Electron Transport Chain
The electron transport chain is the final component of aerobic respiration and is the only part of glucose metabolism that uses atmospheric oxygen. Electron transport is a series of redox reactions that resemble a relay race. Electrons are passed rapidly from one component to the next to the endpoint of the chain, where the electrons reduce molecular oxygen, producing water. This requirement for oxygen in the final stages of the chain can be seen in the overall equation for cellular respiration, which requires both glucose and oxygen.
A complex is a structure consisting of a central atom, molecule, or protein weakly connected to surrounding atoms, molecules, or proteins. The electron transport chain is an aggregation of four of these complexes (labeled I through IV), together with associated mobile electron carriers. The electron transport chain is present in multiple copies in the inner mitochondrial membrane of eukaryotes and the plasma membrane of prokaryotes.
The electron transport chain
The electron transport chain is a series of electron transporters embedded in the inner mitochondrial membrane that shuttles electrons from NADH and FADH2 to molecular oxygen. In the process, protons are pumped from the mitochondrial matrix to the intermembrane space, and oxygen is reduced to form water.
Complex I
To start, two electrons are carried to the first complex aboard NADH. Complex I is composed of flavin mononucleotide (FMN) and an enzyme containing iron-sulfur (Fe-S). FMN, which is derived from vitamin B2 (also called riboflavin), is one of several prosthetic groups or co-factors in the electron transport chain. A prosthetic group is a non-protein molecule required for the activity of a protein. Prosthetic groups can be organic or inorganic and are non-peptide molecules bound to a protein that facilitate its function.
Prosthetic groups include co-enzymes, which are the prosthetic groups of enzymes. The enzyme in complex I is NADH dehydrogenase, a very large protein containing 45 amino acid chains. Complex I can pump four hydrogen ions across the membrane from the matrix into the intermembrane space; it is in this way that the hydrogen ion gradient is established and maintained between the two compartments separated by the inner mitochondrial membrane.
Q and Complex II
Complex II directly receives FADH2, which does not pass through complex I. The compound connecting the first and second complexes to the third is ubiquinone (Q). The Q molecule is lipid soluble and freely moves through the hydrophobic core of the membrane. Once it is reduced to QH2, ubiquinone delivers its electrons to the next complex in the electron transport chain. Q receives the electrons derived from NADH from complex I and the electrons derived from FADH2 from complex II, including succinate dehydrogenase. This enzyme and FADH2 form a small complex that delivers electrons directly to the electron transport chain, bypassing the first complex. Since these electrons bypass, and thus do not energize, the proton pump in the first complex, fewer ATP molecules are made from the FADH2 electrons. The number of ATP molecules ultimately obtained is directly proportional to the number of protons pumped across the inner mitochondrial membrane.
Complex III
The third complex is composed of cytochrome b, another Fe-S protein, Rieske center (2Fe-2S center), and cytochrome c proteins; this complex is also called cytochrome oxidoreductase. Cytochrome proteins have a prosthetic heme group. The heme molecule is similar to the heme in hemoglobin, but it carries electrons, not oxygen. As a result, the iron ion at its core is reduced and oxidized as it passes the electrons, fluctuating between different oxidation states: Fe2+ (reduced) and Fe3+ (oxidized). The heme molecules in the cytochromes have slightly different characteristics due to the effects of the different proteins binding them, which makes each complex. Complex III pumps protons through the membrane and passes its electrons to cytochrome c for transport to the fourth complex of proteins and enzymes. Cytochrome c is the acceptor of electrons from Q; however, whereas Q carries pairs of electrons, cytochrome c can accept only one at a time.
Complex IV
The fourth complex is composed of cytochrome proteins c, a, and a3. This complex contains two heme groups (one in each of the cytochromes a and a3) and three copper ions (a pair of CuA and one CuB in cytochrome a3). The cytochromes hold an oxygen molecule very tightly between the iron and copper ions until the oxygen is completely reduced. The reduced oxygen then picks up two hydrogen ions from the surrounding medium to produce water (H2O). The removal of the hydrogen ions from the system also contributes to the ion gradient used in the process of chemiosmosis.
