1. J Biol Chem. 2014 Nov 25. pii: j

1. J Biol Chem. 2014 Nov 25. pii: jbc.M114.598094. [Epub ahead of print]

The role of palmitoylation for protein recruitment to the inner membrane complex
of the malaria parasite.

Wetzel J(1), Herrmann S(2), Swapna LS(1), Prusty D(1), Peter AT(3), Kono M(4),
Saini S(1), Nellimarla S(1), Wong TW(1), Wilcke L(1), Ramsay O(1), Cabrera A(1),
Biller L(4), Heincke D(5), Mossman K(1), Spielmann T(4), Ungermann C(3),
Parkinson J(6), Gilberger TW(7).

Author information:
(1)McMaster University, Canada;
(2)University of Melbourne, Australia;
(3)University of Osnabrueck, Germany;
(4)Bernhard-Nocht-Institute for Tropical Medicine, Germany;
(5)Bernhard-Nocht-Insitute for Tropical Medicine, Germany;
(6)University of Toronto, Canada;
(7)McMaster Univerity, Canada [e-mail].

To survive and persist within its human host, the malaria parasite P. falciparum
utilizes a battery of lineage-specific innovations to invade and multiply in
human erythrocytes. With central roles in invasion and cytokinesis, the inner
membrane complex, a Golgi derived double membrane structure underlying the plasma
membrane of the parasite, represents a unique and unifying structure
characteristic to all organisms belonging to a large phylogenetic group called
Alveolata. More than 30 structurally and phylogenetically distinct proteins are
embedded in the IMC membranes, where a portion of these proteins displays
N-terminal acylation motifs. While N-terminal myristoylation is catalyzed
co-translationally within the cytoplasm of the parasite, palmitoylation takes
place at membranes and is mediated by palmitoyl acyltransferases (PATs). Here, we
identify a PAT (PfDHHC1) that is exclusively localized to the IMC. Systematic
phylogenetic analysis of the alveolate PAT family reveals PfDHHC1 to be a member
of a highly conserved, apicomplexan-specific clade of PATs. We show that during
schizogony this enzyme has an identical distribution like two, dual acylated, IMC
localized proteins (PfISP1 and PfISP3). We used these proteins to probe into
specific sequence requirements for IMC specific membrane recruitment, and their
interaction with differentially localized PATs of the parasite.

Copyright © 2014, The American Society for Biochemistry and Molecular Biology.

PMID: 25425642 [PubMed - as supplied by publisher]

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

1. J Biol Chem. 2014 25 nov pii: jbcM114.598094. [Epub ก่อนพิมพ์]บทบาทของ palmitoylation สำหรับโปรตีนการสรรหาบุคลากรเพื่อเมมเบรนภายในที่ซับซ้อน ของมาลาเรียWetzel J(1) เฮอร์มานน์ S(2) บริการ LS(1), Prusty D(1), AT(3), Kono M(4) ปีเตอร์Saini S(1), Nellimarla S(1) วง TW(1), Wilcke L(1) แรมเซย์ O(1), Cabrera A(1) Biller L(4), Heincke D(5) มอสส์แมน K(1), Spielmann T(4), C(3), Ungermannพาร์กิน J(6), Gilberger TW(7)รายละเอียดผู้เขียน: (1)มหาวิทยาลัย McMaster แคนาดา(2)มหาวิทยาลัยเมลเบิร์น ออสเตรเลีย(3)มหาวิทยาลัย Osnabrueck เยอรมนี(4)Bernhard-Nocht-สถาบันเวชศาสตร์เขตร้อน เยอรมนี(5)Bernhard-Nocht-ศศินทร์แห่งสำหรับเวชศาสตร์เขตร้อน เยอรมนี(6)มหาวิทยาลัยโตรอนโต แคนาดา(7)McMaster แคนาดา บัณฑิตมหาวิทยาลัย [e-mail]การอยู่รอด และคงอยู่ภายในโฮสต์ของมนุษย์ มาลาเรียปรสิต P. falciparum ใช้แบตเตอรี่ของนวัตกรรมเฉพาะของลินเนจบุก และคูณในerythrocytes มนุษย์ บทบาทศูนย์กลางในการบุกรุก และ cytokinesis ภายในเมมเบรนซับซ้อน Golgi ได้รับโครงสร้างเมมเบรนสองต้นพลาสม่าเมมเบรนของเชื้อมาลาเรีย แสดงถึงโครงสร้างไม่ซ้ำกัน และรวมกันลักษณะสิ่งมีชีวิตทั้งหมดของกลุ่ม phylogenetic ขนาดใหญ่เรียกว่าAlveolata มีโปรตีนมากกว่า 30 structurally และ phylogenetically ทั้งหมดฝังตัวเข้าสถาบัน ส่วนของการแสดงเหล่านี้โปรตีนโดดเด่นอย่างไร acylation N-เทอร์มินัล ในขณะที่เทอร์มินัล N myristoylation เป็นกระบวนco-translationally ภายในไซโทพลาซึมของเชื้อมาลาเรีย palmitoylation ใช้วางที่เยื่อหุ้ม และ mediated โดย palmitoyl acyltransferases (PATs) ที่นี่ เราแพท (PfDHHC1) ที่มีเฉพาะกับสถาบันระบุ ระบบPfDHHC1 เป็นสมาชิกเปิดเผยวิเคราะห์ phylogenetic ตระกูล PAT alveolate ของตัวนำสูง apicomplexan เฉพาะ clade ของ PATs เราแสดงว่าระหว่างschizogony เอนไซม์นี้มีการกระจายเหมือนกันเช่นคู่สอง acylated สถาบันโปรตีนเป็นภาษาท้องถิ่น (PfISP1 และ PfISP3) เราใช้โปรตีนเหล่านี้หยั่งลงในความต้องการลำดับเฉพาะสำหรับสถาบันเฉพาะเยื่อสรรหาบุคลากร และการโต้ตอบกับ PATs differentially ถิ่นของเชื้อมาลาเรียลิขสิทธิ์ © ปี 2014 สังคมอเมริกันสำหรับวิชาชีวเคมีและชีววิทยาโมเลกุลPMID: 25425642 [PubMed - จัดให้ผู้เผยแพร่]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

