Although 67LR isolated from cells m

Although 67LR isolated from cells migrates at approx. 67 kDa
on denaturing polyacrylamide gels, the corresponding gene only
encodes a protein of approx. 33 kDa [5], which migrates with
a molecular mass of approx. 37 kDa on SDS/PAGE. This gene
product, 37LRP, is recognized by some (but not all) antibodies
raised against 67LR [25]. The cause of this anomaly has not
been determined. The most common explanations for such behaviour
in proteins are post-translational covalent modification
or the formation of very tightly associated homo- or heterodimers.
Although reducing and denaturing gel systems, such
as SDS/PAGE, normally completely disassociate protein complexes
into their components, it is not unknown for very tightly
bound complexes to resist this, at least partially (for example,
see [26]). Interestingly, there is evidence for both these possibilities,
but the exact cause of the molecular mass discrepancy
remains a mystery. One hypothesis states that the 33 kDa protein
encoded by the cDNA clone is a precursor for 67LR which
undergoes some form of modification in order to become the
mature protein.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แม้ว่า 67LR แยกต่างหากจากเซลล์ ย้ายที่ประมาณ 67 kDaบน denaturing polyacrylamide gels ยีนที่เกี่ยวข้องเท่านั้นจแมปโปรตีนของประมาณ 33 kDa [5], ซึ่งย้ายด้วยมวลโมเลกุลของประมาณ 37 kDa SDS/หน้า ยีนนี้ผลิตภัณฑ์ 37LRP เป็นที่รับรู้แอนตี้บาง (แต่ไม่ทั้งหมด)ขึ้นกับ 67LR [25] สาเหตุของความผิดปกตินี้ไม่ได้การกำหนด คำอธิบายทั่วไปสำหรับพฤติกรรมดังกล่าวในโปรตีนจะแก้ไข post-translational covalentหรือการก่อตัวของการเชื่อมโยงอย่างใกล้ชิดมากตุ๊ดหรือ heterodimersแม้ ว่าการลด denaturing เจลระบบ เช่นเป็น SDS/หน้า ปกติสมบูรณ์แยกโปรตีนคอมเพล็กซ์เป็นส่วนประกอบของพวกเขา ไม่ทราบสาเหตุมากคับสิ่งอำนวยความสะดวกที่ผูกเพื่อต่อต้านนี้ น้อยบางส่วน (ตัวอย่างดู [26]) เป็นเรื่องน่าสนใจ มีหลักฐานสำหรับทั้งกล่าวแต่สาเหตุแท้จริงของความขัดแย้งมวลโมเลกุลยังคงลึกลับ สมมติฐานหนึ่งระบุว่า โปรตีน 33 kDaเข้ารหัส โดย cDNA โคลนเป็นสารตั้งต้นสำหรับ 67LR ซึ่งผ่านรูปแบบของการแก้ไขเพื่อเป็นการโปรตีนผู้ใหญ่

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แม้ว่า 67LR ที่แยกได้จากเซลล์ย้ายที่ประมาณ 67 กิโลดาลตัน
ใน denaturing เจล polyacrylamide, ยีนที่เกี่ยวข้องเท่านั้น
encodes โปรตีนประมาณ 33 กิโลดาลตัน [5] ซึ่งย้ายที่มี
มวลโมเลกุลประมาณ 37 กิโลดาลตันใน SDS / หน้า ยีนนี้
ผลิตภัณฑ์ 37LRP ได้รับการยอมรับโดยบางคน (แต่ไม่ใช่ทั้งหมด) แอนติบอดี
ขึ้นกับ 67LR [25] สาเหตุของความผิดปกตินี้ยังไม่ได้
รับการพิจารณา คำอธิบายที่พบบ่อยที่สุดสำหรับพฤติกรรมดังกล่าว
ในการปรับเปลี่ยนโปรตีนโควาเลนต์โพสต์แปล
หรือการก่อตัวของการเชื่อมโยงมากแน่น homo- หรือ heterodimers.
แม้ว่าการลดและ denaturing ระบบเจลดังกล่าว
เป็น SDS / หน้าตามปกติอย่างสมบูรณ์ยกเลิกการเชื่อมโยงคอมเพล็กซ์โปรตีน
เป็นส่วนประกอบของพวกเขามัน ไม่ได้เป็นที่รู้จักสำหรับแน่นมาก
คอมเพล็กซ์ผูกพันที่จะต่อต้านการนี้อย่างน้อยบางส่วน (เช่น
ดู [26]) ที่น่าสนใจมีหลักฐานทั้งความเป็นไปได้เหล่านี้
แต่สาเหตุที่แท้จริงของความขัดแย้งมวลโมเลกุล
ยังคงเป็นปริศนา สมมุติฐานหนึ่งระบุว่าโปรตีน 33 kDa
เข้ารหัสโดยโคลน cDNA เป็นสารตั้งต้นสำหรับ 67LR ซึ่ง
ผ่านรูปแบบของการปรับเปลี่ยนบางอย่างเพื่อที่จะกลายเป็น
ผู้ใหญ่ที่มีโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

แม้ว่า 67lr ที่แยกได้จากเซลล์ย้ายที่ประมาณ 67 kDa
บนี่ polyacrylamide เจลที่ยีนเพียง
encodes โปรตีนประมาณ 33 กิโล [ 5 ] ซึ่งอพยพกับ : มวลโมเลกุลประมาณ 37 กิโลดาลตันบน SDS / หน้า นี้ยีน
ผลิตภัณฑ์ 37lrp เป็นที่ยอมรับโดยบางคน ( แต่ไม่ใช่ทั้งหมด ) แอนติบอดี
เลี้ยงกับ 67lr [ 25 ] สาเหตุของความผิดปกตินี้ไม่ได้
ที่ถูกกำหนดไว้คำอธิบายที่พบบ่อยที่สุดสำหรับ
พฤติกรรมดังกล่าวในโปรตีนมีการไปรษณีย์ - แปลแก้ไข
หรือการแน่นที่เหมือนหรือ heterodimers .
ถึงแม้ว่าการลดและเจลี่ ระบบ เช่น
เป็น SDS / หน้า ปกติสมบูรณ์แยกโปรตีนเชิงซ้อน
เป็นส่วนประกอบ มันไม่มีใครหรอกที่ไม่รู้จักแน่น
ผูกพันเชิงซ้อนเพื่อต่อต้านนี้อย่างน้อยบางส่วน ( ตัวอย่างเช่น
ดู [ 26 ] ) ทั้งนี้ มีหลักฐานสำหรับความเป็นไปได้ทั้งสองนี้
แต่สาเหตุที่แน่นอนของมวลโมเลกุลความแตกต่าง
ยังคงลึกลับ . สมมติฐานหนึ่งระบุว่า 33 kDa โปรตีน
เข้ารหัสโดย cDNA โคลนเป็นสารตั้งต้นสำหรับ 67lr ซึ่ง
ทนี้บางรูปแบบของการปรับเปลี่ยนเพื่อที่จะกลายเป็น
โตโปรตีน