Source: Boundless. “Electron Transport Chain.” Boundless Biology. Boundless, 08 Aug. 2016. Retrieved 14 Sep. 2016 from https://www.bound
ห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนเป็นส่วนประกอบสุดท้ายของการหายใจ และเป็นเพียงส่วนหนึ่งของกระบวนการเผาผลาญกลูโคสที่ใช้ออกซิเจนในบรรยากาศ การขนส่งอิเล็กตรอนเป็นชุดของปฏิกิริยารีดอกซ์ ปฏิกิริยาที่คล้ายกับการถ่ายทอดการแข่งขัน อิเล็กตรอนผ่านไปอย่างรวดเร็วจากองค์ประกอบหนึ่งไปยังที่อยู่ถัดจากปลายของโซ่ที่อิเล็กตรอนลดโมเลกุลออกซิเจน ผลิตน้ำ นี้ความต้องการออกซิเจนในขั้นตอนสุดท้ายของโซ่ที่สามารถเห็นได้ในสมการโดยการหายใจระดับเซลล์ ซึ่งต้องใช้ทั้งกลูโคสและออกซิเจนที่ซับซ้อนเป็นโครงสร้างที่ประกอบด้วยกลางอะตอม โมเลกุล หรือโปรตีนอย่างอ่อนเชื่อมต่อกับรอบอะตอม โมเลกุล หรือโปรตีน ห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนเป็นสมุห์สี่คอมเพล็กซ์เหล่านี้ ( ซึ่งผมผ่าน 4 ) ร่วมกันกับผู้ให้บริการโทรศัพท์มือถืออิเล็กตรอนที่เกี่ยวข้อง ห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนอยู่ในชุดต่างๆในไมโตคอนเดรียภายในเยื่อของยูแคริโอตและเยื่อหุ้มเซลล์ของโพรคาริโ .ห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนเป็นชุดของอิเล็กตรอนตัวที่ฝังตัวในเยื่อภายในไมโตคอนเดรียที่ลำอิเล็กตรอนและจากการ fadh2 เพื่อโมเลกุลออกซิเจน ในกระบวนการ โปรตอนจะสูบจากเมทริกซ์ยลกับ intermembrane พื้นที่และออกซิเจนจะลดลงในรูปแบบน้ำที่ฉันจะเริ่มสองอิเล็กตรอนถูกนำไปก่อนที่ซับซ้อนบนแอมโมเนีย คอมเพล็กซ์ชั้นประกอบด้วย ฟลาวิน mononucleotide ( fmn ) และเอนไซม์ที่ประกอบด้วยกำมะถัน เหล็ก ( fe-s ) fmn ซึ่งได้มาจากวิตามิน B2 ( Riboflavin ที่เรียกว่า ) เป็นหนึ่งในกลุ่มหลายเทียมหรือปัจจัย Co ในห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน . กลุ่มที่ไม่เทียมเป็นโมเลกุลโปรตีนที่จำเป็นสำหรับกิจกรรมของโปรตีน กลุ่มเทียมสามารถเป็นอินทรีย์หรืออนินทรีย์ และไม่ผูกไว้กับโปรตีนเปปไทด์โมเลกุลที่อำนวยความสะดวกของฟังก์ชันกลุ่มเทียมรวมถึง Co เอนไซม์ ซึ่งเป็นกลุ่มที่ใช้เอนไซม์ เอนไซม์ NADH dehydrogenase ซับซ้อนเป็นในขนาดใหญ่มากที่มี 45 , โปรตีนกรดอะมิโนโซ่ ที่ฉันสามารถปั๊มสี่ไฮโดรเจนไอออนผ่านเมมเบรนจากเมทริกซ์ใน intermembrane พื้นที่ ; มันเป็นในลักษณะนี้ว่า การจะสร้างและรักษาไฮโดรเจนไอออนระหว่างสองช่องโดยแยกภายในไมโตคอนเดรียของเยื่อแผ่นQ และความซับซ้อน II2 ที่ซับซ้อนโดยตรงได้รับ fadh2 ซึ่งไม่ได้ผ่านที่ซับซ้อน . สารประกอบเชิงซ้อนและเชื่อมต่อแรกที่สองที่สามคือบิควิโนน ( q ) Q โมเลกุลที่เป็นไขมันละลายและอิสระเคลื่อนที่ผ่านแกน ) ของเมมเบรน เมื่อมันลดลงไป qh2 บิควิโนน , ส่งของอิเล็กตรอนที่ซับซ้อนต่อไปในห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน . Q ได้รับอิเล็กตรอนที่ได้จากการ จากที่ฉัน และอิเล็กตรอนที่ได้จาก fadh2 จากที่ 2 รวมทั้งใช้ succinate dehydrogenase . นี้เอนไซม์และ fadh2 ฟอร์มเล็กที่ซับซ้อนที่ส่งอิเล็กตรอนไปยังห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนผ่านที่ซับซ้อนก่อน ตั้งแต่เหล่านี้อิเล็กตรอนบางส่วน จึงไม่กระตุ้น , โปรตอนปั๊มที่แรก โมเลกุล ATP น้อยลง ทำจาก fadh2 อิเล็กตรอน จำนวน ATP โมเลกุลในที่สุดได้เป็นสัดส่วนโดยตรงกับจำนวนของโปรตอนปั๊มทั่วภายในไมโตคอนเดรียของเยื่อแผ่นการยอมตามคอมเพล็กซ์ที่สามประกอบด้วยโปรตีนไซโตโครม บี อีก fe-s ศูนย์ rieske ( 2fe-2s ศูนย์ ) และไซโตโครม ซี โปรตีน คอมเพล็กซ์นี้จะเรียกว่าไซอ ซิโดรีดักเทส . โปรตีนไซโตโครม มีกลุ่ม heme เทียม โดยโมเลกุลจะคล้ายกับฮีมินในเลือด แต่มันมีอิเล็กตรอน ไม่ใช่ออกซิเจน เป็นผลให้ , เหล็กไอออนที่หลักของมันจะลดลงและออกซิไดซ์มันส่งผ่านอิเล็กตรอน ความผันผวนระหว่างรัฐออกซิเดชันที่แตกต่างกัน : fe2 + ( ลดลง ) และ fe3 + ( oxidized ) ส่วนฮีมโมเลกุลในไซโตโครมมีลักษณะแตกต่างกันเล็กน้อย เนื่องจากผลกระทบของการผูกโปรตีนแตกต่างกัน ซึ่งทำให้แต่ละที่ซับซ้อน ที่ปั๊ม 3 โปรตอนผ่านเมมเบรนและผ่านของอิเล็กตรอนมั่มสำหรับการขนส่งที่ซับซ้อนที่ 4 ของโปรตีนและเอนไซม์ มั่มเป็นพระนาสิกของอิเล็กตรอนจาก Q ; อย่างไรก็ตาม , ในขณะที่ Q มีคู่ของอิเล็กตรอน มั่ม สามารถรับเพียงหนึ่งครั้ง4 ที่ซับซ้อนที่ 4 ประกอบด้วย - โปรตีน C , และ A3 ที่ซับซ้อนนี้ประกอบด้วยสองท่าน ( หนึ่งในแต่ละกลุ่มของไซโตโครม และ A3 ) และสาม ( คู่ของไอออนทองแดงและลูกในหนึ่งคัวไซ A3 ) และไซโตโครม ถือออกซิเจนโมเลกุลแน่นระหว่างเหล็กและทองแดงไอออนจนออกซิเจนสมบูรณ์ลดลง ปริมาณออกซิเจนที่ลดลงแล้วหยิบสองไฮโดรเจนไอออนจากรอบกลางผลิตน้ำ ( H2O ) การกำจัดไฮโดรเจนไอออนจากระบบยังมีส่วนช่วยในการไล่ระดับสีไอออน ที่ใช้ในกระบวนการของ chemiosmosis .ที่มา : ไม่มีที่สิ้นสุด " ห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน " ชีววิทยาไม่มีที่สิ้นสุด ไม่มีที่สิ้นสุด , 08 สิงหาคม 2016 . ดึง 14 กันยายน 2559 จาก https://www.bound
การแปล กรุณารอสักครู่..
