IX. Exit from the stackOn exit from

IX. Exit from the stack

On exit from the Golgi stack, cargo is predominantly tran- sported in vesicle vectors to either the lytic/storage vacuole or to the cell surface, with the latter considered to be the default pathway (Denecke et al., 1990). Transport of Golgi derived vesicles to the developing cell plate in the phragmosome at cytokinesis can be classified as a third distinct destination for secretory cargo and membrane (Bednarek & Falbel, 2002).


1. To the cell surface

One of the key functions of the Golgi apparatus is the production of the complex polysaccharide component of the cell wall (see reviews Staehelin & Moore, 1995; Hawes et al.,
1996). Little is known about post-Golgi targeting of such matrix polysaccharides (if any occurs), although it is clear that secretory vesicles can carry mixed cargos, for example of xyloglucans and pectins (Sherrier & Vanden Bosch, 1990). However, there are many instances of cells showing asymmetry in composition and thickness of their walls as well as polar distribution of plasma membrane proteins such as the auxin efflux carrier PIN1 (Steinmann et al., 1999), so it has to be assumed that some form of preferential targeting or post- deposition sorting to domains at the cell surface occurs.
Certainly it is relatively easy to demonstrate that the cell surface appears to act as a default destination for secretory proteins. Such proteins carry an amino terminal signal sequence that mediates translocation across the ER membrane and which is cleaved before subsequent processing of the peptide chain and transport to the Golgi ( Vitale & Denecke, 1999). Such secretory proteins appear not to contain any positive targeting information which directs them to the plasma membrane (PM) (Hadlington & Denecke, 2000), although it is possible that their carrier vesicles/vectors contain targeting signals. This pathway has been demonstrated in vivo by the expression of secretory GFP constructs (Boevink et al., 1999; Batoko et al.,
2000; Zheng et al., 2004) and inhibition of such secretion with BFA efficiently traps the secretory markers in the ER.
Targeting of membrane proteins to specific domains of the plasma membrane has been demonstrated. For example, PIN1 locates to the distal region of the plasma membrane in root cells of arabidopsis seedlings (Geldner et al., 2001; Jürgens
& Geldner, 2002). However, such a distribution can be re-established after release of the protein from BFA induced vesicular compartments, indicating that direct involvement of the Golgi apparatus may not be required for successful targeting.


2. To the vacuoles

Due to the economic importance of many vacuolar proteins, considerable effort has been directed at uncovering the mechanisms by which such proteins are sorted to the two main classes of vacuoles, lytic and storage (Paris et al., 1996;

Jiang & Rogers, 1998; Hinz et al., 1999; Jiang & Rogers, 2003). These vacuolar types are distinguished both by the tonoplast intrinsic protein (TIP) component and by their lumenal contents (Jauh et al., 1999; Hinz & Herman, 2003; Jiang & Rogers, 2003). It is clear that targeting depends on different peptide signals in the proprotein or mature proteins and is mediated by structurally different transport vesicles ( Paris et al.,
1996; Jiang & Rogers, 1998; Hinz et al., 1999). Therefore, it has been assumed that there may be various families of receptors located on the Golgi that are responsible for sorting different vacuolar proteins into specific vesicle types.
Transport to the lytic vacuole, which is characterised by
(γ-TIPs on the tonoplast, is receptor mediated, utilises clathrin
coated vesicles and occurs via a prevacuolar compartment (PVC) characterised by a SNARE PEP12/AtSYP21 (Sanderfoot et al., 1998; 2000). The first vacuolar sorting receptor ( VSR) to be characterised was BP80 from Pisum sativum ( VSRPS-1, Kirsch et al., 1994; Paris & Neuhaus, 2002) and homologues have been identified in various other species (Ahmed et al.,
2000). VSRs recognise sequence specific NPIR motifs on amino terminal propeptides, on the C-terminus or internally and cycle between the trans-Golgi and PVCs in clathrin coated vesicles (Hinz et al., 1999; Mitsuhashi et al., 2000; 2001; Jiang & Rogers, 2003). These VSRs are integral membrane proteins which have been shown to recruit the clathrin coats through a classic adaptin-binding tyrosine motif in their cytosolic tails (Paris & Neuhaus, 2002). However, the preferential location for VSRs appears to be on the PVC as shown by immuno- cytochemical studies and the expression of fluorescent protein constructs (Li et al., 2002; Tse et al., 2004). Recently, it has been shown that the multivesicular bodies, previously described as part of the endocytic pathway (Tanchak et al.,
1984; Tanchak & Fowke, 1987), also function as PVCs (Tse et al., 2004). Scission of the trans-Golgi associated clathrin coated vesicles from the parent membrane may be mediated by a dynamin-like protein (Arabidopsis dynamin-like 6, Jin et al., 2001) acting as a so-called ‘pinchase’.
Proteins such as the legume globulins and legumins destined for storage vacuoles (Hillmer et al., 2001), charac-
terised by various combinations of α, δ, and γ-TIPs ( Jiang &
Rogers, 2003) are transported in noncoated Golgi-derived vesicles, which have sometimes been termed ‘dense vesicles’ due to the osmiophyllic nature of their contents (Hohl et al.,
1996; Hinz & Herman, 2003). Classic electron microscopy and immunogold labelling has shown that sorting into these vesicles can take place as early as the cis-Golgi (see Regulation of ER to Golgi transport). Sorting relies on a carboxy-terminal propeptide and it is assumed that this is in some way receptor mediated as transport to the storage vacuole is saturable (Frigerio et al., 1998).
The rather neat compartmentation of storage protein exit from the ER may, however, not be as simple as initially imag- ined. Recent data suggests that the vacuolar sorting receptor may also be involved in sorting proteins destined for the

