3.5. Gel turbidity
The change in turbidity by the addition of k-carrageenan along
with varying ionic conditions is shown in Table 2. At 50 mM NaCl,
whey proteins formed translucent, stranded gels. Adding
k-carrageenan, even at the lowest concentration used in this study
(0.1%), caused a sharp rise in the turbidity of the gels, meaning
k-carrageenan promoted the formation of relatively large aggregates
which scatter light. The increase in turbidity continued with further
increase in k-carrageenan concentration until the gels turn opaque
(O.D values higher than 2.0, Table 2). At 100 mM NaCl, the appearance
of whey protein gels became more turbid while at 250 mM
NaCl all gels were completely opaque. The change in appearance of
WPI gels from translucent to turbid corresponded to a transition in
the gel network from stranded to particulate structures (Foegeding,
Bowland, & Hardin, 1995). Gels containing stranded networks are
optically transparent because of the low scattering efficiency of the
thin protein strands, whereas particulate networks are comprised of
aggregated protein particles that are typically between 0.1 and
10 mm in diameter having strong light scattering efficiency (Barbut,
1995). These results suggest that progressive addition of both salt
and k-carrageenan is likely to induce the same phenomenon of
promoting aggregation of denatured proteins. A significant rise in
turbidity of protein/polysaccharide solutions after heating was
previously reported as the k-carrageenan/b-lactoglobulin ratio was
increased (Zhang & Foegeding, 2003). Similarly but in gels, Ould
Eleya and Turgeon (2000a) found that at neutral pH the appearance
of the b-lactoglobulin gels (10% w/w) changes from transparent
to opaque with carrageenan addition.
3.5 เจลขุ่นการเปลี่ยนแปลงความขุ่นโดยนอกเหนือจากk-คาราจีแนนไปตามที่แตกต่างกับสภาพการไอออนิกจะแสดงในตารางที่2 ที่ 50 มิลลิโซเดียมคลอไรด์, เวย์โปรตีนที่เกิดขึ้นโปร่งแสงเจลควั่น เพิ่มk-คาราจีแนนแม้ในความเข้มข้นต่ำสุดที่ใช้ในการศึกษาครั้งนี้(0.1%) ที่เกิดจากการเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วในความขุ่นของเจลที่มีความหมายk-คาราจีแนนการเลื่อนตำแหน่งการก่อตัวของมวลขนาดใหญ่ค่อนข้างที่แสงกระจาย การเพิ่มขึ้นของความขุ่นยังคงมีต่อไปเพิ่มความเข้มข้น k-คาราจีแนนจนเจลเปิดทึบแสง (OD ค่าสูงกว่า 2.0 ตารางที่ 2) ที่ 100 มิลลิโซเดียมคลอไรด์, การปรากฏตัวของเจลเวย์โปรตีนกลายเป็นขุ่นมากขึ้นในขณะที่ 250 มิลลิโซเดียมคลอไรด์เจลทุกคนทึบแสงสมบูรณ์ การเปลี่ยนแปลงในลักษณะของเจลจาก WPI โปร่งแสงขุ่นตรงกับการเปลี่ยนแปลงในเครือข่ายจากเจลติดอยู่กับโครงสร้างอนุภาค(Foegeding, Bowland และฮาร์ดิน, 1995) เจลที่มีเครือข่ายที่ติดค้างอยู่ที่โปร่งใสสายตาเพราะประสิทธิภาพกระเจิงต่ำของเส้นโปรตีนบางเครือข่ายในขณะที่อนุภาคจะประกอบด้วยอนุภาคโปรตีนรวมที่มักจะอยู่ระหว่าง0.1 และ10 มมมีประสิทธิภาพกระเจิงแสงที่แข็งแกร่ง (Barbut, 1995) ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่านอกจากความก้าวหน้าของทั้งเกลือและk-คาราจีแนนมีแนวโน้มที่จะก่อให้เกิดปรากฏการณ์เดียวกันของการส่งเสริมการรวมตัวของโปรตีนแปลงสภาพ เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญในความขุ่นของโปรตีน / โซลูชั่น polysaccharide หลังจากที่ความร้อนได้รับการรายงานก่อนหน้านี้เป็นk-คาราจีแนน / อัตราส่วน B-lactoglobulin ได้เพิ่มขึ้น(Zhang & Foegeding, 2003) ในทำนองเดียวกัน แต่ในเจลอูEleya และ Turgeon (2000a) พบว่าค่า pH เป็นกลางในการปรากฏตัวของเจลB-lactoglobulin (10% w / w) จากการเปลี่ยนแปลงความโปร่งใสในการทึบแสงด้วยนอกเหนือคาราจีแนน
การแปล กรุณารอสักครู่..
3.5 . เจลขุ่น
เปลี่ยนแปลงความขุ่นโดยการเติมน้ําตาลตาม
กับเงื่อนไขที่แตกต่างของไอออนแสดงดังตารางที่ 2 ที่ขนาด 50 มม.
โปรตีนเวย์ขึ้นโปร่งแสงติดเจล เพิ่ม
น้ําตาล ที่ค่าความเข้มข้นที่ใช้ในการศึกษา
( 0.1% ) , ทำให้เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วในค่าของความหมาย
เจลการก่อตัวของน้ําตาลค่อนข้างใหญ่มวลรวม
ซึ่งกระจายแสง เพิ่มความขุ่นยังคงเพิ่มขึ้นต่อไป
น้ําตาลความเข้มข้นจนเจลเปิดทึบ
( o.d ค่าสูงกว่า ( ตารางที่ 2 ) ที่ขนาด 100 มิลลิเมตร ลักษณะ
whey โปรตีนเจลกลายเป็นขุ่นมากขึ้นในขณะที่ขนาด 250 mm
ทั้งหมดเจลจะทึบแสง การเปลี่ยนแปลงในลักษณะที่ปรากฏของ
WPI เจลจากขุ่นโปร่งแสงเพื่อสอดคล้องกับการเปลี่ยนแปลงใน
เจลเครือข่ายจากควั่นโครงสร้างอนุภาค ( foegeding
โบว์แลนด์ , & , Hardin , 1995 ) เจลผสมติดเครือข่าย
optically โปร่งใสเพราะของน้อยกระจายประสิทธิภาพของ
เส้นโปรตีนบาง ในขณะที่เครือข่ายอนุภาคประกอบด้วย
รวมโปรตีนอนุภาคที่มักจะอยู่ระหว่าง 01
10 มม. มีแสงกระจายประสิทธิภาพ ( barbut
, 1995 ) ผลลัพธ์เหล่านี้ชี้ให้เห็นว่านอกจากความก้าวหน้าของทั้งสองและเกลือ
น้ําตาลมีแนวโน้มที่จะก่อให้เกิดปรากฏการณ์เดียวกัน ส่งเสริมการรวมตัวของโปรตีนเกิด
. การเติบโตใน
ความขุ่นของโซลูชั่นโปรตีน / ไรด์หลังจากความร้อนคือ
รายงานว่า ก่อนหน้านี้เมื่ออัตราส่วนน้ําตาล / b-lactoglobulin คือ
เพิ่มขึ้น ( จาง& foegeding , 2003 ) ในทำนองเดียวกัน แต่เจลเรา
eleya turgeon ( และประกอบ ) พบว่า pH ที่เป็นกลางลักษณะ
ของ b-lactoglobulin เจล ( % w / w 10 ) เปลี่ยนจากใส
ทึบแสงด้วยนอกจากนี้ คารา .
การแปล กรุณารอสักครู่..