Recent developments in functional food research have
generated renewed interest in bioactive compounds including
bioactive peptides. The word “peptide” comes from the Greek
term “p 3ptidia” translated as “small digestibles” or “digested”
(Shahidi & Zhong, 2008). Biological activity of peptides were first
reported by Mellander in 1950. In the last two decades there has
been a strong interest in bioactive peptide identification and
characterization. Researchers continue to investigate new sources,
extraction methods and evaluate health benefits of bioactive
peptides. Bioactive peptides are specific protein fragments that
can alter body functions or conditions and may ultimately influence
health positively (Korhonen & Pihlanto, 2006). Such
peptides are inactive within the sequence of the parent protein
and can be released by several hydrolysis techniques. Bioactive
peptides have potential to help reduce the worldwide epidemic
of chronic diseases affecting 58 million people annually (Sun,
2013). Currently the market for functional proteins and peptides
is valued at $75 billion/year (Sun, 2013). Peptide based
drugs sales are growing at a rapid pace with annual sales of $20
billion corresponding to 2% of the global drug market (Sun,
2013). Bioactive peptides from food proteins offer major potential
for incorporation into functional foods and nutraceuticals.
Major drivers for bioactive peptides drugs include their role as
hormones, neurotransmitters and neuromodulaters, and low
toxicity or non-toxicity of metabolic cleavage products. Challenges
associated with the introduction of new peptide products
include proteolytic degradation, fast clearance in the body, low
solubility in water, immunogenicity (Bellmann-Sickert & Beck-
Sickinger, 2010) and regulatory hurdles. Inactive or latent form
of bioactive peptides in parent protein can be activated by proteolysis
(Ryan, Ross, Bolton, Fitzgerald, & Stanton, 2011). Bioactive
peptides may be produced by several methods: the most
commonly employed are based on enzymatic hydrolysis by
digestive enzymes derived from micro-organisms and fermentation
of food proteins (Kim & Wijesekara, 2013). However other
methods based on chemical hydrolysis or sub-critical water hydrolysis
have also been widely researched in recent decades
Recent developments in functional food research havegenerated renewed interest in bioactive compounds includingbioactive peptides. The word “peptide” comes from the Greekterm “p 3ptidia” translated as “small digestibles” or “digested”(Shahidi & Zhong, 2008). Biological activity of peptides were firstreported by Mellander in 1950. In the last two decades there hasbeen a strong interest in bioactive peptide identification andcharacterization. Researchers continue to investigate new sources,extraction methods and evaluate health benefits of bioactivepeptides. Bioactive peptides are specific protein fragments thatcan alter body functions or conditions and may ultimately influencehealth positively (Korhonen & Pihlanto, 2006). Suchpeptides are inactive within the sequence of the parent proteinand can be released by several hydrolysis techniques. Bioactivepeptides have potential to help reduce the worldwide epidemicof chronic diseases affecting 58 million people annually (Sun,2013). Currently the market for functional proteins and peptidesis valued at $75 billion/year (Sun, 2013). Peptide baseddrugs sales are growing at a rapid pace with annual sales of $20billion corresponding to 2% of the global drug market (Sun,2013). Bioactive peptides from food proteins offer major potentialfor incorporation into functional foods and nutraceuticals.Major drivers for bioactive peptides drugs include their role ashormones, neurotransmitters and neuromodulaters, and low
toxicity or non-toxicity of metabolic cleavage products. Challenges
associated with the introduction of new peptide products
include proteolytic degradation, fast clearance in the body, low
solubility in water, immunogenicity (Bellmann-Sickert & Beck-
Sickinger, 2010) and regulatory hurdles. Inactive or latent form
of bioactive peptides in parent protein can be activated by proteolysis
(Ryan, Ross, Bolton, Fitzgerald, & Stanton, 2011). Bioactive
peptides may be produced by several methods: the most
commonly employed are based on enzymatic hydrolysis by
digestive enzymes derived from micro-organisms and fermentation
of food proteins (Kim & Wijesekara, 2013). However other
methods based on chemical hydrolysis or sub-critical water hydrolysis
have also been widely researched in recent decades
การแปล กรุณารอสักครู่..

