Two different biliverdin-binding pr

Two different biliverdin-binding proteins, designated BBP-I and BBP-II, were purified from the larval hemolymph of the
Eri-silkworm, Samia cynthia ricini. These proteins were readily isolated from the hemolymph of fifth instar larvae using
two chromatographic steps, hydrophobic interaction chromatography and ion exchange chromatography. Both BBPs were
easily separated by Q-Sepharose HP column chromatography. BBP-I has an apparent molecular weight of 24 kDa, as
determined by gel-filtration and sodium dodecyl sulfate–polyacrylamide gel electrophoresis SDS–PAGE.. Native BBP-II
had a molecular weight of 48 kDa estimated by gel-filtration. SDS–PAGE revealed a single band with a molecular weight
of 26 kDa. Moreover, the molecular weights of BBP-I and BBP-II were determined to be 20,468 and 22,708 by
MALDI-TOFrMS matrix-assisted laser desorption ionization-time of flightrmass spectrometry., respectively. On this
basis, BBP-I and BBP-II molecules are assumed to be a monomer and a dimer, respectively. The blue color of BBPs
collected from the hemolymph is attributed to the presence of biliverdin IXg , which is non-covalently and stoichiometri-
cally bound to the apoprotein, based on absorbance maxima at 359 and 695 nm in methanol:HCl 95:5, vrv.. One molecule
of BBP-I contains one molecule of biliverdin IXg , whereas BBP-II contains two molecules of biliverdin IXg . The amino
acid compositions of BBP-I and BBP-II are different, although the N-terminal sequences of both BBPs have a 48% identity.
These BBPs were found in the hemolymph of fourth and fifth instar larvae. The newly molted fifth instar larvae had the
highest concentration of BBP-I in the hemolymph. This gradually decreased during larval development. In contrast to
BBP-I, the level of BBP-II was low, and increased slightly at the same developmental stage in S. cynthia ricini larvae.
q1998 Elsevier Science B.V.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สองต่างผูก biliverdin โปรตีน กำหนด BBP-BBP- ดาว มีบริสุทธิ์จาก hemolymph larval ของEri-ไหม Samia cynthia ricini โปรตีนเหล่านี้ถูกแยกจาก hemolymph ของตัวอ่อน instar ห้าใช้พร้อมสองขั้นตอน chromatographic โต้ตอบ hydrophobic chromatography และ chromatography แลกเปลี่ยนไอออน BBPs ทั้งถูกได้แยกจากกัน โดย HP Q Sepharose คอลัมน์ chromatography BBP-ผมมีน้ำหนักโมเลกุลชัดเจนของ 24 kDaตามเจลอาบน้ำและโซเดียม dodecyl ซัลเฟต – polyacrylamide เจ electrophoresis SDS-หน้า... เจ้า BBP-IIมีน้ำหนักโมเลกุลของ kDa 48 โดยเจกรองประมาณนั้น SDS-หน้าเปิดเผยวงเดียวกับน้ำหนักโมเลกุลของ 26 kDa นอกจากนี้ น้ำหนักโมเลกุลของ BBP-BBP ดาวถูกกำหนดเป็น 20,468 และ 22,708 โดยเลเซอร์ช่วยเมตริกซ์ MALDI TOFrMS desorption ionization-เวลาของ flightrmass spectrometry ตามลำดับ เกี่ยวกับเรื่องนี้พื้นฐาน BBP-ผมและโมเลกุล BBP II จะถือว่า เป็นน้ำยาและผลิตของ dimer ตามลำดับ สีน้ำเงินของ BBPsรวบรวมจาก hemolymph เป็นบันทึกของ biliverdin IXg ซึ่งไม่ใช่-covalently และ stoichiometri -cally กับ apoprotein ตามแมก absorbance ที่ 359 และ 695 nm ในเมทานอล: HCl 95:5, vrv ... โมเลกุลหนึ่งของ BBP-ฉันประกอบด้วยหนึ่งโมเลกุลของ biliverdin IXg ขณะ BBP II ประกอบด้วยสองโมเลกุลของ biliverdin IXg อะมิโนองค์กรดของ BBP-BBP ดาวกัน แม้ว่าจะมีลำดับ N-เทอร์มินัลของ BBPs ทั้งสองตัว 48BBPs เหล่านี้พบใน hemolymph ของตัวอ่อน instar สี่ และห้า ตัวอ่อน instar ห้า molted ใหม่ได้ความเข้มข้นสูงสุดของ BBP-ฉันใน hemolymph นี้ค่อย ๆ ลดลงในระหว่างการพัฒนา larval ในทางตรงกันข้ามกับBBP- ระดับของ BBP II ผมต่ำ และเพิ่มขึ้นเล็กน้อยในขั้นตอนพัฒนาเหมือนในตัวอ่อน ricini S. cynthiaq1998 Elsevier B.V. วิทยาศาสตร์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนสองชนิด biliverdin ผูกพันที่แตกต่างกันกำหนด BBP-I และ BBP-II ถูกทำให้บริสุทธิ์จากเลือดของตัวอ่อน