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

IX. ออกจากกองซ้อนบนออกจากสแตก Golgi ขนส่งสินค้าได้เป็นทราน-sported ในเวสิเคิลเวกเตอร์ใดจัดเก็บ/การ lytic แวคิวโอล หรือเซลล์ ผิว กับหลังถือว่าเป็น ทางเดินเริ่มต้น (Denecke et al., 1990) ขนส่งของ Golgi อสุจิได้รับการพัฒนาเซลล์แผ่นใน phragmosome ที่ cytokinesis สามารถแบ่งเป็นสามแตกต่างกันสำหรับสินค้า secretory และเมมเบรน (Bednarek & Falbel, 2002)1. ให้ผิวเซลล์หน้าที่สำคัญของกอลจิคอมเพล็กซ์เป็นการผลิตของ polysaccharide ซับซ้อนส่วนประกอบของผนังเซลล์ (ดูรีวิว Staehelin และมัวร์ 1995 Hawes et al.,1996) เล็กน้อยเป็นที่รู้จักเกี่ยวกับไปรษณีย์ Golgi กำหนดเป้าหมายของ polysaccharides เมทริกซ์ดังกล่าว (หากมี) แม้ว่าจะเป็นล้าง secretory ที่ อสุจิสามารถบรรทุก cargos ผสม ตัวอย่างของ xyloglucans pectins (Sherrier & Vanden Bosch, 1990) อย่างไรก็ตาม มีอินสแตนซ์หลายของเซลล์แสดง asymmetry ในองค์ประกอบและความหนาของผนังของพวกเขาและกระจายโพลาร์ของโปรตีนพลาสมาเมมเบรนเช่นบริษัทขนส่ง efflux ออกซินและ PIN1 (Steinmann et al., 1999) ดังนั้นจึงมีการทึกทักเอาว่า บางแบบ หรือหลังกำหนดเป้าหมายต้อง สะสมเรียงโดเมนที่ผิวเซลล์เกิดขึ้นCertainly it is relatively easy to demonstrate that the cell surface appears to act as a default destination for secretory proteins. Such proteins carry an amino terminal signal sequence that mediates translocation across the ER membrane and which is cleaved before subsequent processing of the peptide chain and transport to the Golgi ( Vitale & Denecke, 1999). Such secretory proteins appear not to contain any positive targeting information which directs them to the plasma membrane (PM) (Hadlington & Denecke, 2000), although it is possible that their carrier vesicles/vectors contain targeting signals. This pathway has been demonstrated in vivo by the expression of secretory GFP constructs (Boevink et al., 1999; Batoko et al.,2000; Zheng et al., 2004) and inhibition of such secretion with BFA efficiently traps the secretory markers in the ER.Targeting of membrane proteins to specific domains of the plasma membrane has been demonstrated. For example, PIN1 locates to the distal region of the plasma membrane in root cells of arabidopsis seedlings (Geldner et al., 2001; Jürgens& Geldner, 2002). However, such a distribution can be re-established after release of the protein from BFA induced vesicular compartments, indicating that direct involvement of the Golgi apparatus may not be required for successful targeting.2. To the vacuolesDue to the economic importance of many vacuolar proteins, considerable effort has been directed at uncovering the mechanisms by which such proteins are sorted to the two main classes of vacuoles, lytic and storage (Paris et al., 1996; Jiang & Rogers, 1998; Hinz et al., 1999; Jiang & Rogers, 2003). These vacuolar types are distinguished both by the tonoplast intrinsic protein (TIP) component and by their lumenal contents (Jauh et al., 1999; Hinz & Herman, 2003; Jiang & Rogers, 2003). It is clear that