We next investigated the biochemica

We next investigated the biochemical characteristics of two functional laccase enzymes, Lacc6 and Lacc12. The oxidation activity of laccase was measured using various concentrations of ABTS. The activity increased proportionally to ABTS concentration, and became saturated at above 2 mM, showing maximum activities of 1,560 units/L and 600 units/L for Lacc6 and Lacc12, respectively, and Km values of 0.152 mM and 0.316 mM for Lacc6 and Lacc12, respectively (Fig. 5A). Vmax/Km, which represents the enzyme catalytic activity at low substrate concentration, was 10,263 units/L/mM and 1,898 units/L/mM for Lacc6 and Lacc12, respectively. These findings indicate that Lacc6 is 5.4-fold more active than Lacc12 at low substrate concentration. Both enzymes were highly active at acidic pH. Notably, Lacc6 showed lower pH optimum than Lacc12 with optimum pH values of < 3.0 and 3.5 for Lacc6 and Lacc12, respectively (Fig. 5B). The effects of temperature on laccase activity were also slightly different. Specifically, Lacc12 showed a 5oC higher temperature optimum than Lacc6; however, both enzymes were essentially thermophilic, with optimum temperatures of 45oC and 50oC for Lacc6 and Lacc12, respectively (Fig. 5C).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เราตรวจสอบลักษณะชีวเคมีของเอนไซม์ laccase หน้าที่ 2, Lacc6 และ Lacc12 ต่อไป กิจกรรมการออกซิเดชันของ laccase ถูกวัดโดยใช้ความเข้มข้นต่าง ๆ ของรเรียน กิจกรรมเพิ่มขึ้นตามสัดส่วนความเข้มข้นรเรียน และกลายเป็นอิ่มตัวที่เหนือ 2 มม. แสดงกิจกรรมสูงสุด 1560 หน่วย/L และ L 600 หน่วยสำหรับ Lacc6 และ Lacc12 ตามลำดับ และค่า Km 0.152 มิลลิเมตรและ 0.316 มม. Lacc12 และ Lacc6 ตามลำดับ (ของ 5A Fig.) Vmax/กิโลเมตร ซึ่งหมายถึงตัวเร่งปฏิกิริยาเอนไซม์ที่ความเข้มข้นขั้นต่ำสุด เป็น 10,263 หน่วย/L/mM และ 1,898 หน่วย/L/mM สำหรับ Lacc6 และ Lacc12 ตามลำดับ ค้นพบเหล่านี้บ่งชี้ว่า Lacc6 5.4-fold อยู่กว่า Lacc12 ที่ความเข้มข้นต่ำสุดที่พื้นผิว เอนไซม์ทั้งสองถูกใช้งานมากที่ pH กรด ยวด Lacc6 แสดงให้เห็นว่าค่า pH ที่ต่ำกว่าเหมาะสมกว่า Lacc12 มีค่า pH ที่เหมาะสมของ < 3.0 และ 3.5 สำหรับ Lacc6 และ Lacc12 ตามลำดับ (Fig. 5B) ผลของอุณหภูมิในกิจกรรม laccase ได้ยังต่างกันเล็กน้อย โดยเฉพาะ Lacc12 พบว่าไข้สูง 5oC เหมาะสมกว่า Lacc6 อย่างไรก็ตาม เอนไซม์ทั้งสองถูก thermophilic หลัก มีอุณหภูมิเหมาะสม 45oC และ 50oC สำหรับ Lacc6 และ Lacc12 ตามลำดับ (Fig. 5C)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เราต่อไปศึกษาชีวเคมีของเอนไซม์ทั้งสอง - และหน้าที่ lacc6 lacc12 . กิจกรรม - ออกซิเดชันของการวัดความเข้มข้นต่างๆ Abbr . กิจกรรมเพิ่มตามส่วน Abbr สมาธิ กลายเป็นไขมันอิ่มตัวที่มากกว่า 2 มิลลิเมตร แสดงกิจกรรมสูงสุดที่ 1560 หน่วยลิตร 600 หน่วย / ลิตร สำหรับ lacc6 และ lacc12 ตามลำดับและคุณค่าทาง lacc6 . มม. และ 0.316 มิลลิเมตร และ lacc12 ตามลำดับ ( รูปที่ 43 ) Vmax / km ซึ่งเป็นเอนไซม์ความว่องไวที่ความเข้มข้นตั้งต้นน้อย คือ 10263 หน่วย / ลิตร / มม. และ 1898 หน่วย / ลิตร และ lacc12 lacc6 มิลลิเมตร ตามลำดับ จากผลการวิจัยแสดงให้เห็นว่า lacc6 เป็น 5.4-fold เคลื่อนไหวมากขึ้นกว่า lacc12 ความเข้มข้นสารอาหารต่ำทั้งเอนไซม์ที่ใช้งานสูงในกรดด่างโดย lacc6 พบลด pH ที่เหมาะสมกว่า lacc12 กับพีเอชที่เหมาะสมเท่ากับ < 3.0 และ 3.5 สำหรับ lacc6 และ lacc12 ตามลำดับ ( มะเดื่อ 5B ) ผลของอุณหภูมิที่มีต่อกิจกรรม - ยังแตกต่างกันเล็กน้อย โดยเฉพาะ lacc12 แสดงอุณหภูมิ 5oC ที่สูงกว่า lacc6 อย่างไรก็ตาม ทั้งสองเป็นหลัก และเอนไซม์ ,ด้วยอุณหภูมิที่เหมาะสมของ 45oc 50oc สำหรับและและ lacc6 lacc12 ตามลำดับ ( ภาพที่ 5 ) .