ล่าสุดในการพัฒนาวิจัยอาหารสุขภาพมี
สร้างความสนใจอีกครั้งในสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพรวมทั้ง
สารเปปไทด์ คำว่า " เปปไทด์ " มาจากภาษากรีกคำว่า " p
3ptidia " แปลว่า " เล็ก digestibles " หรือ " ย่อย "
( shahidi & Zhong , 2008 ) ฤทธิ์ทางชีวภาพของเปปไทด์เป็นคนแรก
รายงานโดย mellander ในปี 1950 ในช่วงสองทศวรรษที่ผ่านมามี
ได้รับความสนใจในการระบุและเปปไทด์ชีวภาพ
ตัวละคร นักวิจัยยังคงศึกษาแหล่งใหม่
วิธีการสกัดและประเมินสุขภาพประโยชน์ของชีวภาพ
เปปไทด์ สารออกฤทธิ์ทางชีวภาพของโปรตีนเปปไทด์เป็นชิ้นส่วนที่เฉพาะเจาะจงที่สามารถปรับเปลี่ยนการทำงานของร่างกายหรือ
สุขภาพเงื่อนไขและในที่สุดอาจมีอิทธิพลทางบวก ( korhonen & pihlanto , 2006 ) เช่น
เปปไทด์จะใช้งานภายในลำดับของโปรตีนและผู้ปกครอง
สามารถออก โดยเทคนิคการย่อยสลายหลาย สารออกฤทธิ์ทางชีวภาพ
เปปไทด์มีศักยภาพที่จะช่วยลดการแพร่ระบาดของโรคเรื้อรังที่มีผลต่อทั่วโลก
58 ล้านคนต่อปี ( Sun ,
2013 ) ปัจจุบันตลาดโปรตีนการทำงานและเปปไทด์
คือมูลค่า $ 75 พันล้าน / ปี ( Sun , 2013 ) โดย
เปปไทด์ขายยา มีการเติบโตที่ก้าวอย่างรวดเร็ว ด้วยยอดขายรายปีของ $ 20
พันล้านที่ 2% ของตลาดยาโลก ดวงอาทิตย์
2013 ) สารเปปไทด์จากโปรตีนในอาหารให้
ศักยภาพหลักเข้าไปในอาหารฟังก์ชันและ nutraceuticals .
ไดรเวอร์ที่สำคัญสำหรับสารเปปไทด์ รวมถึงบทบาทของพวกเขาเป็นยาฮอร์โมน สารสื่อประสาท และ neuromodulaters
, ,
น้อยความเป็นพิษและความเป็นพิษของผลิตภัณฑ์ที่ไม่ใช่การเผาผลาญ ความท้าทาย
ที่เกี่ยวข้องกับการแนะนำผลิตภัณฑ์ใหม่รวมถึงความสามารถในการย่อยสลายสาร
รวดเร็วพิธีการในร่างกายต่ำ
ละลายในน้ำ สามารถ ( bellmann ซีเกิร์ต&เบ็ค -
ซิคคิงเกอร์ , 2010 ) และอุปสรรคด้านกฎระเบียบ ใช้งานหรือแฝงสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพของโปรตีนเปปไทด์ในรูปแบบ
ผู้ปกครองสามารถใช้งานโดยโปรตีโ ลซิส
( ไรอันรอส โบลตัน ฟิตซ์เจอรัลด์ & Stanton , 2011 ) เปปไทด์ชีวภาพ
อาจจะผลิตโดยวิธีการทั่วไปที่ใช้มากที่สุด
โดยเอนไซม์จากจุลินทรีย์และเอนไซม์ย่อยอาหารที่ได้จากการหมัก
ของโปรตีนในอาหาร ( คิม & wijesekara 2013 ) อย่างไรก็ตาม วิธีการอื่น ๆขึ้นอยู่กับการย่อยทางเคมีหรือ
น้ำเอนไซม์ที่สำคัญย่อยยังได้รับความสนใจอย่างกว้างขวางในทศวรรษที่ผ่านมา
การแปล กรุณารอสักครู่..
