An alkaline calcium dependent tryps

An alkaline calcium dependent trypsin from the viscera of Goby (Zosterisessor ophiocephalus) was purified
to homogeneity with a 16-fold increase in specific activity and 20% recovery. The purified trypsin
appeared as a single band on sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel (SDS-PAGE) and native-PAGE.
The enzyme had an estimated molecular weight of 23.2 kDa.
The optimum pH was 9.0, and the enzyme was extremely stable in various pH buffers between pH
7.0 and 11.0. The optimum temperature for enzyme activity was 60 ◦C, and the activity and stability
of trypsin was highly dependent on the presence of calcium ion. At 60 ◦C, Ca2+ (5 mM) stimulated the
protease activity by 220%. The trypsin kinetic constants, Km and kcat, were 0.312 mM and 2.03 s−1.
The enzyme showed high stability towards non-ionic surfactants and oxidizing agent. In addition, the
enzyme showed excellent stability and compatibility with some commercial solid and liquid detergents.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แคลเซียมอัลคาไลน์ trypsin ขึ้นจากอวัยวะภายในของปลาบู่ (Zosterisessor ophiocephalus)
บริสุทธิ์ที่จะเป็นเนื้อเดียวกันกับการเพิ่มขึ้น16 เท่าในกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงและการกู้คืน 20% trypsin
บริสุทธิ์ปรากฏให้เห็นเป็นวงเดียวในโซเดียมเจลซัลเฟตpolyacrylamide โดเดซิล (SDS-PAGE) และพื้นเมืองหน้า.
เอนไซม์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 23.2 kDa.
ค่า pH ที่เหมาะสมคือ 9.0 และเอนไซม์เป็นอย่างมากที่มีเสถียรภาพในหลาย ๆ ด้าน บัฟเฟอร์ pH ระหว่างค่า pH
7.0 และ 11.0 อุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับการทำงานของเอนไซม์ 60
◦Cและกิจกรรมและความมั่นคงของtrypsin ก็สูงขึ้นอยู่กับการปรากฏตัวของไอออนแคลเซียม ที่ 60 ◦C, Ca2 + (5 มิลลิ)
กระตุ้นกิจกรรมโปรติเอส220% ค่าคงที่เกี่ยวกับการเคลื่อนไหว trypsin กม kcat และเป็น 0.312 มิลลิและ 2.03 s-1.
เอนไซม์ที่พบมีความมั่นคงสูงต่อการลดแรงตึงผิวที่ไม่ใช่ไอออนิกและออกซิไดซ์
นอกจากนี้ยังมีเอนไซม์ที่แสดงให้เห็นความมีเสถียรภาพที่ดีเยี่ยมและความเข้ากันได้กับบางผงซักฟอกของแข็งและของเหลวในเชิงพาณิชย์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ด่างแคลเซียมขึ้นอยู่กับเอนไซม์จากเครื่องในของปลาบู่ ( zosterisessor ophiocephalus ) บริสุทธิ์
วิธีการกับ 16 พับเพิ่มในกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงและกู้คืน 20 % เอนไซม์บริสุทธิ์ที่ปรากฏเป็นวงเดียวบน
โซเดียมโดเดซิลซัลเฟตโพลีอะคริลาไมด์เจล ( SDS-PAGE ) และพื้นเมืองหน้า .
เอนไซม์มีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 23.2 kDa
pH 9.0 ,และเอนไซม์มีเสถียรภาพในบัฟเฟอร์ pH ต่างๆอย่างมากระหว่าง
7.0 และ pH 11.0 . อุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับกิจกรรมเอนไซม์ 60 ◦ C และกิจกรรมของเอนไซม์สูงและเสถียรภาพ
ขึ้นอยู่กับสถานะของแคลเซียมไอออน 60 ◦ C , แคลเซียม ( 5 มม. ) กระตุ้น
protease activity โดย 220 บาท การเปลี่ยนแปลงพลังงานจลน์ค่าคงที่ km และ kcat , 0.312 มม. และ 2.03 s − 1 .
เอนไซม์มีความเสถียรสูงสู่ระดับสารลดแรงตึงผิวและสารออกซิไดซ์ . นอกจากนี้ เอนไซม์มีเสถียรภาพ
ยอดเยี่ยมและเข้ากันได้กับบางธุรกิจที่เป็นของแข็งและของเหลวผงซักฟอก