FTIR spectroscopy analysis was used

FTIR spectroscopy analysis was used to characterize and identify
the biomolecules that were bound specifically on the synthesized
AgNPs. A FTIR spectra of control dried ASPE (before reaction with
AgNO3) and synthesized AgNPs (after reaction with AgNO3) have
been shown in Fig. 6. Both of them showed a shift in peaks:
3398–3359 (bonds due to N H stretching, amides), 2924–2922
(bonds due to C H stretching, alkanes), 1632–1638 (characteristic
of amino acids containing NH2 groups, amide I band), 1415–1401
(due to C H deformation, ketones and esters), 1154–1147 (germinal
skeletal vibrations of dimethyl) and 1021–1019 (bonds due to
P O stretching). These data indicated the involvement of amides,
carboxyl, amino groups and amino acid residues present in ASPE in
the NP synthesis. As mentioned earlier, the jackfruit seed is a rich
source of medicinally important protein known as jacalin (Kabir,
1998). It is well known that proteins can bind to AgNPs through
either free amine groups or cystein residues in the proteins (Gole
et al., 2001) and therefore stabilization of AgNPs by the surface
bound proteins is possible in the present green synthesis. A similar
observation is noticed in biological synthesis of AgNPs using

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

วิเคราะห์ FTIR กถูกใช้เพื่อกำหนดลักษณะ และระบุ
ชื่อโมเลกุลชีวภาพที่ถูกผูกไว้โดยเฉพาะในการสังเคราะห์
AgNPs แรมสเป็คตรา FTIR ควบคุมแห้ง ASPE (ก่อนปฏิกิริยากับ
AgNO3) แล้วสังเคราะห์ AgNPs (หลังปฏิกิริยากับ AgNO3)
ถูกแสดงใน Fig. 6 พวกเขาทั้งสองพบกะในยอด:
3398-3359 (พันธบัตรเนื่องจาก H N ยืด amides) 2924-2922
(ขายหุ้นกู้เนื่องจาก H C ยืด alkanes), 1632 – 1638 (ลักษณะ
ของกรดอะมิโนที่ประกอบด้วย NH2 กลุ่ม amide ที่ผมวง), 1415 – 1401
(เนื่องจากแมพ C H คีโตน และ esters), 1154-1147 (germinal
สั่นสะเทือนอีกของ dimethyl) และ 1021-1019 (ขายหุ้นกู้เนื่อง
P O ยืด) ข้อมูลเหล่านี้บ่งชี้การมีส่วนร่วมของ amides,
carboxyl กลุ่มอะมิโน และกรดอะมิโนตกค้างอยู่ใน ASPE ใน
สังเคราะห์ NP กล่าวถึงก่อนหน้านี้ เมล็ดขนุนเป็น rich
แหล่งโปรตีน medicinally สำคัญที่เรียกว่า jacalin (Kabir,
1998) เป็นที่รู้จักว่า โปรตีนสามารถผูกกับ AgNPs ผ่าน
หรือฟรีกลุ่ม amine หรือตก cystein ในโปรตีน (Gole
et al., 2001) และดังนั้นเสถียรภาพของ AgNPs โดยผิว
ผูกโปรตีนเป็นไปได้ในการสร้างสีเขียวอยู่ คล้าย
สังเกตเป็นสังเกตในการสังเคราะห์ทางชีวภาพการใช้ AgNPs

