As a first step in understanding th

As a first step in understanding the mechanism of vitellogenesis in the kuruma prawn Penaeus japonicus, biochemical characteristics of vitellin (Vt) were investigated. Vitellin was purified from vitellogenic ovary by gel filtration and ion-exchange chromatography, and an anti-Vt antiserum was raised in rabbits. The molecular weight of the purified Vt was estimated to be 530 kDa by native-polyacrylamide gel electrophoresis and gel filtration. Vitellin was composed of three polypeptide subunits of 91, 128, and 186 kDa in sodium dodecylsulfate–polyacrylamide gel electrophoresis. The 91 kDa subunit was further purified by reversed-phase high-performance liquid chromatography. A protein sequencer was used to analyze the amino-terminal amino acid sequence of the 91 kDa subunit; residues up to position 29 were identified, except for two residues at positions 10 and 14. Positive immunohistochemical reaction against the anti-Vt antiserum was observed in the cytoplasm of oocytes at endogenous and exogenous vitellogenesis stages.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ลักษณะชีวเคมีของ vitellin (Vt) ได้ตรวจสอบเป็นขั้นตอนแรกในการทำความเข้าใจเกี่ยวกับกลไกของ vitellogenesis ในกุ้ง kuruma japonicus กุ้งกุลา Vitellin ที่บริสุทธิ์จากรังไข่ vitellogenic โดยเจกรองแลกเปลี่ยนไอออน chromatography และการป้องกัน Vt antiserum ขึ้นในกระต่าย น้ำหนักโมเลกุลของ Vt บริสุทธิ์ถูกประเมินเป็น 530 kDa electrophoresis polyacrylamide เจ้าเจและเจลอาบน้ำ Vitellin ถูกประกอบสาม polypeptide subunits 91, 128 และ 186 kDa ในโซเดียม dodecylsulfate – polyacrylamide เจ electrophoresis ย่อย 91 kDa ได้เพิ่มเติมบริสุทธิ์ โดย chromatography เหลวประสิทธิภาพสูงระยะย้อนกลับ Sequencer โปรตีนถูกใช้ในการวิเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนอะมิโนเทอร์มินัลของย่อย 91 kDa ตกถึงตำแหน่ง 29 ระบุ ยกเว้นสองตกที่ตำแหน่ง 10 และ 14 Immunohistochemical บวกปฏิกิริยากับ antiserum ป้องกัน Vt ถูกสังเกตในไซโทพลาซึมของแช่สารละลายในขั้นตอน vitellogenesis endogenous และบ่อย

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เป็นขั้นตอนแรกในการทำความเข้าใจกลไกของ vitellogenesis ในกุ้ง Penaeus japonicus Kuruma ลักษณะทางชีวเคมีของไวเทลลิน (VT) ได้รับการตรวจสอบ ไวเทลลิบริสุทธิ์จากรังไข่โดยการกรอง vitellogenic เจลและสารแลกเปลี่ยนไอออนและ antiserum ต่อต้าน Vt ถูกยกขึ้นในกระต่าย น้ำหนักโมเลกุลของเวอร์มอนต์บริสุทธิ์ก็จะประมาณ 530 กิโลดาลตันโดยข่าวคราวพื้นเมืองอะคริเลตและการกรองเจล ไวเทลลิประกอบด้วยสามหน่วยย่อย polypeptide 91, 128, และ 186 กิโลดาลตันในข่าวคราวโซเดียม dodecylsulfate-polyacrylamide หน่วยย่อย 91 กิโลดาลตันบริสุทธิ์ต่อไปโดยเฟสกลับที่มีประสิทธิภาพสูงของเหลว chromatography ซีเควนโปรตีนที่ถูกใช้ในการวิเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนอะมิโนที่ขั้วของ subunit kDa 91; ตกค้างได้ถึง 29 ตำแหน่งที่ถูกระบุยกเว้นสองตกค้างที่ตำแหน่ง 10 และ 14. ปฏิกิริยาบวก immunocytochemistry ของ antiserum ต่อต้าน Vt พบว่าในพลาสซึมของเซลล์ไข่ที่ภายนอกและขั้นตอน vitellogenesis ภายนอก

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เป็นขั้นตอนแรกในการเข้าใจกลไกของ vitellogenesis ในคุรุกุ้ง Penaeus japonicus ลักษณะทางชีวเคมีของไวเทลลิน ( VT ) คือ ไวเทลลินบริสุทธิ์จาก vitellogenic รังไข่โดยการกรองและการแลกเปลี่ยนไอออน chromatography เจลและทำปฏิกิริยาต่อต้าน VT เลี้ยงกระต่ายน้ำหนักโมเลกุลของโปรตีน VT ซึ่งเป็น 530 กิโลดาลตันโดยพื้นเมือง polyacrylamide gel electrophoresis และกรองเจล ไวเทลลินประกอบด้วย 3 หน่วยย่อย polypeptide 91 , 128 และ 186 กิโลดาลตันในโซเดียม dodecylsulfate – polyacrylamide gel electrophoresis 91 กิโลดาลตัน subunit ยังบริสุทธิ์ โดย reversed-phase high-performance liquid chromatography .โปรตีนที่ซับซ้อน เพื่อวิเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนที่ปลายอะมิโนของ 91 กิโลดาลตัน subunit ; ตกค้างถึงตำแหน่ง 29 ถูกระบุยกเว้นสองตกค้างที่ตำแหน่ง 10 และ 14 สำหรับปฏิกิริยาบวกกับ anti VT ทำปฏิกิริยาพบใน cytoplasm ของไข่และขั้นตอนภายในภายนอก vitellogenesis .