The influence of different single-site mutations on the specific
activity was unapparent, but the changes of catalytic efficiency
were remarkable. The catalytic efficiency (kcat/Km) in the mutants
E235V, D253P, and E518I increased from 1473.2 mL/mg s (WT)
to 1876.7, 1706.4, and 2038.2 mL/mg s, respectively (Table 2). As
revealed by the 3D structure of 2WAN, the majority of 13 positive
mutants were located in the A domain (Fig. 3). This result may indicate that the A domain of the GH-13 family was closely related to
the overall protein stability, as proposed by Deng et al.[23] and
Duan et al.
อิทธิพลของการกลายพันธุ์เดียวเว็บไซต์ที่แตกต่างกันในเฉพาะกิจกรรมที่เป็น unapparent แต่การเปลี่ยนแปลงของประสิทธิภาพการใช้ตัวเร่งปฏิกิริยามีความโดดเด่น ประสิทธิภาพการเร่งปฏิกิริยา (kcat / กิโลเมตร) กลายพันธุ์E235V, D253P และ E518I เพิ่มขึ้นจาก 1,473.2 มิลลิลิตร / mg s (น้ำหนัก) ไป 1,876.7, 1,706.4 และ 2,038.2 มิลลิลิตร / s มิลลิกรัมตามลำดับ (ตารางที่ 2) ในฐานะที่เปิดเผยโดยโครงสร้าง 3 มิติของ 2WAN ส่วนใหญ่ของ 13 บวกกลายพันธุ์อยู่ในโดเมน(รูปที่. 3) ผลที่ได้นี้อาจบ่งชี้ว่าโดเมนของครอบครัว GH-13 มีความสัมพันธ์อย่างใกล้ชิดกับความมั่นคงของโปรตีนโดยรวมที่เสนอโดยเติ้งet al. [23] และด้วนet al,
การแปล กรุณารอสักครู่..