targeting depends on different peptide signals in the proprotein or mature proteins and is mediated by structurally different transport vesicles ( Paris et al.,1996; Jiang & Rogers, 1998; Hinz et al., 1999). Therefore, it has been assumed that there may be various families of receptors located on the Golgi that are responsible for sorting different vacuolar proteins into specific vesicle types.Transport to the lytic vacuole, which is characterised by(γ-TIPs on the tonoplast, is receptor mediated, utilises clathrincoated vesicles and occurs via a prevacuolar compartment (PVC) characterised by a SNARE PEP12/AtSYP21 (Sanderfoot et al., 1998; 2000). The first vacuolar sorting receptor ( VSR) to be characterised was BP80 from Pisum sativum ( VSRPS-1, Kirsch et al., 1994; Paris & Neuhaus, 2002) and homologues have been identified in various other species (Ahmed et al.,2000). VSRs recognise sequence specific NPIR motifs on amino terminal propeptides, on the C-terminus or internally and cycle between the trans-Golgi and PVCs in clathrin coated vesicles (Hinz et al., 1999; Mitsuhashi et al., 2000; 2001; Jiang & Rogers, 2003). These VSRs are integral membrane proteins which have been shown to recruit the clathrin coats through a classic adaptin-binding tyrosine motif in their cytosolic tails (Paris & Neuhaus, 2002). However, the preferential location for VSRs appears to be on the PVC as shown by immuno- cytochemical studies and the expression of fluorescent protein constructs (Li et al., 2002; Tse et al., 2004). Recently, it has been shown that the multivesicular bodies, previously described as part of the endocytic pathway (Tanchak et al.,1984; Tanchak & Fowke, 1987), also function as PVCs (Tse et al., 2004). Scission of the trans-Golgi associated clathrin coated vesicles from the parent membrane may be mediated by a dynamin-like protein (Arabidopsis dynamin-like 6, Jin et al., 2001) acting as a so-called ‘pinchase’.Proteins such as the legume globulins and legumins destined for storage vacuoles (Hillmer et al., 2001), charac-terised by various combinations of α, δ, and γ-TIPs ( Jiang &Rogers, 2003) are transported in noncoated Golgi-derived vesicles, which have sometimes been termed ‘dense vesicles’ due to the osmiophyllic nature of their contents (Hohl et al.,1996; Hinz & Herman, 2003). Classic electron microscopy and immunogold labelling has shown that sorting into these vesicles can take place as early as the cis-Golgi (see Regulation of ER to Golgi transport). Sorting relies on a carboxy-terminal propeptide and it is assumed that this is in some way receptor mediated as transport to the storage vacuole is saturable (Frigerio et al., 1998).The rather neat compartmentation of storage protein exit from the ER may, however, not be as simple as initially imag- ined. Recent data suggests that the vacuolar sorting receptor may also be involved in sorting proteins destined for the

