ATR-FTIR spectra of both ASC and PS

ATR-FTIR spectra of both ASC and PSC from the skin of striped
catfish are depicted in the Fig. 3. FTIR spectra for both ASC and
PSC were similar to those of collagens from other fish species
(Muyonga et al., 2004). The amide A band of ASC and PSC was
found at a wavenumber of 3321 cm1. According to Doyle, Bendit,
and Blout (1975), a free N–H stretching vibration occurs in the
range of 3400–3440 cm1 and when the NH group of a peptide is
involved in a hydrogen bond, the position is shifted to lower frequencies,
usually around 3300 cm1. The result indicated that the
NH groups of this collagen were involved in hydrogen bonding,
probably with a carbonyl group of the peptide chain. The amide
B band positions of ASC and PSC were found at wavenumbers of
2926 and 2928 cm1, respectively, representing the asymmetrical
stretch of CH2 (Muyonga et al., 2004). The amide I band of ASC
and PSC were found at wavenumbers of 1651 and 1649 cm1,
respectively. Due to the greater non-helical portion of the telopeptides
in ASC, intramolecular H-bond between C@O of the peptide
backbone and the adjacent hydrogen donor should be lower in
ASC, in comparison with PSC. The amide I band with characteristic
frequencies in the range from 1600 to 1700 cm1 was mainly associated
with the stretching vibrations of the carbonyl group (C@O
bond) along the polypeptide backbone (Payne & Veis, 1988), and
was a sensitive marker of the peptide secondary structure (Surewicz
& Mantsch, 1988).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แรมสเป็คตราเอทีอาร์-FTIR ของ ASC และ PSC จากผิวของลาย
ปลาดุกจะแสดงใน Fig. 3 แรมสเป็คตรา FTIR สำหรับทั้ง ASC และ
PSC ได้ใกล้เคียงกับ collagens จากปลาพันธุ์อื่น ๆ
(Muyonga et al., 2004) วง amide A ASC และ PSC ถูก
พบ wavenumber ของ 3321 ซม. 1 ตามดอยล์ นน่า,
และ Blout (1975), การสั่นสะเทือนการยืด N – H ฟรีเกิดขึ้นในการ
ช่วง 3400-3440 ซม. 1 และเมื่อกลุ่ม NH ของเพปไทด์
เกี่ยวข้องกับพันธะไฮโดรเจน ตำแหน่งที่ได้จากความถี่ต่ำ,
ปกติประมาณ 3300 cm 1 ระบุผลที่จะ
กลุ่ม NH ของคอลลาเจนนี้ได้เกี่ยวข้องกับไฮโดรเจนยึด,
อาจ มีกลุ่ม carbonyl ของโซ่เพปไทด์ Amide
B วงตำแหน่งของ ASC และ PSC พบที่ wavenumbers ของ
2926 และ 2928 ซม. 1 ตามลำดับ แสดงแบบ asymmetrical
ท้าทายของ CH2 (Muyonga et al., 2004) Amide ฉันวงของ ASC
และ PSC พบที่ wavenumbers 1651 และ 1649 ซม. 1,
ตามลำดับ เนื่องจาก telopeptides ไม่ใช่ helical ส่วนมากกว่า
ใน ASC, intramolecular H-พันธะระหว่าง C@O ของเพปไทด์
แกนหลักและผู้บริจาคติดไฮโดรเจนควรจะต่ำกว่าใน
ASC เมื่อเปรียบเทียบกับ PSC Amide ผมวง มีลักษณะ
ความถี่ในช่วงจาก 1600 1700 ซม. 1 เกี่ยวข้องส่วนใหญ่
กับสั่นสะเทือนยืดของกลุ่ม carbonyl (C@O
bond) ตามแนวแกนหลักของ polypeptide (Payne & Veis, 1988), และ