1. J Biol Chem 25. พฤศจิกายน 2014 PII: jbc.M114.598094 [Epub ก่อนพิมพ์] บทบาทของ palmitoylation สำหรับการรับสมัครโปรตีนเยื่อหุ้มภายในที่ซับซ้อนของเชื้อมาลาเรีย. เวตเซิลเจ (1), มานน์เอส (2), Swapna LS (1), Prusty D (1), ปีเตอร์ AT ( 3), Kono M (4), Saini S (1), Nellimarla S (1), TW วงศ์ (1), Wilcke L (1), แรมเซย์ (1) เบรรา (1), เรียกเก็บเงิน L (4) , Heincke D (5), Mossman K (1), Spielmann T (4), Ungermann C (3), พาร์กินสัน J (6), Gilberger TW (7). ผู้เขียนข้อมูล: (1) มหาวิทยาลัย McMaster แคนาดา; (2 ) มหาวิทยาลัยเมลเบิร์น, ออสเตรเลีย(3) มหาวิทยาลัย Osnabrueck เยอรมนี; (4) Bernhard-Nocht-สถาบันเวชศาสตร์เขตร้อน, เยอรมนี(5) Bernhard-Nocht-สำหรับสถาบันเวชศาสตร์เขตร้อน, เยอรมัน(6) มหาวิทยาลัยโตรอนโต แคนาดา; . (7) McMaster Univerity, แคนาดา [e-mail] เพื่อความอยู่รอดและยังคงมีอยู่ภายในโฮสต์ของมนุษย์ปรสิตมาลาเรีย P. falciparum ใช้แบตเตอรี่ของนวัตกรรมเชื้อสายเฉพาะที่จะบุกและคูณในเม็ดเลือดแดงของมนุษย์ . ด้วยบทบาทที่สำคัญในการบุกและ cytokinesis, ภายในเมมเบรนที่ซับซ้อนกอลไจมาโครงสร้างเมมเบรนสองพื้นฐานพลาสมาเมมเบรนของปรสิตหมายถึงโครงสร้างที่ไม่ซ้ำและการรวมลักษณะที่จะมีชีวิตทั้งหมดที่อยู่ในประเภทกลุ่มสายวิวัฒนาการขนาดใหญ่ที่เรียกว่าAlveolata กว่า 30 โครงสร้างและโปรตีนที่แตกต่าง phylogenetically จะถูกฝังอยู่ในเยื่อ IMC ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนเหล่านี้จะแสดงลวดลาย acylation n- ขั้ว ในขณะที่ myristoylation N-ขั้วเร่งร่วม translationally ภายใน cytoplasm ของปรสิต, palmitoylation ใช้เวลาสถานที่ที่เยื่อและเป็นสื่อกลางโดย acyltransferases Palmitoyl (ตบ) ที่นี่เราระบุ PAT (PfDHHC1) ซึ่งเป็นภาษาท้องถิ่นเฉพาะ IMC ระบบการวิเคราะห์สายวิวัฒนาการของครอบครัวเผยให้เห็น alveolate PAT PfDHHC1 เป็นสมาชิกของการอนุรักษ์สูง clade apicomplexan เฉพาะของตบ เราแสดงให้เห็นว่าในช่วงschizogony เอนไซม์นี้มีการกระจายเหมือนกันเช่นสอง acylated คู่ IMC localized โปรตีน (PfISP1 และ PfISP3) เราใช้โปรตีนเหล่านี้จะแสดงความคิดเห็นเป็นความต้องการที่เฉพาะเจาะจงตามลำดับสำหรับการรับสมัครเมมเบรน IMC ที่เฉพาะเจาะจงของพวกเขาและการมีปฏิสัมพันธ์กับตบเป็นภาษาท้องถิ่นที่แตกต่างกันของปรสิต. ลิขสิทธิ์© 2014 สังคมอเมริกันสำหรับชีวเคมีและอณูชีววิทยา. PMID: 25425642 [PubMed - ตามที่จัดทำโดยสำนักพิมพ์ ]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

