Abstract4-Hydroxyphenylpyruvate dio

Abstract
4-Hydroxyphenylpyruvate dioxygenase (HPPD) is an Fe(II)-dependent, non-heme oxygenase that catalyzes the conversion of 4-hydroxyphenylpyruvate to homogentisate. This reaction involves decarboxylation, substituent migration and aromatic oxygenation in a single catalytic cycle. HPPD is a member of the α-keto acid dependent oxygenases that typically require an α-keto acid (almost exclusively α-ketoglutarate) and molecular oxygen to either oxygenate or oxidize a third molecule. As an exception in this class of enzymes HPPD has only two substrates, does not use α-ketoglutarate, and incorporates both atoms of dioxygen into the aromatic product, homogentisate. The tertiary structure of the enzyme would suggest that its mechanism converged with that of other α-keto acid enzymes from an extradiol dioxygenase progenitor.

The transformation catalyzed by HPPD has both agricultural and therapeutic significance. HPPD catalyzes the second step in the pathway for the catabolism of tyrosine, that is common to essentially all aerobic forms of life. In plants this pathway has an anabolic branch from homogentisate that forms essential isoprenoid redox cofactors such as plastoquinone and tocopherol. Naturally occurring multi-ketone molecules act as allelopathic agents by inhibiting HPPD and preventing the production of homogentisate and hence required redox cofactors. This has been the basis for the development of a range of very effective herbicides that are currently used commercially. In humans, deficiencies of specific enzymes of the tyrosine catabolism pathway give rise to a number of severe metabolic disorders. Interestingly, HPPD inhibitor/herbicide molecules act also as therapeutic agents for a number of debilitating and lethal inborn defects in tyrosine catabolism by preventing the accumulation of toxic metabolites.

Keywords
Dioxygenase; Oxygenase; Alpha-keto acid; Molecular Oxygen; Inhibitor; 4-Hydroxyphenylpyruvate; Activation; Review; Iron; Ferrous; Non-heme

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บทคัดย่อ4 Hydroxyphenylpyruvate dioxygenase (HPPD) จะมี Fe (II) -ขึ้น -heme oxygenase ที่ catalyzes การแปลง 4 hydroxyphenylpyruvate homogentisate ปฏิกิริยานี้เกี่ยวข้องกับ decarboxylation ขอ การย้าย substituent และออกซิเจนในหอมในวงจรปัจจัยเดียว HPPD เป็นสมาชิกแบบα-keto กรดขึ้น oxygenases ที่มักจะต้องการกรดα keto (แทบα-ketoglutarate) และโมเลกุลออกซิเจน oxygenate หรือออกซิไดซ์โมเลกุลสาม เป็นข้อยกเว้นในชั้นนี้ของเอนไซม์ HPPD มีพื้นผิวสองเท่า ใช้α-ketoglutarate และรวมทั้งอะตอมของ dioxygen ลงในผลิตภัณฑ์หอม homogentisate โครงสร้างระดับตติยภูมิของเอนไซม์จะแนะนำกลไกการ converged กับของอื่น ๆ เอนไซม์α-keto กรดจากการสืบ dioxygenase extradiolการแปลง catalyzed โดย HPPD มีความสำคัญทางการเกษตร และรักษา HPPD catalyzes ขั้นตอนสองในทางเดินสำหรับแคแทบอลิซึมของไทโรซีน ที่พบโดยทั่วไปหลักแอโรบิกแบบฟอร์มทั้งหมดของชีวิต ในโรงงาน ทางเดินนี้มีสาขาเป็น anabolic จาก homogentisate ที่สำคัญ isoprenoid อกซ์หลักเช่น plastoquinone และ tocopherol ธรรมชาติเกิดขึ้นหลายจุดโมเลกุลทำหน้าที่เป็นตัวแทน allelopathic HPPD ยับยั้ง และป้องกันการผลิต homogentisate และจึง ต้องรีดอกซ์หลัก นี้ได้รับข้อมูลพื้นฐานสำหรับการพัฒนาในช่วงของสารเคมีกำจัดวัชพืชมีประสิทธิภาพมากที่มีใช้ในเชิงพาณิชย์ ในมนุษย์ ข้อบกพร่องของเอนไซม์เฉพาะของเดินแคแทบอลิซึมของไทโรซีนให้เพิ่มขึ้นของความผิดปกติอย่างรุนแรงที่เผาผลาญ น่าสนใจ HPPD ยับยั้ง/สารกำจัดวัชพืชโมเลกุลทำยังเป็นรักษาตัวแทนจำนวนข้อบกพร่องลักษณะร้ายแรง และตายในแคแทบอลิซึมของไทโรซีนป้องกันการสะสมของสารพิษคำสำคัญDioxygenase Oxygenase กรดอัลฟา-keto โมเลกุลออกซิเจน สารยับยั้ง 4-Hydroxyphenylpyruvate เปิดใช้งาน รีวิว เหล็ก เหล็ก ไม่ heme