3.1.2. Determination of the tryptop

3.1.2. Determination of the tryptophan fluorescence

α-La includes four residues of tryptophan and a high proportion of essential amino acids (Barbana & Pérez, 2011). A possibility of reaction of oxidised phenolic compound with tryptophan has also been discussed by Le Bourvellec and Renard (2012). Fig. 1 shows the changes of the tryptophan fluorescence of α-La, which depended on the reaction extent with CA or EGCG for 24 h at pH 8.0, 60 °C. The quenching of the fluorescence intensity, as an indicator of tryptophan changes, was studied after activation at 295 nm and measurement of the emission from 300 to 360 nm. A significant decrease in the fluorescence intensity of α-La–CA or EGCG covalent complex was generally observed (p < 0.05). This difference in fluorescence intensity indicated that the indole ring of tryptophan was most likely to be involved in the covalent reaction of α-La with CA or EGCG. Compared with CA, EGCG slightly decreased the fluorescence intensity of α-La. These changes in fluorescence intensity revealed that covalent interaction between α-La and CA or EGCG led to possible alteration in the structure of α-La, and the alteration of the fluorescence intensity was consistent with the result by Ishii et al. (2011), who reported the fluorescence intensity of human serum albumin to be gradually decreased with increase of EGCG level.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.1.2. ความมุ่งมั่นของโพรไบโอเรืองแสงΑ-ลามีตกค้างสี่ของโพรไบโอและสัดส่วนของกรดอะมิโน (Barbana และวัว 2011) ความเป็นไปได้ของการเกิดปฏิกิริยาของฟีนอล oxidised สารประกอบโพรไบโอได้รับการกล่าวโดย Le Bourvellec Renard (2012) รูปที่ 1 แสดงการเปลี่ยนแปลงของโพรไบโอเรืองแสงของα-La ซึ่งขึ้นอยู่ในขอบเขตปฏิกิริยากับ CA หรือ EGCG 24 ชม.ที่ pH 8.0, 60 องศากับ การดับของความเข้มเรืองแสง เป็นตัวบ่งชี้การเปลี่ยนแปลงของโพรไบโอ เป็นศึกษาหลังจากเปิดใช้ 295 nm และวัดมูลค่าของการปล่อยจาก 300 ไป 360 nm ลดลงอย่างมีนัยสำคัญในความรุนแรงการเรืองแสงของα-ลา – CA หรือ EGCG คอมเพล็กซ์โควาเลนต์โดยทั่วไปพบว่า (p < 0.05) ความแตกต่างในเรืองแสงเข้มแสดงว่า น่าจะเกี่ยวข้องในปฏิกิริยาโควาเลนต์ของα-La CA หรือ EGCG แหวนอินโดลของโพรไบโอ เมื่อเทียบกับ CA, EGCG ลดลงความเข้มเรืองแสงของα-La. การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้เรืองแสงเข้มเผยว่า โควาเลนต์ระหว่าง ลาα และ CA หรือ EGCG นำไปแก้ไขได้ในโครงสร้างของα-ลา และการเปลี่ยนแปลงของความเรืองแสงเข้มก็สอดคล้องกับผลโดย Ishii et al. (2011), ที่รายงานความเข้มเรืองแสงของมนุษย์เซรั่มจะค่อยๆ ลดลงเพิ่มขึ้นระดับของ EGCG

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.1.2 ความมุ่งมั่นของโพรไบโอเรืองแสง