1 . เจ วท บ วทเคมี 2010 พฤศจิกายน 25 พี : jbc.m114.598094 . [ พิมพ์ ] ePub ก่อน

บทบาทของโปรตีน palmitoylation สมัครงานกับเยื่อหุ้มชั้นในของปรสิตมาลาเรียซับซ้อน


ดาวน์โหลด J ( 1 ) Wolfgang S ( 2 ) swapna LS ( 1 ) prusty D ( 1 ) , ปีเตอร์ ที่ ( 3 ) โน่ ( 4 )
ไซ S ( 1 ) nellimarla S ( 1 ) วง TW ( 1 ) ผม ( 1 ) wilcke แรมเซย์ O ( 1 ) มาก ( 1 )
เรียกฉัน ( 4 ) , ( 5 ) , สาธุ heincke D K ( 1 ) , T ( , 4 ) สปิลเมิ่นงเกอร์มันน์ C ( 3 ) ,
พาร์กินสัน J ( 6 ) , gilberger TW ( 7 ) . ข้อมูลผู้เขียน :


( 1 ) มหาวิทยาลัย McMaster ประเทศแคนาดา ;
( 2 ) มหาวิทยาลัยเมลเบิร์น , ออสเตรเลีย ;
( 3 ) มหาวิทยาลัยใน Osnabrueck , เยอรมนี ;
( 4 ) สถาบัน Bernhard nocht เวชศาสตร์เขตร้อน เยอรมนี ;
( 5 ) เบอร์นาร์ด nocht : สถาที่เวชศาสตร์เขตร้อน เยอรมนี ;
( 6 ) มหาวิทยาลัยโตรอนโต , แคนาดา ;
( 7 ) หน่วยงาน gilberger @ แคนาดา McMaster , bni . Uni Hamburg .

เพื่อความอยู่รอดและคงอยู่ภายในโฮสต์ของมนุษย์ , ปรสิตมาลาเรียมาลาเรีย P
ใช้แบตเตอรี่นวัตกรรมเฉพาะสายเลือดบุกและคูณใน
มนุษย์เม็ดเลือดแดง . กับบทบาทหลักในการบุกรุกและไซโตพลาสซึม , ชั้นใน
เมมเบรนที่ซับซ้อน , กอลจิ ได้มาคู่พลาสมาเมมเบรนเยื่อโครงสร้างต้นแบบ
ของพยาธิ แสดงถึงเอกลักษณ์และโครงสร้าง
ชนิดคุณลักษณะทั้งหมดของสิ่งมีชีวิตขนาดใหญ่ ซึ่งเป็นของกลุ่มที่เรียกว่า
alveolata . มากกว่า 30 โครงสร้างโปรตีนที่แตกต่างกัน และ phylogenetically
ที่ฝังตัวในเยื่อหรือที่ส่วนของโปรตีนเหล่านี้แสดง
กรดอะมิโนสำคัญลวดลาย ในขณะที่ถูกเร่ง myristoylation เป็น Co translationally ภายในไซโตพลาสซึมของ

palmitoylation ใช้เวลาพยาธิสถานที่ที่เมมเบรนและคนกลาง โดย palmitoyl acyltransferases ( Pats ) ที่นี่เรา
ระบุแพท ( pfdhhc1 ) ที่เป็นเฉพาะถิ่นกับการสื่อสารการตลาด ซึ่งเป็นระบบการวิเคราะห์
ของที่โครงสร้างเป็นรูหรือช่องเล็กๆแพทครอบครัวพบ pfdhhc1 เป็นสมาชิก
ของที่มีการอนุรักษ์ apicomplexan clade , ที่เฉพาะเจาะจงของ Pats . เราแสดงให้เห็นว่าในช่วง
schizogony เอนไซม์นี้มีการกระจายอย่าง acylated เหมือนกันสองคู่ ,IMC
ถิ่นโปรตีน ( และ pfisp1 pfisp3 ) เราใช้โปรตีนเหล่านี้เพื่อตรวจสอบความต้องการที่เฉพาะเจาะจงสำหรับการลำดับ
หรือเยื่อที่เฉพาะเจาะจงและปฏิสัมพันธ์
กับ Pats ของปรสิตถิ่นแตกต่างกัน

ลิขสิทธิ์© 2014 , American Society สำหรับชีวเคมีและชีววิทยาระดับโมเลกุล pmid

: 25425642 [ PubMed - จัดโดยสำนักพิมพ์ ]