Methionine (Met) is typically the f

Methionine (Met) is typically the first limiting amino
acid among common feed ingredients used in poultry
diets. In addition to being a structural component of
nucleic acids and proteins in the chicken, Met is also
recognized as a precursor in the biosynthesis of various
metabolites (sarcosine, betaine, and choline via transmethylation)
and as an intermediary in the conversion
to cystine or cysteine (via homocysteine).
The pectoralis (breast) major and minor muscles of
chickens have been subject to intensive genetic selection
for maximal breast meat tissue deposition (Scheuermann
et al., 2003). Although among all essential aminoacids, the concentration of Met within these muscles is
the lowest (Murphy, 1994); a dietary deficiency of Met
has been shown to hinder breast muscle development
(Hickling et al., 1990; Schutte and Pack, 1995). Consequently,
levels of Met in the diets of broiler chickens has
been extensively evaluated in recent years to further
understand its role in the metabolism and development
of rapidly growing chickens (NRC, 1994; Schutte and
Pack, 1995; Kalinowski et al., 2003).
Recently, Corzo et al. (2006) modeled the expression
of pectoral skeletal muscle protein in chickens in response
to dietary Met inadequacy. After Met-adequate
or -deficient diets were fed to broiler chickens, the global
protein expression of their breast muscle was analyzed
using 2-dimensional liquid chromatography (LC) tandem
mass spectrometry (MS). At that time, only limited
methodologies and experimental techniques were
available for the analysis of differential protein expression
in tissues. Therefore, only a small number of proteins
were identified that were affected by dietary Met.
However, the more recent availability of LC MS-based
proteomics methods and systems has greatly improvedchromatographic resolution and sensitivity. This has
involved the conversion of micro-flow to nano-flow in
HPLC, an upgrading of the ESI source to nanoESI, and
other improvements in mass spectrophotometers. Many
more mass spectra can be generated for analysis using
these new systems (Sokale et al., 2011). Therefore, the
current study, using updated technology, was designated
to replicate the in vivo model provided by Corzo et
al. (2006). Furthermore, differential protein expressions
in pectoral skeletal muscle samples were compared
which elucidate the anabolic mechanisms by which Met
influences breast muscle deposition in chickens.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

methionine (Met) ปกติจะเป็นครั้งแรกที่การ จำกัด อะมิโนกรดหมู่วัตถุดิบอาหารทั่วไปที่ใช้ในสัตว์ปีกอาหาร นอกจากจะเป็นส่วนประกอบของโครงสร้างของกรดนิวคลีอิกและโปรตีนไก่ที่พบยังเป็นที่ยอมรับว่าเป็นสารตั้งต้นในการสังเคราะห์ของต่างๆสาร(sarcosine, เบทาอีนและโคลีนผ่าน transmethylation) และเป็นตัวกลางในการแปลงที่จะ cystine หรือ cysteine (ผ่าน homocysteine). กล้ามเนื้อ (เต้านม) กล้ามเนื้อหลักและรองของไก่ได้รับเรื่องการเลือกทางพันธุกรรมอย่างเข้มข้นสำหรับเนื้อเต้านมสูงสุดปลดออกจากเนื้อเยื่อ (Scheuermann et al., 2003) แม้ว่าในหมู่ aminoacids สิ่งจำเป็นที่ทุกความเข้มข้นของ Met ภายในกล้ามเนื้อเหล่านี้เป็นที่ต่ำที่สุด(เมอร์ฟี่, 1994); การขาดอาหารของ Met ได้รับการแสดงที่จะเป็นอุปสรรคต่อการพัฒนากล้ามเนื้อเต้านม(Hickling, et al, 1990;. Schutte และแพ็ค 1995) ดังนั้นระดับของการพบในอาหารของไก่เนื้อได้รับการประเมินอย่างกว้างขวางในปีที่ผ่านมาเพื่อทำความเข้าใจบทบาทของตัวเองในการเผาผลาญและการพัฒนาของไก่ที่เติบโตอย่างรวดเร็ว(NRC, 1994; Schutte และแพ็ค1995;. Kalinowski, et al, 2003) . เมื่อเร็ว ๆ นี้ Corzo et al, (2006) รูปแบบการแสดงออกของโปรตีนหน้าอกกล้ามเนื้อโครงร่างในไก่ในการตอบสนองการบริโภคอาหารที่ไม่เพียงพอMet หลังจากที่พบเพียงพออาหารหรือ -deficient ถูกเลี้ยงไก่เนื้อ, ทั่วโลกการแสดงออกของโปรตีนของกล้ามเนื้อเต้านมของพวกเขาได้รับการวิเคราะห์โดยใช้2 มิติของเหลว chromatography (LC) ควบคู่มวลสาร(MS) ในเวลานั้น จำกัด อยู่เพียงวิธีการและเทคนิคการทดลองที่มีอยู่สำหรับการวิเคราะห์การแสดงออกของโปรตีนที่แตกต่างกันในเนื้อเยื่อ ดังนั้นเพียงจำนวนน้อยของโปรตีนที่ถูกระบุว่าได้รับผลกระทบจากการบริโภคอาหารที่พบ. อย่างไรก็ตามความพร้อมล่าสุดของ LC-MS ตามวิธีการและระบบโปรตีนมีความละเอียดimprovedchromatographic อย่างมากและความไว นี้ได้มีส่วนเกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงของไมโครไหลไปไหลนาโนในHPLC อัพเกรดของแหล่ง ESI เพื่อ nanoESI และการปรับปรุงอื่นๆ ในมวลสเปก หลายสเปกตรัมมวลมากขึ้นสามารถสร้างขึ้นสำหรับการวิเคราะห์โดยใช้ระบบใหม่นี้(Sokale et al., 2011) ดังนั้นการศึกษาในปัจจุบันโดยใช้เทคโนโลยีการปรับปรุงถูกกำหนดที่จะทำซ้ำรูปแบบในร่างกายที่มีให้โดยCorzo et al, (2006) นอกจากนี้การแสดงออกของโปรตีนที่แตกต่างกันในตัวอย่างหน้าอกกล้ามเนื้อโครงร่างถูกนำมาเปรียบเทียบซึ่งอธิบายกลไกโบลิคที่พบมีอิทธิพลต่อการสะสมของกล้ามเนื้อเต้านมในไก่

