหลังอย่างรวดเร็วความตายของสัตว์ จะไม่มีโอกาสกลับไปหาการดูดซึม c-o เฉพาะ[ 52 ] จากชนิด สารเคมีเหล่านี้ อย่างไรก็ตาม มันได้ตั้งสมมุติฐานว่า polysaccharides ชีวเคมีอาจผลผลิตเพื่อการกรด เช่น โพลิเมอร์ [ 5 ] ข้อยกเว้นอื่นควรพิจารณา :โดเมนของฟังก์ชัน glucidic คอลลาเจน ซึ่งเป็นโครงสร้างสำคัญสำหรับโมเลกุลของเส้นใยคอลลาเจน [ 57 ] เนื้อหา saccharidicของคอลลาเจนเป็นกลูโคสและไรด์ของชนกลุ่มน้อยอื่น ๆอินฟราเรดสเปกตรัมของคอลลาเจนมีการดูดซึมเฉพาะพวกวงดนตรีซม. และ− 1 ) ( รูปที่ 4 ) , หลังถูกถือว่าเป็นกลูโคสให้เ ิอะซิทัล c-o-c พันธบัตรในรูปแบบ [ 52 ] วงเหล่านี้อาจจะพิจารณาเพื่อประเมินสถานะของคอลลาเจนในตัวอย่างฟอสซิล ที่คอลลาเจน นอกจากนี้พบว่า สเปกตรัม - CH3 การดูดซึมวงภายในการ 3000-2800 cm − 1 สเปกตรัมช่วงไม่ได้อยู่ตรงกลางเหมือนกันสถานที่ กว่าไขมัน , โซ่ , โดยเฉพาะν S ( CH3 ) วงดนตรี และ ไม่มีรุนแรงการดูดกลืนของกลุ่ม C สามารถคาดหวังจากโปรตีน ( ดูมะเดื่อ 2 และ 4 )ดังนั้น ความสับสนระหว่างไขมัน , โซ่ , คอลลาเจน ( หรือโปรตีนในทั่วไป ) และ kerogens อาจมีอยู่ในการตีความของแถบที่พบใน 3000-2800 cm − 1 ช่วงสเปกตรัมสเปกตรัมของฟอสซิล . การกำหนดความถูกต้องของ Ch