α-La รวมถึงสี่ตกค้างของโพรไบโอและสัดส่วนที่สูงของกรดอะมิโนที่จำเป็น (Barbana & Pérez 2011) ความเป็นไปได้ของการเกิดปฏิกิริยาของสารประกอบฟีนอลออกซิไดซ์ที่มีโพรไบโอยังได้รับการกล่าวถึงโดยเลอ Bourvellec และ Renard (2012) มะเดื่อ. 1 แสดงการเปลี่ยนแปลงของการเรืองแสงของโพรไบโอα-La, ซึ่งขึ้นอยู่กับขอบเขตการเกิดปฏิกิริยากับ CA หรือ EGCG เป็นเวลา 24 ชั่วโมงที่ pH 8.0 ที่ 60 องศาเซลเซียส ดับความเข้มของการเรืองแสงที่เป็นตัวบ่งชี้ของการเปลี่ยนแปลงโพรไบโอให้ได้รับการศึกษาหลังจากเปิดที่ 295 นาโนเมตรและการวัดการปล่อยก๊าซ 300-360 นาโนเมตร ลดลงอย่างมีนัยสำคัญในความเข้มของการเรืองแสงของα-La-CA หรือ EGCG โควาเลนต์ที่ซับซ้อนก็สังเกตเห็นโดยทั่วไป (p <0.05) ความแตกต่างในความเข้มของการเรืองแสงนี้ชี้ให้เห็นว่าแหวน indole ของโพรไบโอเป็นส่วนใหญ่มีแนวโน้มที่จะมีส่วนร่วมในการเกิดปฏิกิริยาโควาเลนต์α-La กับ CA หรือ EGCG เมื่อเทียบกับ CA, EGCG ลดลงเล็กน้อยความเข้มของการเรืองแสงของα-La การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ในความรุนแรงโรจน์เปิดเผยว่าการทำงานร่วมกันระหว่างโควาเลนต์α-La และ CA หรือ EGCG นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงที่เป็นไปได้ในโครงสร้างของα-La และการเปลี่ยนแปลงของความเข้มของการเรืองแสงที่มีความสอดคล้องกับผลที่ได้จากอิชิ, et al (2011) ที่มีการรายงานความเข้มของการเรืองแสงของซีรั่มอัลบูมิมนุษย์ที่จะลดลงเรื่อย ๆ กับการเพิ่มขึ้นของระดับสาร EGCG

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.1.2 . การวิเคราะห์สารทริปโตเฟนแอลฟาลารวมถึงสี่ตกค้างของทริปโตเฟนและสัดส่วนของกรดอะมิโน ( barbana & P é rez , 2011 ) ความเป็นไปได้ของการเกิดปฏิกิริยาของสารประกอบฟีนอลิกใน oxidised ทริปโตเฟน ยังได้กล่าวถึง เลอนาร์ด และ bourvellec ( 2012 ) รูปที่ 1 แสดงการเปลี่ยนแปลงของทริปนี้ของแอลฟาลา ซึ่งขึ้นอยู่กับปฏิกิริยาขอบเขตกับ CA หรือ EGCG เป็นเวลา 24 ชั่วโมงที่พีเอช 8.0 , 60 ° C ดับความเข้มของการเรืองแสงที่เป็นตัวบ่งชี้การเปลี่ยนแปลงทริปได้ศึกษาหลังจากการเปิดใช้งานที่ 295 nm และการวัดการปล่อยจาก 300 ถึง 360 องศา นาโนเมตร ลดลงอย่างมากในการเข้มของแอลฟาลา– CA หรือ EGCG การซับซ้อน มักสังเกตได้ ( p < 0.05 ) ความแตกต่างในความเข้มของการเรืองแสง พบว่าเป็นแหวนของอินโดล ทริปส่วนใหญ่จะเกี่ยวข้องในการปฏิกิริยาของแอลฟา LA CA หรือ EGCG . เมื่อเทียบกับ CA , EGCG ลดลงเล็กน้อยจากความเข้มของแอลฟาที่ LA การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ในการเข้ม เผยว่า การปฏิสัมพันธ์ระหว่างแอลฟา LA CA หรือ EGCG ทำให้เป็นไปได้การเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของแอลฟาลา และการเปลี่ยนแปลงของแสงความเข้ม มีความสอดคล้องกับผลโดย ชิ et al . ( 2011 ) ที่รายงานความเข้มฟลูออเรสเซนต์ของอัลบูมินเซรั่ม ของมนุษย์จะค่อยๆ ลดลง ด้วยการเพิ่มระดับ EGCG .