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ทรงเครื่อง ออกจากสแต็คเมื่อออกจากกองกอลไจสินค้าเป็นส่วนใหญ่สวม tran- ในเวกเตอร์ตุ่มทั้ง lytic / vacuole การเก็บรักษาหรือให้กับเซลล์ผิวด้วยหลังการพิจารณาให้เป็นทางเดินเริ่มต้น (Denecke et al., 1990) . การขนส่งที่ได้รับถุงกอลไจกับแผ่นเซลล์พัฒนาใน phragmosome ที่ cytokinesis สามารถแบ่งได้เป็นสถานที่ที่แตกต่างกันที่สามสำหรับการขนส่งสินค้าและการหลั่งเมมเบรน (Bednarek & Falbel, 2002). 1 ให้กับเซลล์ผิวหนึ่งในหน้าที่สำคัญของกอลไจอุปกรณ์คือการผลิตขององค์ประกอบ polysaccharide ที่ซับซ้อนของผนังเซลล์ (ดูความคิดเห็น Staehelin & มัวร์, 1995;. ฮาร์เวสและคณะ, 1996) ไม่ค่อยมีใครรู้เกี่ยวกับการโพสต์กอลไจกำหนดเป้าหมายของ polysaccharides เมทริกซ์ดังกล่าว (ถ้ามีเกิดขึ้น) แม้ว่ามันเป็นที่ชัดเจนว่าถุงหลั่งสามารถดำเนินการ cargos ผสมสำหรับตัวอย่างของ xyloglucans และ pectins (Sherrier & Vanden Bosch, 1990) แต่มีหลาย ๆ กรณีของเซลล์แสดงความไม่สมดุลในองค์ประกอบและความหนาของผนังของพวกเขารวมทั้งการกระจายขั้วของโปรตีนเยื่อหุ้มเช่นผู้ให้บริการออกซินไหล PIN1 (Steinmann et al., 1999) ดังนั้นจึงจะต้องมีการสันนิษฐานว่าบาง รูปแบบของการกำหนดเป้าหมายพิเศษหรือปลดออกจากการเรียงลำดับการโพสต์ไปยังโดเมนที่เซลล์ผิวที่เกิดขึ้น. แน่นอนมันค่อนข้างง่ายที่จะแสดงให้เห็นว่าเซลล์ผิวที่ดูเหมือนจะทำหน้าที่เป็นสถานที่เริ่มต้นสำหรับโปรตีนที่หลั่ง โปรตีนดังกล่าวดำเนินการสถานีอะมิโนลำดับสัญญาณที่ไกล่เกลี่ยโยกย้ายผ่านเยื่อหุ้ม ER และที่ถูกตัดก่อนที่จะประมวลผลที่ตามมาของห่วงโซ่เปปไทด์และการขนส่งไปยังกอลไจ (ไวเทล & Denecke, 1999) โปรตีนที่หลั่งดังกล่าวปรากฏไม่ได้ที่จะมีข้อมูลการกำหนดเป้าหมายเชิงบวกใด ๆ ที่จะนำไปสู่เยื่อหุ้มพลาสม่า (PM) (Hadlington & Denecke, 2000) แม้ว่ามันจะเป็นไปได้ว่าผู้ให้บริการถุง / เวกเตอร์ของพวกเขามีสัญญาณการกำหนดเป้าหมาย ทางเดินนี้ได้รับการแสดงให้เห็นในร่างกายโดยการแสดงออกของโครงสร้าง GFP หลั่ง (Boevink et al, 1999;. Batoko, et al. 2000; เจิ้งเหอและคณะ, 2004.) และการยับยั้งการหลั่งดังกล่าวกับ BFA