Hemophilia A represents a severe mo

Hemophilia A represents a severe most common inherited hemorrhagic disorder caused by
heterogeneous mutations, which lead to dysfunctional factor VIII protein. Besides the inversion 22 and
intron 1 inversion, the mutations ma y describe 627 missense and 142 nonsense unique mutations.
Changes in the protein sequence induce structural or functional impairment. This study aimed to review
mutation in different domains and discuss molecular modeling approach to assess the effects of amino
acid substitutions on the topology of FVIII protein domains. A comprehensive literature search was
done to analyze the mutations and structural alterations reported in the Hemophilia A gene. Further , our
experience in small mutation analyzed with structural alterations was added to the review. Mutation
types were used at the hemophilia A mutation, structure, test and resource site (HAMSTeRS). Half of the
point mutation in the FVIII gene was found in domain A which includes Glu321Lys, Tyr346Cys,
Val357Gly, Thr770Ser, Thr751Ser etc. Exon 14 represents about one half of the coding region and
encodes for the FVIII B domain. Several recurrent mutations have been found at 2147, 2150, 2159, 2163
{C1} and 2209, 2300, 2307 (C2) amino-acid positions. Different domains play an important role in the
function of FVIII as each contains specific binding active site during the clotting cascade. The review
brings forth the functional alterations occurring because of causative mutations in hemophilia A gene.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Hemophilia A แทนความรุนแรงทั่วไปส่วนใหญ่สืบทอดโรคเลือดออกที่เกิดจาก กลายพันธุ์แตกต่างกัน ซึ่งนำไปสู่นบาปัจจัย VIII โปรตีน นอกจากกลับ 22 และ intron 1 กลับ y มากลายพันธุ์อธิบาย 627 missense และ 142 เหลวไหลกลายพันธุ์เฉพาะ เปลี่ยนแปลงลำดับโปรตีนที่ก่อให้เกิดผลการทำงาน หรือโครงสร้าง การศึกษานี้มีวัตถุประสงค์เพื่อตรวจสอบ การกลายพันธุ์ในโดเมนที่แตกต่างกัน และอธิบายวิธีการสร้างแบบจำลองโมเลกุลเพื่อประเมินผลของอะมิโน แทนกรดในโทโพโลยีของโดเมน FVIII โปรตีน การค้นหาเอกสารประกอบการครอบคลุมได้ ทำการวิเคราะห์การกลายพันธุ์และโครงสร้างเปลี่ยนแปลงในยีน Hemophilia A เพิ่มเติม ของเรา มีเพิ่มประสบการณ์ในการกลายพันธุ์ขนาดเล็กวิเคราะห์กับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างการตรวจทาน การกลายพันธุ์ มีใช้ชนิด hemophilia A กลายพันธุ์ โครงสร้าง ทดสอบ และทรัพยากรไซต์ (แฮมสเตอร์) ครึ่งหนึ่งของการ พบจุดการกลายพันธุ์ในยีน FVIII ในโดเมนซึ่งรวมถึง Glu321Lys, Tyr346Cys Val357Gly, Thr770Ser, Thr751Ser ฯลฯ Exon 14 แทนหนึ่งประมาณครึ่งของภูมิภาครหัส และ จแมปสำหรับโดเมน FVIII B ตรวจพบการกลายพันธุ์เกิดซ้ำหลายที่ 2147, 2150, 2159, 2163 {C1 } และ 2209, 2300, 2307 (C2) กรดอะมิโนตำแหน่ง โดเมนที่แตกต่างกันมีบทบาทสำคัญในการ ฟังก์ชันของ FVIII เนื่องแต่ละประกอบด้วยการผูกการใช้งานไซต์ระหว่างซ้อนโรค ตรวจทาน นำมาเปลี่ยนแปลงงานที่เกิดขึ้นเนื่องจากสาเหตุการกลายพันธุ์ใน hemophilia เป็นยีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Hemophilia
คิดเป็นความผิดปกติของโรคที่พบมากที่สุดที่สืบทอดมาอย่างรุนแรงที่เกิดจากการกลายพันธุ์ที่แตกต่างกันซึ่งนำไปสู่ความผิดปกติปัจจัยVIII โปรตีน นอกจากผกผัน 22 และ
intron 1 ผกผันกลายพันธุ์ y ที่ ma อธิบาย missense 627 และ 142 การกลายพันธุ์ที่ไม่ซ้ำกันเรื่องไร้สาระ.
การเปลี่ยนแปลงในลำดับโปรตีนทำให้เกิดการด้อยค่าของโครงสร้างหรือการทำงาน การศึกษาครั้งนี้มีวัตถุประสงค์เพื่อตรวจสอบการกลายพันธุ์ในโดเมนที่แตกต่างกันและหารือเกี่ยวกับวิธีการสร้างแบบจำลองโมเลกุลที่จะประเมินผลกระทบของอะมิโนแทนกรดในtopology ของ FVIII โดเมนโปรตีน ค้นหาวรรณกรรมที่ครอบคลุมได้ทำเพื่อวิเคราะห์การกลายพันธุ์และการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างการรายงานในยีนฮีโมฟีเลีย นอกจากนี้เรามีประสบการณ์ในการกลายพันธุ์ที่มีขนาดเล็กที่มีการปรับเปลี่ยนการวิเคราะห์โครงสร้างถูกบันทึกอยู่ในการตรวจสอบ การกลายพันธุ์ชนิดถูกนำมาใช้ในฮีโมฟิเลียกลายพันธุ์โครงสร้างทดสอบและเว็บไซต์ทรัพยากร (แฮมสเตอร์) ครึ่งหนึ่งของการกลายพันธุ์ของยีนจุดใน FVIII ที่พบในโดเมนซึ่งรวมถึง Glu321Lys, Tyr346Cys, Val357Gly, Thr770Ser, Thr751Ser ฯลฯ Exon 14 แสดงให้เห็นถึงครึ่งหนึ่งของภูมิภาคการเข้ารหัสและถอดรหัสสำหรับโดเมนFVIII B การกลายพันธุ์เกิดขึ้นอีกหลายคนได้รับพบได้ที่ 2147, 2150, 2159, 2163 {} C1 และ 2209, 2300, 2307 (C2) ตำแหน่งกรดอะมิโน โดเมนที่แตกต่างกันมีบทบาทสำคัญในการทำงานของ FVIII เป็นแต่ละที่มีการใช้งานที่เฉพาะเจาะจงเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันระหว่างน้ำตกแข็งตัว ทบทวนนำมาปรับเปลี่ยนการทำงานที่เกิดขึ้นเพราะสาเหตุของการกลายพันธุ์ในยีนฮีโมฟีเลีย

