The presence of a protease in Artoc

The presence of a protease in Artocarpus integer leaves, which are traditionally used as a meat tenderiser, was verified by the presence of a band at 69 kDa, using caseinolytic zymography. Purification by temperature phase partitioning with Triton X-114, ammonium sulphate precipitation and gel filtration chromatography yielded a preparation with a 12-fold increase in enzyme purity and a final specific activity of 76.67 U/mg. The cysteinic nature of this enzyme was confirmed through inhibition of enzyme activity by E-64 and iodoacetamide and enhancement of activity by cysteine and 2-mercaptoethanol. The protease retained 70% of its activity over a broad pH range (pH 6–12), with optimal activity recorded at pH 10 and 40 °C. The enzyme was stable at temperatures up to 70 °C, with 80% of its activity intact. Addition of 5 mM Ca2+ stimulated enzyme activity and a kinetic study of the enzyme yielded Km and Vmax values of 0.304 mg/mL and 0.735 mg/mL/min, respectively.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ของรติเอสใน Artocarpus เต็มใบ ที่ซึ่งใช้เป็น tenderiser เนื้อ ถูกตรวจสอบ โดยการแสดงของวงที่ 69 kDa ใช้ caseinolytic zymography ฟอก โดยอุณหภูมิระยะพาร์ทิชันด้วยไตรตั้น X 114 แอมโมเนียมซัลเฟตฝนและเจลอาบน้ำ chromatography ผลเตรียมพร้อมเพิ่ม 12-fold ในความบริสุทธิ์ของเอนไซม์และกิจกรรมเฉพาะขั้นสุดท้ายของ U 76.67 มิลลิกรัม ลักษณะ cysteinic ของเอนไซม์นี้ถูกยืนยัน โดยยับยั้งเอนไซม์ E-64 และ iodoacetamide และเพิ่มประสิทธิภาพของกิจกรรมจาก cysteine และ 2-mercaptoethanol รติเอสการรักษา 70% ของกิจกรรมของช่วงกว้าง pH (pH 6 – 12), กับกิจกรรมสุดที่บันทึกได้ที่ค่า pH 10 และ 40 องศาเซลเซียส เอนไซม์มีเสถียรภาพที่อุณหภูมิสูงถึง 70 ° C, 80% ของกิจกรรมของเหมือนเดิม เพิ่ม 5 มม. Ca2 + ถูกกระตุ้นเอนไซม์ และศึกษาเดิม ๆ ของเอนไซม์นี้หาค่า Km และ Vmax 0.304 mg/mL และ 0.735 mg/mL/min ตามลำดับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การปรากฏตัวของโปรติเอสใน Artocarpus ใบจำนวนเต็มซึ่งจะใช้แบบดั้งเดิมเป็น tenderiser เนื้อได้รับการตรวจสอบโดยการปรากฏตัวของวงดนตรีที่ 69 กิโลดาลตันโดยใช้ caseinolytic zymography บริสุทธิ์โดยแบ่งขั้นตอนที่มีอุณหภูมิ Triton X-114, แอมโมเนียมซัลเฟตตกตะกอนและกรองโคเจลผลการเตรียมความพร้อมกับการเพิ่มขึ้น 12 เท่าในความบริสุทธิ์ของเอนไซม์และกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงสุดท้ายของ 76.67 U / mg ธรรมชาติ cysteinic เอนไซม์นี้ได้รับการยืนยันผ่านการยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ทาง E-64 และ iodoacetamide และการเพิ่มประสิทธิภาพของกิจกรรมโดย cysteine​​ และ 2-mercaptoethanol โปรติเอสที่เก็บไว้ 70% ของกิจกรรมในช่วงค่า pH กว้าง (pH 6-12) โดยมีกิจกรรมที่ดีที่สุดที่บันทึกไว้ที่ pH 10 และ 40 องศาเซลเซียส เอนไซม์ที่มีเสถียรภาพที่อุณหภูมิสูงถึง 70 องศาเซลเซียสกับ 80% ของกิจกรรมเหมือนเดิม นอกจาก 5 มิลลิ Ca2 + กระตุ้นการทำงานของเอนไซม์และการศึกษาเกี่ยวกับการเคลื่อนไหวของเอนไซม์ผลค่า Km และ Vmax ของ 0.304 มิลลิกรัม / มิลลิลิตรและ 0.735 มิลลิกรัม / มิลลิลิตร / นาทีตามลำดับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การแสดงตนของโปรตีนในขนุนเต็มใบ ซึ่งเป็นประเพณีที่ใช้เป็น tenderiser เนื้อ ถูกตรวจสอบ โดยมีวงดนตรีที่ 69 กิโล ใช้ caseinolytic ไซโมกราฟี . ขั้นตอนการบำบัดน้ำเสีย โดยอุณหภูมิ x-114 กับไทรทัน ,การตกตะกอนซัลเฟตแอมโมเนียมและ Gel filtration chromatography จากการเตรียมด้วย 12 พับเพิ่มเอนไซม์ในความบริสุทธิ์และกิจกรรมเฉพาะสุดท้าย 76.67 U / mg ธรรมชาติ cysteinic เอนไซม์นี้ได้รับการยืนยันผ่านการยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์โดย e-64 และ iodoacetamide และการเพิ่มประสิทธิภาพของกิจกรรมโดยซิสเทอีน และ อย่างเดียว .การสะสม 70% ของกิจกรรมของเอนไซม์โปรติเอสช่วงกว้าง pH ( pH 6 – 12 ) กับกิจกรรมที่บันทึกไว้ที่พีเอช 10 และ 40 ° C โดยเอนไซม์ที่อุณหภูมิสูงถึง 70 องศา C กับ 80% ของกิจกรรมของเหมือนเดิม นอกจาก 5 มิลลิเมตรแคลเซียมกระตุ้นเอนไซม์และการศึกษาจลนศาสตร์ของเอนไซม์ 1 km และค่า Vmax ของ 0.304 mg / ml และปัจจุบันมิลลิกรัม / มิลลิลิตรต่อนาที ตามลำดับ