ได้อย่างมีประสิทธิภาพกับดักเครื่องหมายหลั่งใน เอ่อ. การกำหนดเป้าหมายของโปรตีนเมมเบรนกับโดเมนที่เฉพาะเจาะจงของเมมเบรนพลาสม่าที่ได้รับการแสดงให้เห็นถึง ตัวอย่างเช่น PIN1 ตั้งอยู่ในภูมิภาคส่วนปลายของเยื่อหุ้มเซลล์รากของต้นกล้า Arabidopsis (Geldner et al, 2001;. Jürgens & Geldner, 2002) แต่อย่างไรก็ตามยังมีการจัดจำหน่ายสามารถถูกสร้างขึ้นหลังจากที่ปล่อยของโปรตีนจาก BFA เหนี่ยวนำให้เกิดช่องตุ่มแสดงให้เห็นว่าการมีส่วนร่วมโดยตรงของกอลไจอุปกรณ์อาจไม่จำเป็นต้องสำหรับการกำหนดเป้าหมายที่ประสบความสำเร็จ. 2 เพื่อ vacuoles เนื่องจากความสำคัญทางเศรษฐกิจของโปรตีน vacuolar หลายความพยายามอย่างมากที่ได้รับการกำกับที่เปิดเผยกลไกโดยที่โปรตีนดังกล่าวจะถูกจัดเรียงไปยังชั้นสองหลักของ vacuoles, lytic และการเก็บรักษา (ปารีส, et al, 1996;. เจียงและโรเจอร์ส 1998; Hinz et al, 1999;. เจียง & Rogers, 2003) เหล่านี้ประเภท vacuolar มีความโดดเด่นทั้งโปรตีน tonoplast ที่แท้จริง (TIP) ส่วนประกอบและเนื้อหา lumenal ของพวกเขา (ไกล et al, 1999;. Hinz และเฮอร์แมน, 2003; เจียงและโรเจอร์ส 2003) เป็นที่ชัดเจนว่าการกำหนดเป้าหมายขึ้นอยู่กับสัญญาณเปปไทด์ที่แตกต่างกันในโปรตีน proprotein หรือผู้ใหญ่และเป็นสื่อกลางที่แตกต่างกันโดยโครงสร้างถุงขนส่ง (ปารีส, et al. 1996; เจียงและโรเจอร์ส, 1998; Hinz et al, 1999.) ดังนั้นจึงได้รับการสันนิษฐานว่าอาจจะมีครอบครัวที่แตกต่างกันของผู้รับอยู่บนกอลไจที่มีความรับผิดชอบสำหรับการเรียงลำดับโปรตีน vacuolar ที่แตกต่างกันออกเป็นประเภทตุ่มที่เฉพาะเจาะจง. ขนส่งเพื่อ vacuole lytic ซึ่งเป็นลักษณะโดย(γเคล็ดลับใน tonoplast คือ รับพึ่งใช้ clathrin ถุงเคลือบและเกิดขึ้นผ่านทางช่อง prevacuolar (PVC) ที่โดดเด่นด้วยบ่วง PEP12 / AtSYP21 (Sanderfoot et al, 1998;. 2000). รับ vacuolar แรกเรียงลำดับ (VSR) ที่จะโดดเด่นเป็น BP80 จาก pisum sativum (VSRPS-1, Kirsch et al, 1994;. & Neuhaus ปารีส, 2002) และ homologues ได้รับการระบุในสปีชีส์อื่น ๆ (อาเหม็ด, et al. 2000) VSRs รู้จักลวดลาย NPIR เฉพาะลำดับใน propeptides ขั้วอะมิโนใน C. -terminus หรือภายในและรอบระหว่างทรานส์และกอลไจ PVCs ในถุงเคลือบ clathrin. (Hinz et al, 1999;. Mitsuhashi et al, 2000;. 