The x-ray crystal structure of a peptide corresponding to the leucine  การแปล - The x-ray crystal structure of a peptide corresponding to the leucine  ไทย วิธีการพูด

The x-ray crystal structure of a pe

The x-ray crystal structure of a peptide corresponding to the leucine zipper of the yeast transcriptional activator GCN4 has been determined at 1.8 angstrom resolution. The peptide forms a parallel, two-stranded coiled coil of alpha helices packed as in the "knobs-into-holes" model proposed by Crick in 1953. Contacts between the helices include ion pairs and an extensive hydrophobic interface that contains a distinctive hydrogen bond. The conserved leucines, like the residues in the alternate hydrophobic repeat, make side-to-side interactions (as in a handshake) in every other layer of the dimer interface. The crystal structure of the GCN4 leucine zipper suggests a key role for the leucine repeat, but also shows how other features of the coiled coil contribute to dimer formation.
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
โครงสร้างผลึก x-ray ของเปปไทด์ที่สอดคล้องกับซิป leucine ของยีสต์ transcriptional กระตุ้น GCN4 ได้รับการพิจารณาที่ละเอียด 1.8 อังสตรอม เปปไทด์ในรูปแบบขนาน ควั่น 2 ขดขด helices อัลฟาที่บรรจุในรูปแบบ "ปุ่มลงในหลุม" ที่เสนอ โดยคริกในปี 1953 ติดต่อระหว่าง helices ประกอบด้วยไอออนคู่และอินเทอร์เฟซแบบหลากหลายที่ประกอบด้วยพันธะไฮโดรเจนโดดเด่น Leucines ภัต เช่นตกค้างในแบบอื่นที่เหนียวเหนอะหนะทำซ้ำ ทำให้ปฏิสัมพันธ์ด้านข้าง (เหมือนใน handshake) ในทุกชั้นของอินเทอร์เฟซ dimer โครงสร้างผลึกของซิป leucine GCN4 แสดงให้เห็นบทบาทสำคัญของซ้ำ leucine แต่ยัง แสดงวิธีคุณสมบัติของขดลวดขดอื่น ๆ ที่นำไปสู่การก่อตัว dimer
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
โครงสร้างผลึก X-ray ของเปปไทด์ที่สอดคล้องกับซิป leucine ของ GCN4 ยีสต์ถอดรหัส Activator ได้รับการพิจารณาที่ความละเอียด 1.8 อังสตรอม เปปไทด์ในรูปแบบขนานสองเกลียวขดลวดขดของเอนริเก้อัลฟาบรรจุเป็นในรูปแบบ "ลูกบิดลงหลุม" ที่เสนอโดย Crick ในปี 1953 ติดต่อระหว่างเอนริเก้ ได้แก่ คู่ไอออนและอินเตอร์เฟซที่ไม่ชอบน้ำที่กว้างขวางที่มีพันธะไฮโดรเจนที่โดดเด่น . leucines อนุรักษ์เช่นสารตกค้างในการทำซ้ำไม่ชอบน้ำอื่นให้ปฏิสัมพันธ์ด้านหนึ่งไปอีกด้าน (ในขณะที่จับมือกัน) ในชั้นอื่น ๆ ทุกคนของอินเตอร์เฟซ dimer โครงสร้างผลึกของซิป GCN4 leucine แสดงให้เห็นบทบาทที่สำคัญสำหรับการทำซ้ำ leucine แต่ยังแสดงให้เห็นว่าคุณสมบัติอื่น ๆ ของขดลวดขดนำไปสู่การก่อตัว dimer
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
รังสีเอกซ์ผลึกโครงสร้างของเปปไทด์ที่สอดคล้องกับลูซีนซิปของยีสต์จากการลอง gcn4 ได้รับการพิจารณาที่ 1.8 อังสตรอมความละเอียด เปปไทด์รูปแบบขนานสองเกลียวขดคอยล์ของอัลฟา helices บรรจุใน " ลูกบิดเข้าไปในหลุม " แบบที่เสนอโดยคริกในปี 1953 การติดต่อระหว่าง helices รวมถึงคู่ไอออนและกว้างขวาง ) อินเตอร์เฟซที่มีพันธะไฮโดรเจนที่โดดเด่น การรักษา leucines เหมือนตกค้างในย้ำ ) สลับกัน ทำให้ด้านด้านปฏิสัมพันธ์ ( เช่นจับมือ ) ในทุกชั้นของเมอร์อินเตอร์เฟซ โครงสร้างผลึกของ gcn4 ลูซีนซิปแนะนำบทบาทสําคัญต่างๆซ้ำ แต่ยังแสดงให้เห็นถึงคุณสมบัติอื่น ๆของขดคอยล์ สนับสนุนการเกิดไดเมอร์ .
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2025 I Love Translation. All reserved.

E-mail: