One of the hallmarks of AD is the p

One of the hallmarks of AD is the presence of senile plaques
in the hippocampus, which are primarily formed
from the extracellular deposition of Aβ, a 40-42(3)
amino acid polypeptide. The Aβ is deprived from a large
transmembrane protein, the amyloid precursor protein
(APP) by sequential proteolysis of two proteases, the β-
and γ-secretase, at the N- and C-terminus of the Aβ sequence
respectively. Alternatively, APP can also be processed
by α-secretase within the Aβ sequence and thus
not only preclude the formation of Aβ peptide but also
generate a soluble neurotrophic sAPPα. Many experiments
indicated that Aβ is a neurotoxin; it aggregates
and forms deposits that finally lead to neuronal dysfunction.
The pathological accumulation of Aβ in the brain
leads to oxidative stress, neuronal destruction and finally
the clinical symptoms of AD. Following this hypothesis,
secondary prevention of AD can be made by: decreasing
the production of Aβ, stimulation of clearance of Aβ
formed or prevention of aggregation of Aβ into amyloid
plaques (Figure 1). The corresponding targets are also
indicated in the figure.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

จุดเด่นของ AD คือของ senile plaquesในฮิพโพแคมปัส ซึ่งมีรูปแบบเป็นหลักจากสะสม extracellular ของ Aβ, 40-42(3) เป็นกรดอะมิโน polypeptide Aβ จะปราศจากจากขนาดใหญ่transmembrane โปรตีน โปรตีนแอมีลอยด์สารตั้งต้น(APP) โดย proteolysis ลำดับของสอง proteases β -และγ-secretase ที่ N - และ C-นัสลำดับ Aβตามลำดับ หรือ APP สามารถยังสามารถประมวลผลโดยα-secretase ภายในลำดับ Aβ จึงห้ามการก่อตัวของเพปไทด์ Aβ แต่ยังไม่เท่าสร้าง sAPPα neurotrophic ละลาย ในการทดลองระบุว่า Aβ neurotoxin มันรวมและรูปแบบเงินฝากที่ในที่สุด นำไปสู่การทำ neuronalสะสมทางพยาธิวิทยาของ Aβ ในสมองนำไปสู่ความเครียด oxidative, neuronal ทำลาย และในที่สุดอาการทางคลินิกของ AD สมมติฐานนี้ ต่อไปนี้AD รองป้องกันได้โดย: การลดการผลิต Aβ กระตุ้นของเคลียร์ของ Aβเกิดขึ้น หรือป้องกันการรวม Aβ เป็นแอมีลอยด์plaques (1 รูป) มีเป้าหมายที่สอดคล้องกันระบุในภาพ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

หนึ่งในเครื่องหมายรับประกันคุณภาพของโฆษณาคือการปรากฏตัวของโล่แก่
ในฮิบโปซึ่งจะเกิดขึ้นส่วนใหญ่มา
จากการสะสมของสารAβ, 40-42 (3)
อะมิโนโปรตีนกรด Aβถูกลิดรอนจากขนาดใหญ่
โปรตีนคร่อมผู้นำ amyloid โปรตีน
(APP) โดย proteolysis ลำดับสองโปรตีเอส, β-
และγ-Secretase ที่ N-C-ปลายทางของลำดับAβ
ตามลำดับ อีกทางเลือกหนึ่ง app ยังสามารถประมวลผล
โดยα-Secretase ภายในลำดับAβจึง
ไม่เพียง แต่ป้องกันไม่ให้ก่อตัวของเปปไทด์Aβ แต่ยัง
สร้าง neurotrophic sAPPαที่ละลายน้ำได้ การทดลองหลายคน
ชี้ให้เห็นว่าAβเป็น neurotoxin; มันรวบรวม
และรูปแบบเงินฝากที่ในที่สุดก็นำไปสู่ความผิดปกติของเส้นประสาท.
การสะสมทางพยาธิวิทยาของAβในสมอง
นำไปสู่ความเครียดออกซิเดชันทำลายเส้นประสาทและในที่สุด
อาการทางคลินิกของการโฆษณา ต่อไปนี้สมมติฐานนี้
การป้องกันที่สองของการโฆษณาสามารถทำโดย: ลดลง
การผลิตของAβกระตุ้นของการกวาดล้างของAβ
เกิดขึ้นหรือการป้องกันการรวมตัวของAβเป็น amyloid
โล่ (รูปที่ 1) เป้าหมายที่สอดคล้องกันนี้ยังมีการ
แสดงในรูป

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

หนึ่งใน hallmarks ของโฆษณาคือการปรากฏตัวของ
โล่แก่ในฮิปโปแคมปัสซึ่งเป็นหลักสำคัญของการก่อตั้ง
จากบีตา , 40-42 ( 3 )
กรดอะมิโนโพลีเพปไทด์ . บีตาที่ปราศจากทรานสเมมเบรนโปรตีนขนาดใหญ่
, แอลกอฮอล์สารโปรตีน
( app ) โดยโปรตีโ ลซิส ( สองทาง , และบีตา -
γ - ซีครีเทสที่ - และ c-terminus ของบีตาลำดับ
ตามลำดับ หรือ app ยังสามารถประมวลผล
โดยแอลฟาบีตาซีครีเทสภายในลำดับจึง
ไม่เพียงแต่ดักคอการก่อตัวของบีตา เปปไทด์ แต่ยัง
สร้างαแซ็ป neurotrophic ละลายน้ำได้ การทดลองหลาย
พบว่าบีตาเป็นสารพิษ มันกว่า
และรูปแบบเงินฝากที่ในที่สุดก็นำไปสู่การผิดปกติ
สะสมพยาธิสภาพของบีตาในสมอง
นำไปสู่การเกิดความเครียด การทำลายและในที่สุด
อาการทางคลินิกของโฆษณาตามสมมติฐานนี้
การป้องกันทุติยภูมิของการโฆษณาสามารถทำโดยการ
การผลิตบีตา กระตุ้นพิธีการของบีตา
ขึ้นหรือป้องกันการรวมตัวของแอมีลอยด์บีตาเป็น
โล่ ( รูปที่ 1 ) เป้าหมายที่สอดคล้องกัน นอกจากนี้ยังพบในรูป

.