2001; เจียงและโรเจอร์ส 2003) VSRs เหล่านี้เป็นโปรตีนที่สำคัญที่ได้รับ แสดงให้เห็นว่าการรับสมัครเสื้อ clathrin ผ่านบรรทัดฐาน tyrosine adaptin ผูกพันคลาสสิกในหาง cytosolic ของพวกเขา (ปารีสและ Neuhaus, 2002) แต่สถานที่ที่พิเศษสำหรับ VSRs ดูเหมือนจะเป็นในพีวีซีที่แสดงโดยการศึกษา immuno- ไซโตเคมีและการแสดงออกของโครงสร้างโปรตีนเรืองแสง (Li et al, 2002;.. Tse, et al, 2004) เมื่อเร็ว ๆ นี้จะได้รับการแสดงให้เห็นว่าร่างกาย multivesicular อธิบายก่อนหน้านี้เป็นส่วนหนึ่งของทางเดิน endocytic (Tanchak, et al. 1984; Tanchak & Fowke, 1987) นอกจากนี้ยังทำงานเป็น PVCs (. Tse, et al, 2004) Scission ของทรานส์กอลไจเกี่ยวข้องถุงเคลือบ clathrin จากเยื่อผู้ปกครองอาจจะไกล่เกลี่ยโดยโปรตีน dynamin เหมือน (Arabidopsis dynamin เหมือน 6, จิน et al., 2001) ทำหน้าที่เป็นที่เรียกว่า 'pinchase'. โปรตีนเช่น globulins พืชตระกูลถั่วและ legumins destined สำหรับ vacuoles จัดเก็บ (Hillmer et al., 2001), อักษรterised โดยชุดต่างๆของα, δและγ-TIPs (เจียง & Rogers, 2003) จะเคลื่อนย้ายในถุงกอลไจมา noncoated ซึ่ง ได้รับบางครั้งเรียกว่าถุงหนาแน่น 'เพราะธรรมชาติ osmiophyllic ของเนื้อหาของพวกเขา (Hohl, et al. 1996; Hinz และเฮอร์แมน 2003) กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนคลาสสิกและการติดฉลาก immunogold ได้แสดงให้เห็นว่าการจัดเรียงลงในถุงเหล่านี้สามารถเกิดขึ้นเร็วที่สุดเท่าที่ซิสกอลไจ (ดูกฎระเบียบของ ER ที่จะกอลไจขนส่ง) เรียงลำดับอาศัย propeptide Carboxy ขั้วและมันจะสันนิษฐานว่าเป็นตัวรับบางวิธีเป็นสื่อกลางการขนส่งไปยัง vacuole จัดเก็บข้อมูลที่มีการ saturable (Frigerio et al., 1998). compartmentation ค่อนข้างเรียบร้อยของโปรตีนการจัดเก็บออกจาก ER อาจ แต่จะไม่ง่ายเหมือนในตอนแรก imag- วาดภาพ ข้อมูลล่าสุดแสดงให้เห็นว่าการเรียงลำดับ vacuolar รับนอกจากนี้ยังอาจมีส่วนร่วมในการคัดแยกโปรตีน destined สำหรับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ดออกจากกอง