คือเครื่องหมายที่สำคัญของโครงสร้างรองของเพปไทด์ (Surewicz
& Mantsch, 1988)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สเปกตรัม ATR-FTIR ของทั้งสอง ASC และ PSC จากผิวลาย
ปลาดุกเป็นภาพในรูปที่ 3 สเปกตรัม FTIR ทั้ง ASC และ
PSC มีความคล้ายคลึงกับของคอลลาเจนจากปลาสายพันธุ์อื่น ๆ
(Muyonga et al., 2004) วงดนตรีของ ASC และ PSC เอไมด์ถูก
พบได้ที่ wavenumber ของ 3321 เซนติเมตร 1 ตามดอยล์ Bendit,
และ Blout (1975), ฟรี N-H ยืดการสั่นสะเทือนที่เกิดขึ้นใน
ช่วงของ 3400-3440 เซนติเมตร 1 และเมื่อกลุ่ม NH ของเปปไทด์ที่
มีส่วนร่วมในพันธะไฮโดรเจนตำแหน่งจะเลื่อนไป ความถี่ที่ต่ำกว่า
ปกติประมาณ 3300 cm 1 ผลที่ได้ชี้ให้เห็นว่า
กลุ่ม NH คอลลาเจนนี้มีส่วนร่วมในพันธะไฮโดรเจน
อาจจะเป็นกับกลุ่มคาร์บอนิลของห่วงโซ่เปปไทด์ amide
ตำแหน่ง B กลุ่ม ASC และ PSC ถูกพบใน wavenumbers ของ
2926 และ 2928 เซนติเมตร 1 ตามลำดับคิดเป็นสมดุล
ยืดของ CH2 (Muyonga et al., 2004) วงเอไมด์ผมของ ASC
และ PSC ถูกพบใน wavenumbers 1651 และ 1649 ซม ​​1
ตามลำดับ เนื่องจากส่วนที่ไม่ขดลวดมากขึ้นของ telopeptides
ใน ASC, intramolecular H-ความผูกพันระหว่าง C @ O ของเปปไทด์
กระดูกสันหลังและผู้บริจาคไฮโดรเจนที่อยู่ติดกันควรจะลดลงใน
ASC ในการเปรียบเทียบกับ PSC เอไมด์ผมวงดนตรีที่มีลักษณะ
ความถี่ในช่วง 1600-1700 เซนติเมตร 1 ส่วนใหญ่เป็นคนที่เกี่ยวข้อง
กับการสั่นสะเทือนยืดของกลุ่มคาร์บอนิล (C @ O
พันธบัตร) พร้อมกระดูกสันหลัง polypeptide (เพนและ Veis, 1988) และ
เป็นที่มีความสำคัญ เครื่องหมายของเปปไทด์โครงสร้างทุติยภูมิ (Surewicz
& Mantsch, 1988)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สเปกตรัม ATR-FTIR ของ ASC PSC จากหนังและลาย
ปลาดุกจะปรากฎในรูปที่ 3 FTIR spectra ทั้ง ASC และ
PSC เป็นคล้ายกับบรรดาของคอลลาเจนจากปลาอื่น ๆ
( muyonga et al . , 2004 ) เอไมด์และวงดนตรีของ ASC PSC คือ
พบใน wavenumber ของ 3321 ซม.  1 ตาม ดอยล์ เบนดิต
blout ( 1975 ) , และ , ฟรี– H ยืดการสั่นสะเทือนเกิดขึ้นใน
ช่วง 3 – 1 ซม.  1 เมื่อ NH กลุ่มของเปปไทด์คือ
เกี่ยวข้องในพันธะไฮโดรเจน ตำแหน่งจะเปลี่ยนความถี่ที่ต่ำกว่าปกติประมาณ 3 cm
 1 ผลการศึกษาพบว่า กลุ่ม
NH คอลลาเจนนี้เกี่ยวข้องกับไฮโดรเจนพันธะ
อาจด้วยหมู่คาร์บอนิดของโซ่ เอไมด์
b วงดนตรีและตำแหน่งของ ASC PSC อยู่ wavenumbers ของ
3006 ของเซนติเมตรและ  1ตามลำดับ เพื่อยืดอสมมาตร
ของ C ( muyonga et al . , 2004 ) เอไมด์ของ ASC
ฉันวงดนตรีและพบ wavenumbers ของ PSC ที่ 1143 100 ซม. และ  1
ตามลำดับ เนื่องจากยิ่งโนนลาน ส่วนของ telopeptides
ใน ASC h-bond , intramolecular ระหว่าง C @ O ของเปปไทด์
กระดูกสันหลังและผู้บริจาค ไฮโดรเจนที่อยู่ติดกัน ควรลด
CODE ในการเปรียบเทียบกับ PSC .เอไมด์ผมวงดนตรีที่มีความถี่ลักษณะ
ช่วง 1600 1700 ซม.  1 ส่วนใหญ่เกี่ยวข้องกับการยืด
สั่นสะเทือนของกลุ่มคาร์บอนิล ( C @ o
พันธบัตรตาม polypeptide กระดูกสันหลัง ( เพน&ตระกูล , 1988 ) และ
เป็นเครื่องหมายของเปปไทด์ที่มีโครงสร้างทุติยภูมิ ( surewicz
& mantsch , 1988 )