Trypsin was purified from the visce

Trypsin was purified from the viscera of barbel by precipitation using ammonium sulphate (0–80%), Sephadex G-100, and Mono Q-Sepharose ion exchange chromatography. The trypsin was purified 27-fold, with 79 U/mg specific activity and 31% recovery. The enzyme had a molecular weight of 24 kDa; purified trypsin appeared as a single band on native-PAGE. The optimum pH and temperature for enzyme activity were pH 10.0 and 55 °C with BAPNA used as a substrate. The N-terminal amino acid sequence of the first 12 amino acids of the purified trypsin was IVGGYECTPYSQ. The Michaelis–Menten constant (Km) and catalytic constant (kcat) values of the enzyme were 0.018 mM and 1.21 s−1, respectively. The study also investigated the effects of purified trypsin on the recovery of carotenoproteins from shrimp (Parapenaeus longirostris) shells through hydrolysis using 1.0 U barbel trypsin/g shrimp shells for 1 h at 30 °C. The freeze-dried carotenoproteins recovered contained 71.09% protein, 16.47% lipid, 7.78% ash, and 1.79% chitin.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ทริปซินได้บริสุทธิ์จากศพของ barbel โดยฝนใช้แอมโมเนียซัลเฟต (0-80%), Sephadex G-100 และ Mono Q Sepharose chromatography แลกเปลี่ยนไอออน ทริปซินจะได้บริสุทธิ์ 27-fold, 79 กิจกรรม U/mg และกู้คืน 31% เอนไซม์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลของ 24 kDa ทริปซินบริสุทธิ์ปรากฏเป็นวงเดียวบนพื้นหน้า PH ที่เหมาะสมและอุณหภูมิสำหรับเอนไซม์ pH 10.0 และ 55 ° C กับ BAPNA ที่ใช้กับพื้นผิว เทอร์มินัล N กรดอะมิโนลำดับของกรดอะมิโนก่อน 12 ของทริปซินบริสุทธิ์ถูก IVGGYECTPYSQ ขั้น – Menten ค่าคง (กม.) และค่าคงตัวเร่งปฏิกิริยา (kcat) ของเอนไซม์นี้ได้ 0.018 mM และ 1.21 s−1 ตามลำดับ การศึกษายังสอบสวนผลของทริปซินบริสุทธิ์การกู้คืน carotenoproteins จากเปลือกกุ้ง (Parapenaeus longirostris) ผ่านไฮโตรไลซ์ใช้ 1.0 U barbel ทริปซิ น/g กุ้งหอยสำหรับ h 1 ที่ 30 องศาเซลเซียส Carotenoproteins กรอบกู้ 71.09% มีโปรตีน ไขมัน 16.47% เถ้า 7.78% และ chitin 1.79%

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

trypsin บริสุทธิ์จากอวัยวะภายในของบาร์เบลโดยการตกตะกอนโดยใช้แอมโมเนียมซัลเฟต (0-80%) Sephadex G-100 และโมโน Q-Sepharose โคแลกเปลี่ยนไอออน trypsin บริสุทธิ์ 27 เท่า 79 U / mg กิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงและการกู้คืน 31% เอนไซม์ที่มีน้ำหนักโมเลกุล 24 กิโลดาลตัน; trypsin บริสุทธิ์ปรากฏให้เห็นเป็นวงเดียวในพื้นเมืองหน้า ค่า pH ที่เหมาะสมและอุณหภูมิสำหรับการทำงานของเอนไซม์มีค่า pH 10.0 และ 55 องศาเซลเซียสกับ BAPNA ใช้เป็นสารตั้งต้น N-ขั้วลำดับกรดอะมิโนในครั้งแรก 12 กรดอะมิโนของ trypsin บริสุทธิ์เป็น IVGGYECTPYSQ Michaelis-Menten คงที่ (กม) และตัวเร่งปฏิกิริยาคงที่ (kcat) ค่าของเอนไซม์เป็น 0.018 มิลลิและ 1.21 s-1 ตามลำดับ การศึกษายังตรวจสอบผลกระทบของ trypsin บริสุทธิ์ในการฟื้นตัวของ carotenoproteins จากกุ้ง (Parapenaeus longirostris) หอยผ่านการย่อยสลายโดยใช้ 1.0 U บาร์เบล trypsin / g เปลือกกุ้งเป็นเวลา 1 ชั่วโมงที่อุณหภูมิ 30 องศาเซลเซียส carotenoproteins แห้งหายโปรตีนที่มีอยู่ 71.09%, 16.47% ไขมันเถ้า 7.78% และ 1.79% ไคติน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เอนไซม์บริสุทธิ์จากส่วนบาร์เบลโดยวิธีตกตะกอนด้วยแอมโมเนียมซัลเฟต ( 0 – 80% ) , Sephadex G-100 และแลกเปลี่ยนไอออน chromatography ซึ่งเป็นโมโน การเปลี่ยนแปลงคือ 27 พับบริสุทธิ์ กับ 79 U / mg กิจกรรมจำเพาะและ 31% ตามลำดับ เอนไซม์มีน้ำหนักโมเลกุล 24 kDa เอนไซม์ ; บริสุทธิ์ปรากฏเป็นวงเดียวในพื้นเมืองหน้าpH และอุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับกิจกรรมเอนไซม์ pH 10.0 และ 55 องศา C bapna ใช้เป็นสับสเตรท ที่ถูกลำดับกรดอะมิโนของแรก 12 กรดอะมิโนของเอนไซม์บริสุทธิ์ที่ได้ ivggyectpysq . มาก– menten คงที่ ( km ) และค่าคงที่ปฏิกิริยา ( kcat ) คุณค่าของเอนไซม์เป็น 0.018 มิลลิเมตรและ 1.21 s − 1 ตามลำดับยังศึกษาผลของเอนไซม์บริสุทธิ์ในการกู้คืนของ carotenoproteins จากกุ้ง ( parapenaeus longirostris ) หอยผ่านการใช้บาร์เบลซิน 1.0 U / g เปลือกกุ้งเป็นเวลา 1 ชั่วโมง ที่อุณหภูมิ 30 องศา C อบแห้งมีโปรตีน 71.09 carotenoproteins กู้ร้อยละ 16.47 % ไขมัน และเถ้าร้อยละ 7.78 , 1.79 % ไคติน