ออกจากกอลจิกองสินค้าเด่นตรัน - sported เวกเตอร์ยื่น ให้เอนไซม์ / กระเป๋าเซลล์ หรือ เซลล์ ผิว กับหลัง ถือว่าเป็นค่าเริ่มต้นเส้นทาง ( เดเนิก et al . , 1990 )การขนส่งของกอลจิได้มาเล็ก เพื่อพัฒนาเซลล์จานใน phragmosome ในไซโตพลาสซึมแบ่งได้เป็นปลายทางที่แตกต่างกันที่สามสำหรับขนส่งสินค้าและเยื่อบางๆ ( bednarek & falbel , 2002 ) .

1 . เพื่อผิว

เซลล์ หนึ่งในหน้าที่สำคัญของมะระขี้นกมีการผลิตที่ซับซ้อนไรด์เป็นส่วนประกอบของผนังเซลล์ ( ดูรีวิว staehelin &มัวร์ , 1995 ;ฮาวส์ et al . ,
1996 ) เล็กน้อยเป็นที่รู้จักเกี่ยวกับการโพสต์เป้าหมาย เช่นกอลจิเมทริกซ์พอลิแซ็กคาไรด์ ( ถ้ามีเกิดขึ้น ) , แม้ว่ามันจะเป็นที่ชัดเจนว่าพบเล็กสามารถแบกรับผสม ตัวอย่างของไซโลกลูแคน และเพคติน ( sherrier & vanden Bosch , 1990 ) อย่างไรก็ตามมีกรณีหลายเซลล์แสดงความไม่สมดุลในองค์ประกอบและความหนาของผนังของพวกเขาเช่นเดียวกับการกระจายขั้วของเยื่อหุ้มเซลล์โปรตีน เช่น การใช้ออกซิน pin1 ( steinmann et al . , 1999 ) จึงมีการสันนิษฐานว่า บางรูปแบบของสิทธิพิเศษ หรือการแยกเป้าหมายไปยังโดเมนที่ผิวเซลล์โพสต์ - เกิดขึ้น .
แน่นอนมันเป็นค่อนข้างง่ายที่จะแสดงให้เห็นว่าเซลล์ ผิวจะปรากฏขึ้นเพื่อทำหน้าที่เป็นค่าเริ่มต้นปลายทางสำหรับโปรตีนพบ . โปรตีนดังกล่าวมีขั้วสัญญาณลำดับกรดอะมิโนที่ mediates โยกย้ายข้ามเอ้อซึ่งเป็นเยื่อก่อนการประมวลผลที่ตามมาของเปปไทด์โซ่และการขนส่งไปยังกอลจิ ( วิเทล&เดเนิก , 1999 )เช่นโปรตีนบางๆ ปรากฏไม่มีเป้าหมายบวกใด ๆข้อมูลที่นำพวกเขาไปยังพลาสมาเมมเบรน ( PM ) ( hadlington &เดเนิก , 2000 ) , แม้ว่ามันจะเป็นไปได้ว่าพวกเขามีเป้าหมายเล็ก / พาหะเวกเตอร์สัญญาณ เส้นทางนี้ได้แสดงในสัตว์ทดลอง โดยการแสดงออกของ GFP สร้าง secretory ( boevink et al . , 1999 ; batoko et al . ,
2000 ; เจิ้ง et al . ,2004 ) และยับยั้งการหลั่งของเช่นกับ BFA มีประสิทธิภาพกับดักเครื่องหมายที่พบใน ER
กำหนดเป้าหมายของเมมเบรนโปรตีนเพื่อโดเมนเฉพาะของเยื่อหุ้มเซลล์ได้แสดงให้เห็นถึง ตัวอย่างเช่น pin1 ตั้งอยู่ในภูมิภาคส่วนของเยื่อหุ้มเซลล์ในเซลล์รากของต้นกล้า ( Arabidopsis geldner et al . , 2001 ; J ü rgens
& geldner , 2002 ) อย่างไรก็ตามเช่นการกระจายได้อีกครั้งก่อตั้งขึ้นหลังจากการเปิดตัวของโปรตีนจาก BFA ชักนำี่ซึ่งเป็นตุ่มพองใส่ แสดงให้เห็นว่าการมีส่วนร่วมโดยตรงของมะระขี้นกอาจไม่จําเป็นสําหรับประสบความสำเร็จเป้าหมาย


2 การสลาย

เนื่องจากความสําคัญทางเศรษฐกิจของโปรตีน vacuolar หลายความพยายามมากหมายถึงเปิดโปงกลไกซึ่งโปรตีนดังกล่าวจะแยกสองชนชั้นหลักของแวคิวโอลเอนไซม์และการจัดเก็บ ( ปารีส , et al . , 1996 ;

เจียง&โรเจอร์ส , 1998 ; hinz et al . , 1999 ; เจียง&โรเจอร์ส , 2003 ) ประเภท vacuolar เหล่านี้มีความโดดเด่นทั้งโดยโทโนพลาสต์ประกอบด้วยโปรตีน ( ปลาย ) องค์ประกอบและเนื้อหาของ lumenal ( ได้จากระยะไกล et al . , 1999 ;hinz &เฮอร์แมน , 2003 ; เจียง&โรเจอร์ส , 2003 ) เป็นที่ชัดเจนว่า เป้าหมายขึ้นอยู่กับสัญญาณเปปไทด์ที่แตกต่างกันใน proprotein หรือผู้ใหญ่และโดยโครงสร้างโปรตีนระดับเล็กขนส่งที่แตกต่างกัน ( ปารีส et al . ,
1996 ; เจียง&โรเจอร์ส , 1998 ; hinz et al . , 1999 ) ดังนั้นมันถูกสันนิษฐานว่าอาจจะมีครอบครัวต่างๆของผู้รับอยู่ในกอลจิที่มีความรับผิดชอบสำหรับการเรียงลำดับโปรตีน vacuolar แตกต่างกันเป็นประเภทว่า เฉพาะ
การขนส่งไปยังแวคิวโอลเอนไซม์ ซึ่งเป็นลักษณะโดย
( γ - เคล็ดลับในการใช้โทโนพลาสต์ คือผ่าน clathrin
เล็กเคลือบและที่เกิดขึ้นผ่านทางช่อง prevacuolar ( PVC ) ลักษณะเป็นบ่วง pep12 / atsyp21 ( sanderfoot et al . , 1998 ; 2000 ) ครั้งแรก vacuolar รับการเรียงลำดับ ( VSR ) มีลักษณะเป็น bp80 จาก pisum sativum ( vsrps-1 Kirsch , et al . , 1994 ; ปารีส&นิวเ , 2002 ) และในได้รับการระบุในสายพันธุ์อื่น ๆต่างๆ ( อาเหม็ด et al . ,
2 )vsrs จำลำดับเฉพาะ npir ลวดลายบนปลายอะมิโนโปรเป็บไตด์ ใน c-terminus หรือภายในและวงจรระหว่างทรานส์และในกอลจิ pvcs เล็กเคลือบ clathrin ( hinz et al . , 1999 ; mitsuhashi et al . , 2000 ; 2001 ; เจียง&โรเจอร์ส , 2003 )vsrs เหล่านี้เมมเบรนโปรตีนเป็นส่วนประกอบซึ่งแสดงการรับสมัคร clathrin ตราผ่านคลาสสิก adaptin ผูกไทโรซีนแรงจูงใจใน cytosolic หาง ( ปารีส&นิวเ , 2002 ) อย่างไรก็ตาม สถานที่พิเศษสำหรับ vsrs ปรากฏเป็น PVC ที่แสดงโดยมมูโน - ทางไซโตเคมีศึกษาการแสดงออกของโปรตีนเรืองแสง โครงสร้าง ( Li et al . , 2002 ; TSE et al . , 2004 )เมื่อเร็วๆ นี้ มันได้ถูกแสดงว่า ร่างกาย multivesicular ก่อนหน้านี้อธิบายเป็นส่วนหนึ่งของเส้นทาง endocytic ( tanchak et al . ,
1984 ; tanchak & fowke , 1987 ) ยังฟังก์ชันเป็น pvcs ( TSE et al . , 2004 ) การตัดของทรานส์ กอลจิ เกี่ยวข้อง clathrin เคลือบเล็ก จาก แม่อาจจะผ่านเมมเบรนโดย dynamin เหมือนกับโปรตีน ( Arabidopsis dynamin ชอบ 6 , จิน et al . ,2001 ) ทำหน้าที่เป็น pinchase ที่เรียกว่า ' ' .
โปรตีนโกลบูลิน เช่น พืชตระกูลถั่ว และ legumins destined สำหรับการสลายกระเป๋า ( hillmer et al . , 2001 ) , charac -
terised โดยชุดต่าง ๆ ของαδ , และγ - เคล็ดลับ ( เจียง&
โรเจอร์ส , 2546 ) ประเภท noncoated กอลจิเล็ก ) ,ซึ่งบางครั้งถูกเรียกว่า ' เล็ก ' หนาแน่นเนื่องจากธรรมชาติ osmiophyllic เนื้อหาของพวกเขา ( โฮห์ล et al . ,
1996 ; hinz &เฮอร์แมน , 2003 ) การใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบคลาสสิคและการติดฉลาก immunogold ได้แสดงให้เห็นว่าการเป็นเล็กเหล่านี้สามารถใช้สถานที่เร็ว CIS กอลจิ ( ดูระเบียบของเอ้อกอลจิ ขนส่ง )การอาศัย Carboxy Terminal และ propeptide จะถือว่านี้คือในบางวิธี รีเซพเตอร์ ( เช่นการขนส่งไปยังกระเป๋าแวคิวโอลเป็น saturable ( frigerio et al . , 1998 ) .
เยื่อหุ้มนิวเคลียสค่อนข้างเรียบร้อยออกโปรตีนกระเป๋าจาก ER อาจ แต่ไม่ง่ายเหมือนในรูปภาพ - ชื่อ .ข้อมูลล่าสุดชี้ให้เห็นว่า vacuolar จัดเรียงตัวรับอาจจะมีส่วนร่วมในการคัดแยกโปรตีน พรหมลิขิต