Eri-ไหม Samia cynthia ricini โปรตีนเหล่านี้ถูกแยกได้อย่างง่ายดายจากเลือดของตัวอ่อนวัยที่ห้าโดยใช้
ขั้นตอนโครมาสองโคปฏิสัมพันธ์ชอบน้ำและโครมาแลกเปลี่ยนไอออน BBPs ทั้งสองถูก
แยกออกจากกันได้อย่างง่ายดายโดย Q-Sepharose คอลัมน์เอชพี BBP-I มีน้ำหนักโมเลกุลชัดเจนของ 24 กิโลดาลตันขณะที่
กำหนดโดยเจลกรองและโซเดียมข่าวคราวซัลเฟต polyacrylamide โดเดซิล? SDS-PAGE .. พื้นเมือง BBP-II
มีน้ำหนักโมเลกุล 48 kDa ประเมินโดยเจลกรอง SDS-PAGE เปิดเผยวงเดียวที่มีน้ำหนักโมเลกุล
26 กิโลดาลตัน นอกจากนี้ยังมีน้ำหนักโมเลกุลของ BBP-I และ BBP-II ได้รับการพิจารณาให้เป็น 20,468 และ 22,708 โดย
MALDI-TOFrMS? เมทริกซ์ช่วยเลเซอร์ desorption ไอออนไนซ์เวลาของ spectrometry flightrmass. ตามลำดับ เกี่ยวกับเรื่องนี้
พื้นฐาน, BBP-I และโมเลกุล BBP-II จะถือว่าเป็นโมโนเมอร์และ dimer ตามลำดับ สีฟ้าของ BBPs
เก็บรวบรวมจากเลือดมีสาเหตุมาจากการปรากฏตัวของ biliverdin IXg ซึ่งไม่ covalently และ stoichiometri-
ผูกพันถอนรากถอนโคนเพื่อ apoprotein บนพื้นฐานสูงสุดดูดกลืนแสงที่ 359 และ 695 นาโนเมตรในเมทานอล: HCl 95: 5, VRV .. หนึ่งโมเลกุล
ของ BBP-I มีหนึ่งโมเลกุลของ biliverdin IXg ขณะ BBP-II มีสองโมเลกุลของ biliverdin IXg อะมิโน
กรดของ BBP-I และ BBP-II จะแตกต่างกันแม้ว่าลำดับ n- ขั้วของ BBPs ทั้งสองมีตัวตน 48%.
BBPs เหล่านี้ถูกพบในเลือดของตัวอ่อนวัยที่สี่และห้า ตัวอ่อนวัยห้าผลัดใหม่มี
ความเข้มข้นสูงสุดของ BBP-I ในเลือด นี้ค่อยๆลดลงในระหว่างการพัฒนาของตัวอ่อน ในทางตรงกันข้ามกับ
BBP-I ระดับของ BBP-II อยู่ในระดับต่ำและเพิ่มขึ้นเล็กน้อยในขั้นตอนการพัฒนาเดียวกันในเอสซินเทียตัวอ่อน ricini.
q1998 Elsevier Science BV

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่แตกต่างกันสองกุหนีผูกพันโปรตีน เขต bbp-i bbp-ii และมีเลือดบริสุทธิ์จาก L
ไหมป่าอีรี่ ซาเมีย ซินเธีย ricini . โปรตีนเหล่านี้พร้อมที่แยกได้จากเลือดของตัวอ่อนวัย 5
2 ขั้นตอนโดยใช้โครมโครม โครมาโตกราฟี ) , การปฏิสัมพันธ์และการแลกเปลี่ยนไอออน มีทั้ง bbps
ได้อย่างง่ายดายแยกด้วยคอลัมน์โครมาโตกราฟฟีซึ่งเอชพี . bbp-i มีปรากฏน้ำหนักโมเลกุล 24 kDa เป็น
กำหนดโดยการกรองเจลและโซเดียมโดเดซิลซัลเฟต ( SDS - polyacrylamide gel electrophoresis  หน้า . . . . . . . พื้นเมือง bbp-ii
มีน้ำหนักโมเลกุล 48 กิโลโดยประมาณ แบบเจล SDS ( หน้าพบวงเดียวด้วย
น้ำหนักโมเลกุล 26 กิโลดาลตัน นอกจากนี้น้ำหนักของโมเลกุล และมีความตั้งใจจะ bbp-i bbp-ii และ 20468 22708 โดย
มา ดิ tofrms  เมทริกซ์ช่วยดูดซับอิออนของ flightrmass เลเซอร์ spectrometry ตามลำดับ บนพื้นฐานนี้
, bbp-i bbp-ii โมเลกุลและคิดว่าเป็นมอนอเมอร์ และ ตามลำดับ สีฟ้าของ bbps
เก็บจากเลือด ประกอบกับการปรากฏตัวของ ixg กุหนี ,ซึ่งไม่ covalently และ stoichiometri -
CALLY ผูกพันกับโพโปรตีนขึ้นอยู่กับค่าแม็กซิม่าที่ 359 และ 695 nm ในเมทานอล : HCl  95:5 vrv , . . .
โมเลกุลหนึ่งของ bbp-i ประกอบด้วยหนึ่งโมเลกุลของ ixg กุหนี ในขณะที่ bbp-ii ประกอบด้วยสองโมเลกุลของกุหนี ixg . องค์ประกอบของกรดอะมิโน
bbp-i bbp-ii และแตกต่างแม้ว่าลำดับกรดอะมิโนของทั้งสอง bbps มีร้อยละ 48 ตัว .
bbps เหล่านี้พบในเลือดของที่สี่และห้า หนอน . เพิ่ง molted ที่ห้า หนอนมีความเข้มข้นสูงสุดในเลือดของ bbp-i
. นี้จะค่อยๆ ลดลงในช่วงการเจริญเติบโตของหนอน . ในทางตรงกันข้ามกับ
bbp-i ระดับ bbp-ii มีค่าต่ำและเพิ่มขึ้นเล็กน้อยในขั้นตอนการพัฒนาเดียวกันในเอสเทีย ricini ตัวอ่อน q1998 Elsevier Science เท่า