Effect of pH on activity and stabil

Effect of pH on activity and stability of Z. ophiocephalus
trypsin
The pH activity profile of the purified Z. ophiocephalus trypsin was investigated at 25 ◦C between pH 6.0 and pH 12.0. As can be seen in Fig. 3a, the optimum pH value of the purified enzyme was 9.0. The relative activities at pH 10.0 and 11.0 were about 91% and 50%, respectively, of that at pH 9.0. Therefore, Z. ophiocephalus trypsin could be a potential candidate for addition in commercial laundry detergents, because the pH in laundry detergent is generally in the range of 9.0–11.0. The optimum pH activity of Z. ophiocephalus trypsin was higher than that of trypsin from S. officinalis, which showed maximum activity at pH 8.0 [7] and that of trypsin from D. rhombeus which exhibited higher enzyme activity at pH 8.5 [12]. However, the optimum pH was lower than that of B. capriscus trypsin which exhibited maximum activity at
pH 10.5 and showed about 91% activity at pH 11.0 [10]. The pH stability profile of trypsin from Z. ophiocephalus is shown
in Fig. 3b. The enzyme is highly stable in a broad pH range, and more than 95% activity was retained even after incubation for 1 h at 25 ◦C at pH between 7.0 and 11.0. However, it was unstable at pH 12.0. The pH stability of
Z. ophiocephalus trypsin is higher than montereysardine trypsin, which was stable in the pH range from 7.0 to 8.0 [33] and D. rhombeus trypsin, which maintained over 85% of its optimum activity between pH 8.5 and 11.0 [12]. These results suggest that the viscera of goby would be a potential source of trypsin for certain food processing operations that require high alkaline conditions.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลของกิจกรรมและความมั่นคงของ ophiocephalus zทริปซินค่ากิจกรรมค่า pH ของทริปซิน ophiocephalus z.บริสุทธิ์ถูกสอบสวนที่ 25 ◦C ระหว่าง pH 6.0 และ pH 12.0 สามารถเห็นได้ใน Fig. 3a ค่า pH ที่เหมาะสมของเอนไซม์บริสุทธิ์ 9.0 กิจกรรมสัมพันธ์ที่ pH 10.0 และ 11.0 ถูกประมาณ 91% และ 50% ตามลำดับ ว่าที่ pH 9.0 ดังนั้น ทริปซิน ophiocephalus z.อาจจะต้องมีศักยภาพเพิ่มเติมในผงซักฟอกซักรีดค้า เนื่องจากค่า pH ในการซักฟอกโดยทั่วไปในช่วงของ 9.0-11.0 กิจกรรมที่เหมาะสม pH ของทริปซิน ophiocephalus z.สูงกว่าของทริปซินจาก S. officinalis ซึ่งแสดงให้เห็นกิจกรรมสูงสุดที่ pH 8.0 [7] และของทริปซินจาก D. rhombeus ซึ่งจัดแสดงกิจกรรมเอนไซม์สูงที่ pH 8.5 [12] อย่างไรก็ตาม pH เหมาะสมไม่ต่ำกว่าที่ capriscus เกิดทริปซินซึ่งจัดแสดงกิจกรรมสูงสุดที่กิจกรรม 10.5 และแสดงประมาณ 91% pH ที่ pH 11.0 [10] แสดงค่าความเสถียร pH ของทริปซินจาก ophiocephalus zใน Fig. 3b เอนไซม์นี้จะสูงมั่นคงในช่วง pH กว้าง และอื่น ๆ กว่า 95% กิจกรรมถูกสะสมอยู่แม้หลังจากฟักตัวใน h 1 ที่ 25 ◦C ที่ pH ระหว่าง 7.0 และ 11.0 อย่างไรก็ตาม ไม่เสถียรที่ pH 12.0 ความมั่นคงค่า pH ของ ทริปซิน ophiocephalus z.จะสูงกว่า montereysardine ทริปซิน ซึ่งมีเสถียรภาพในช่วง pH ตั้งแต่ 7.0 ถึง 8.0 [33] และ D. rhombeus ทริปซิน ซึ่งรักษากว่า 85% ของกิจกรรมความเหมาะสมระหว่าง pH 8.5 และ 11.0 [12] ผลลัพธ์เหล่านี้แนะนำว่า ศพของวงศ์ปลาบู่จะเป็นแหล่งที่มีศักยภาพของทริปซินในอาหารบางอย่างการประมวลผลการดำเนินงานที่ต้องการสภาพด่างสูง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลของพีเอชอยู่กับกิจกรรมและความมั่นคงของซี ophiocephalus