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การวิเคราะห์สเปคโทร FTIR ถูกใช้ในการจำแนกและระบุ
สารชีวโมเลกุลที่ถูกผูกพันเฉพาะในสังเคราะห์
AgNPs FTIR สเปกตรัมของการควบคุมแห้ง Aspe (ก่อนที่จะทำปฏิกิริยากับ
AgNO3) และ AgNPs สังเคราะห์ (หลังจากทำปฏิกิริยากับ AgNO3) ได้
รับการแสดงในรูปที่ 6. ทั้งสองของพวกเขาแสดงให้เห็นการเปลี่ยนแปลงในยอด:
3398-3359 (พันธบัตรเนื่องจาก NH ยืดเอไมด์), 2924-2922
(พันธบัตรเนื่องจาก CH ยืดแอลเคน), 1632-1638 (ลักษณะ
ของกรดอะมิโนที่มีกลุ่ม NH2, เอไมด์ ฉันวงดนตรี), 1415-1401
(เนื่องจากความผิดปกติ CH คีโตนและเอสเทอ), 1154-1147 (เชื้อโรค
การสั่นสะเทือนของโครงกระดูก dimethyl) และ 1021-1019 (พันธบัตรเนื่องจากการ
ยืด PO) ข้อมูลเหล่านี้ชี้ให้เห็นการมีส่วนร่วมของเอไมด์,
carboxyl กลุ่มอะมิโนและกรดอะมิโนที่มีอยู่ใน Aspe ใน
การสังเคราะห์ NP ดังกล่าวก่อนหน้าเมล็ดขนุนเป็นอุดมไปด้วย
แหล่งที่มาของโปรตีนที่สำคัญที่รู้จักกันเป็นยา jacalin (Kabir,
1998) เป็นที่ทราบกันดีว่าโปรตีนที่สามารถจับกับ AgNPs ผ่าน
ทั้งกลุ่มฟรี amine หรือ Cystein ตกค้างในโปรตีน (Gole
et al,., 2001) และดังนั้นจึงรักษาเสถียรภาพของพื้นผิวโดย AgNPs
ผูกพันโปรตีนเป็นไปได้ในการสังเคราะห์สีเขียวปัจจุบัน ที่คล้ายกัน
สังเกตจะสังเกตเห็นในการสังเคราะห์ทางชีวภาพของ AgNPs ใช้

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การวิเคราะห์โดยใช้เทคนิค FTIR ถูกใช้เพื่ออธิบายลักษณะและระบุ
สารชีวโมเลกุลที่ถูกผูกไว้โดยเฉพาะเรื่องได้
agnps . เป็นปกติของการควบคุม aspe Spectra แห้ง ( ก่อนการเกิดปฏิกิริยากับ
agno3 ) และสังเคราะห์ ( หลังจาก agnps ปฏิกิริยากับ agno3 )
ถูกแสดงในรูปที่ 6 ทั้งสองของพวกเขามีการเปลี่ยนแปลงในยอด :
เอเซีย– 3359 ( พันธบัตรเนื่องจาก N H ยืด , เอไมด์ 2924 – 2922
)( พันธบัตรเนื่องจาก C H ยืด , แอลเคน ) 1857 – 1-6 ( ลักษณะ
ของกรดอะมิโนที่มี nh2 กลุ่มและฉันวงดนตรี ) 1415 – 1944
( เนื่องจาก C H เสียรูป , คีโตนส ) , 154 – 1147 ( เชื้อ
โครงกระดูกสั่นสะเทือนของไดเมทิล ) และ 1021 – 1019 ( พันธบัตร เนื่องจาก
p o ยืด ) ข้อมูลเหล่านี้แสดงการมีส่วนร่วมของเอไมด์
คาร์บอกซิล , อะมิโน , กรดอะมิโนและตกค้างอยู่ใน aspe ใน
ส่วนของการสังเคราะห์ ตามที่กล่าวถึงก่อนหน้านี้ เมล็ดขนุน เป็นแหล่งสำคัญของโปรตีนที่อุดมไปด้วย
อย่างมีคุณสมบัติเป็นยาที่รู้จักกันเป็น jacalin ( สำหรับ
, 1998 ) มันเป็นที่รู้จักกันดีว่าโปรตีนที่สามารถจับกับเอมีน agnps ผ่าน
ฟรีทั้งกลุ่มหรือซีสเทอีนตกค้างในโปรตีน ( gole
et al . , 2001 ) และดังนั้นการ agnps โดยพื้นผิว
ผูกพันโปรตีนมีความเป็นไปได้ในการสังเคราะห์สีเขียวปัจจุบันสังเกตที่คล้ายกัน
สังเกตเห็นในการสังเคราะห์ทางชีวภาพของ agnps โดยใช้