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

และเป็นรุนแรงที่พบบ่อยที่สุด ผู้ป่วยโรคที่เกิดจากการกลายพันธุ์จาก
ต่างกัน , ทำให้แตกแยกปัจจัย VIII โปรตีน นอกจากการผกผัน 22
iNtRON 1 ผกผัน , การกลายพันธุ์มา Y อธิบาย 627 มิ ซ็นต์และ 142 ไร้สาระเฉพาะการกลายพันธุ์
การเปลี่ยนแปลงในโปรตีนโครงสร้างหรือการทำงานลำดับทำให้เสื่อม การศึกษานี้มีวัตถุประสงค์เพื่อทบทวน
การกลายพันธุ์ในโดเมนที่แตกต่างกัน และหารือเกี่ยวกับโมเลกุลแบบจำลองเพื่อศึกษาผลของกรดอะมิโน
แทนในโครงสร้างของ Octapharma โปรตีนโดเมน ค้นหาวรรณกรรมที่ครอบคลุมถูก
ทำวิเคราะห์การกลายพันธุ์ และการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในการรายงานและยีน จากประสบการณ์ของเราในการ วิเคราะห์ข้อมูลด้วยการเปลี่ยนแปลงขนาดเล็ก
โครงสร้างเพิ่มเพื่อทบทวนชนิดของการกลายพันธุ์
ใช้ที่ป้องกันการกลายพันธุ์ , โครงสร้าง , ทดสอบและเว็บไซต์ทรัพยากร ( แฮมสเตอร์ ) ครึ่งหนึ่งของ
การผ่าเหล่าในยีนที่พบในโรค VWF ซึ่งรวมถึง glu321lys tyr346cys val357gly thr770ser
, , , , ฯลฯ thr751ser exon 14 หมายถึงประมาณครึ่งหนึ่งของรหัสภูมิภาคและ
เข้ารหัสสำหรับโดเมนเอ็กซอน บี หลายกลุ่มได้พบกลับเป็นซ้ำที่ 1626 , 2150 ,2159 2163
, { C1 } * 2209 2300 , 2005 ( C2 ) ตำแหน่งกรดอะมิโน . โดเมนที่แตกต่างกันมีบทบาทสำคัญในการทำงานของ Octapharma ในฐานะ
แต่ละที่มีเฉพาะผูกแอกทีฟไซต์ในจับตัวเป็นลิ่มน้ำตก . รีวิว
นํามาทํางาน การเปลี่ยนแปลงที่เกิดขึ้นเนื่องจากโรคฮีโมฟีเลียก่อให้เกิดการกลายพันธุ์ในยีน