trypsin
รายละเอียดกิจกรรมที่พีเอชของซีบริสุทธิ์ ophiocephalus trypsin ถูกตรวจสอบวันที่ 25 ◦Cระหว่างค่า pH 6.0 และ pH 12.0 ที่สามารถเห็นได้ในรูป 3a ที่ค่าพีเอชที่เหมาะสมของเอนไซม์คือ 9.0 กิจกรรมญาติที่ pH 10.0 และ 11.0 อยู่ประมาณ 91% และ 50% ตามลำดับจากการที่ค่า pH 9.0 ที่ ดังนั้นซี ophiocephalus trypsin อาจจะเป็นผู้สมัครที่มีศักยภาพสำหรับการเพิ่มในผงซักฟอกซักรีดเชิงพาณิชย์เพราะค่า pH ในน้ำยาซักผ้าโดยทั่วไปอยู่ในช่วง 9.0-11.0 กิจกรรมที่มีค่า pH ที่เหมาะสมของซี ophiocephalus trypsin สูงกว่าของ trypsin จากเอส officinalis ซึ่งแสดงให้เห็นกิจกรรมสูงสุดที่พีเอช 8.0 [7] และของดีจาก trypsin rhombeus ซึ่งแสดงกิจกรรมของเอนไซม์ที่สูงขึ้นในค่า pH 8.5 [12] อย่างไรก็ตามค่า pH ที่เหมาะสมคือต่ำกว่าที่ของ trypsin capriscus บีซึ่งแสดงฤทธิ์สูงสุดที่
pH 10.5 และแสดงให้เห็นเกี่ยวกับกิจกรรม 91% ที่ 11.0 พีเอช [10] รายละเอียดเสถียรภาพค่า pH ของ trypsin จาก ophiocephalus
ซีก็แสดงให้เห็นในรูป 3b เอนไซม์เป็นอย่างสูงที่มีเสถียรภาพในช่วง pH กว้างและไม่ต่ำกว่า 95% กิจกรรมไว้แม้หลังจากการบ่มเป็นเวลา 1 ชั่วโมง 25 ◦Cที่ pH ระหว่าง 7.0 และ 11.0 อย่างไรก็ตามมันก็ไม่แน่นอนที่ pH 12.0 เสถียรภาพค่า pH
ของซี ophiocephalus trypsin สูงกว่า trypsin montereysardine ซึ่งเป็นมีเสถียรภาพในช่วงพีเอช 7.0-8.0 [33] และ D rhombeus trypsin ซึ่งเก็บรักษาไว้กว่า 85% ของกิจกรรมที่เหมาะสมระหว่างค่า pH 8.5 และ 11.0 [12] ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าอวัยวะภายในของปลาบู่จะเป็นแหล่งที่มีศักยภาพของ trypsin สำหรับการดำเนินการแปรรูปอาหารบางอย่างที่จำเป็นต้องมีสภาพเป็นด่างสูง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผลของ pH ต่อกิจกรรมและความเสถียรของเอนไซม์ ophiocephalus Z

กิจกรรมอ ประวัติของบริสุทธิ์ Z ophiocephalus ซินถูกสอบสวนที่ 25 ◦ C ระหว่าง pH 6.0 และ pH 12.0 . ที่สามารถเห็นได้ในรูปที่ 3A , optimum pH ของเอนไซม์คือ 9.0 . เทียบกับกิจกรรมที่ pH 10.0 11.0 และมีประมาณร้อยละ 91 และ 50% ตามลำดับที่ pH 9.0 . ดังนั้น Zophiocephalus เอนไซม์อาจจะเป็นผู้สมัครที่มีศักยภาพสำหรับเพิ่มในผงซักฟอกซักรีดในเชิงพาณิชย์ เนื่องจาก pH ในผงซักฟอกทั่วไปในช่วง 9.0 – 11.0 . ที่พีเอชที่เหมาะสม กิจกรรมของเอนไซม์สูงกว่า Z ophiocephalus ทริปต่อจากสหรัฐอเมริกา ซึ่งมีฤทธิ์สูงสุดที่ pH 8.0 [ 7 ] และทริปจาก 4rhombeus ซึ่งแสดงกิจกรรมของเอนไซม์สูงกว่าที่ pH 8.5 [ 12 ] อย่างไรก็ตาม pH ที่ต่ำกว่าของ capriscus ซินซึ่งแสดงกิจกรรมสูงสุดที่ pH 10.5 พบว่า 91
และกิจกรรมที่ pH 11.0 [ 10 ] เสถียรภาพของเอนไซม์ pH โปรไฟล์จาก Z ophiocephalus แสดง
ในรูปที่ 3B . เอนไซม์มีความเสถียรสูงในช่วงพีเอชกว้างและมากกว่า 95 % กิจกรรม แม้ว่าจะหลังจากบ่มเป็นเวลา 1 ชั่วโมง ที่ 25 ◦ C ที่ pH ระหว่าง 7.0 และ 11.0 . แต่มันก็ไม่แน่นอนที่ pH 12.0 . pH เสถียรภาพของ
Z ophiocephalus มีค่าสูงกว่า montereysardine ซิน ซึ่งมีความเสถียรในช่วงพีเอช 7.0 ถึง 8.0 จาก [ 33 ] และ ซิน rhombeus ซึ่งรักษากว่า 85% ของ บริษัท ที่เหมาะสมที่สุดกิจกรรมระหว่าง pH 8.5 และ 11.0 [ 12 ]ผลลัพธ์เหล่านี้ชี้ให้เห็นว่าอวัยวะภายในของปลาบู่จะเป็นแหล่งที่มีศักยภาพของเอนไซม์ในกระบวนการผลิตอาหารบางอย่างที่ต้องใช้เงื่อนไขที่เป็นด่างสูง