Enzymes involved in glycogenesisA d

Enzymes involved in glycogenesis
A detailed description of the process can be found in any Biochemistry textbook[8]. As summarized in Figure 2, glucose is converted into glucose-6-phosphate by the action of glucokinase (liver) or hexokinase (muscle). Glucose-6-phosphate is then converted into glucose-1-phosphate by the action of the enzyme phosphoglucomutase, passing through an obligatory intermediate step of glucose-1,6-bisphosphate.

Next the glucose-1-phosphate is converted into UDP-glucose by the action of uridyl transferase (also called UDP-glucose pyrophosphorylase). One molecule of UTP is used in this step and one molecule of pyrophosphate is formed, which is hydrolyzed by pyrophosphatase into 2 molecules of inorganic phosphate (Pi). UDP-glucose molecules are incorporated into the growing glycogen chain by the enzyme glycogen synthase, which must act on a pre-existing primer. Initially this is the small protein glycogenin, but once initiated the primer is the growing glycogen chain.

The mechanism for joining glucose units is that glycogen synthase binds to UDP-glucose, causing it to break down into an oxonium ion, which can readily add to the 4-hydroxyl group of a glucosyl residue on the 4 end of the glycogen chain. After every 10 to 14 glucose units a side branch with an additional chain of glucose units occurs. The side chain attaches at carbon atom 6 of a glucose unit, and the linkage is termed an alpha-1,6 glycosidic bond. To form this connection a separate enzyme known as a branching enzyme is used. Branching enzyme (systematic name: 1,4-alpha-D-glucan:1,4-alpha-D-glucan 6-alpha-D-(1,4-alpha-D-glucano)-transferase) attaches a string of seven glucose units[8].

Regulation of glycogenesis
As summarized in Figure 2, there is a reciprocal relationship between glycogen synthesis (glycogenesis) and glycogen breakdown (glycogenolysis) and factors that enhance one inhibit the other. One of the main forms of control is the varied phosphorylation of glycogen synthase and glycogen phosphorylase by protein kinase A (PKA). Phosphorylated glycogen synthase is inactive in contrast to glycogen phosphorylase which is activated following phosphorylation.

As discussed above, conditions such as low glucose levels or stress that promote the activation of PKA as a result of released adrenaline or glucagon binding to their G-protein coupled receptors, promote the process of energy generation through glycogen breakdown and inhibit the process of glycogen synthesis. Similarly calcium ions inhibit glycogen synthase indirectly through their activation of PKA. Finally glycogenesis is enhanced by elevated levels of ATP which act as an allosteric inhibitor of glycogen phosphorylase[8].

References

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องใน glycogenesis
คำอธิบายรายละเอียดของกระบวนการที่สามารถพบได้ในตำราใด ๆ ชีวเคมี [8] สรุปในรูปที่ 2 กลูโคสจะถูกแปลงเป็นน้ำตาลกลูโคส -6- ฟอสเฟตโดยการกระทำของ glucokinase (ตับ) หรือ hexokinase นี้ (กล้ามเนื้อ) กลูโคส -6- ฟอสเฟตจะถูกแปลงเป็นน้ำตาลกลูโคสแล้ว-1-ฟอสเฟตโดยการกระทำของ phosphoglucomutase เอนไซม์ผ่านขั้นตอนกลางบังคับของกลูโคส 1,6-bisphosphate.

ถัดไปกลูโคส-1-ฟอสเฟตจะถูกแปลงเป็น UDP กลูโคส โดยการกระทำของ transferase uridyl (เรียกว่า UDP กลูโคส pyrophosphorylase) เดอะ หนึ่งโมเลกุลของ UTP จะใช้ในขั้นตอนนี้และหนึ่งโมเลกุลของ pyrophosphate จะเกิดขึ้นซึ่งเป็นเอนไซม์ pyrophosphatase เป็น 2 โมเลกุลของฟอสเฟตนินทรีย์ (PI) โมเลกุล UDP กลูโคสจะรวมอยู่ในห่วงโซ่ไกลโคเจนเติบโตโดยเทสเอนไซม์ไกลโคเจนซึ่งจะต้องดำเนินการในที่มีอยู่ก่อนไพรเมอร์ ในขั้นต้นนี้เป็น glycogenin โปรตีนขนาดเล็ก แต่เมื่อเริ่มต้นไพรเมอร์ที่มีห่วงโซ่ไกลโคเจนการเจริญเติบโต.

กลไกสำหรับการเข้าร่วมหน่วยกลูโคสคือว่าไกลโคเจนเทสผูกกับ UDP กลูโคสทำให้มันแบ่งออกเป็นไอออน oxonium ซึ่งพร้อมที่จะเพิ่ม กลุ่ม 4 ไฮดรอกซิของสารตกค้าง glucosyl ในท้าย 4 ของห่วงโซ่ไกลโคเจน หลังจากที่ทุก 10-14 หน่วยกลูโคสสาขาด้านที่มีห่วงโซ่ที่เพิ่มขึ้นของหน่วยกลูโคสเกิดขึ้น ห่วงโซ่ด้านข้างแนบอะตอมของคาร์บอน 6 ของหน่วยกลูโคสและการเชื่อมโยงจะถูกเรียกว่าเป็นอัลฟา 1,6 glycosidic พันธบัตร ในรูปแบบการเชื่อมต่อนี้เอนไซม์ที่แยกต่างหากเรียกได้ว่าเป็นเอนไซม์แตกแขนงถูกนำมาใช้ การแตกแขนงเอนไซม์ (ชื่ออย่างเป็นระบบ: 1,4-alpha-D-Glucan: 1,4-alpha-D-Glucan 6-ALPHA-D- (1,4-alpha-D-glucano) -transferase) แนบสตริงของเจ็ด หน่วยกลูโคส [8].

กฎระเบียบของ glycogenesis
ขณะที่สรุปไว้ในรูปที่ 2 มีความสัมพันธ์ซึ่งกันและกันระหว่างการสังเคราะห์ไกลโคเจน (glycogenesis) และไกลโคเจนสลาย (glycogenolysis) และปัจจัยหนึ่งที่ช่วยเพิ่มยับยั้งอื่น ๆ หนึ่งในรูปแบบหลักของการควบคุมเป็น phosphorylation แตกต่างกันของเทสไกลโคเจนและไกลโคเจนโฟโปรตีนไคเนส A (PKA) เทสไกลโคเจน phosphorylated ไม่ได้ใช้งานในทางตรงกันข้ามกับไกลโคเจนโฟซึ่งสามารถใช้งานได้ต่อไป phosphorylation.

ตามที่กล่าวไว้ข้างต้นเงื่อนไขเช่นระดับน้ำตาลในเลือดต่ำหรือความเครียดที่ส่งเสริมการทำงานของ PKA เป็นผลมาจากความตื่นเต้นเปิดตัวหรือ glucagon ผูกพันกับตัวรับของ G-protein คู่ของพวกเขา ส่งเสริมกระบวนการของการผลิตพลังงานผ่านการสลายไกลโคเจนและยับยั้งกระบวนการของการสังเคราะห์ไกลโคเจน ในทำนองเดียวกันแคลเซียมไอออนยับยั้งเทสไกลโคเจนโดยอ้อมผ่านการเปิดใช้งานของพวกเขา PKA สุดท้าย glycogenesis จะเพิ่มขึ้นตามระดับสูงของเอทีพีซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวยับยั้ง allosteric ของไกลโคเจนโฟส [8].

อ้างอิง