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เมทไธโอนีน ( เจอ ) โดยปกติจะเป็นครั้งแรกจำกัดกรดอะมิโน
ของวัตถุดิบอาหารสัตว์ที่ใช้ในอาหารสัตว์ปีกเหมือนกัน

นอกจากเป็นส่วนประกอบโครงสร้างของ
กรดนิวคลีอิกและโปรตีนในไก่ พบยัง
ยอมรับว่าเป็นสารตั้งต้นในการสังเคราะห์สารต่างๆ
( ซาร์โคซีน บี , และ , โคลีนและผ่าน transmethylation )

ในฐานะตัวกลางในการแปลงไปหรือซีสเตอีน ( ผ่านโฮโมซีสทีน )
อก ( เต้านม ) รายใหญ่ และรายย่อย กล้ามเนื้อของไก่ที่ได้รับอาจ

เลือกพันธุกรรมเข้มข้นสำหรับสูงสุดเนื้ออกสะสมเนื้อเยื่อ ( Scheuermann
et al . , 2003 ) แม้ว่าระหว่างที่จำเป็นทั้งหมดว่า ความเข้มข้นของพบภายในกล้ามเนื้อเหล่านี้คือ
ต่ำสุด ( Murphy , 1994 ) ; อาหารขาดเจอ
ได้รับการแสดงที่จะขัดขวางการพัฒนากล้ามเนื้อหน้าอก
( ฮิกคลิ่ง et al . , 1990 ; สตั๊ตและแพ็ค , 1995 ) โดย
ระดับพบในอาหารของไก่กระทงได้
ได้รับอย่างกว้างขวางประเมินในปีล่าสุดเพื่อเพิ่มเติม
เข้าใจบทบาทในการเผาผลาญและการพัฒนา
เติบโตอย่างรวดเร็ว ไก่ ( NRC , 1994 ; สตั๊ตและ
แพ็ค , 1995 ; kalinowski et al . , 2003 ) .
เมื่อเร็วๆ นี้ corzo et al .( 2006 ) รูปแบบการแสดงออกของโปรตีนในกล้ามเนื้อโครงกระดูกหน้าอก

ไก่ในการตอบสนองกับอาหารได้เพียงพอ . หลังจากเจอเพียงพอ
หรือบกพร่องให้อาหารกับไก่เนื้อ ซึ่งการแสดงออกของโปรตีนกล้ามเนื้อหน้าอกของเขา

ใช้แบบ 2 มิติ liquid chromatography ( LC ) ตีคู่
แมสสเปกโตรเมทรี ( MS ) ในเวลาที่ จำกัด เฉพาะ
วิธีการและเทคนิคทดลอง
ใช้ได้สำหรับการวิเคราะห์การแสดงออกของโปรตีนในเนื้อเยื่อค่า
. ดังนั้น , เพียงจำนวนเล็ก ๆของโปรตีน
ถูกระบุว่าได้รับผลกระทบจากอาหารพบ .
แต่ความพร้อมล่าสุดของ LC MS ตาม
แสดงวิธีและระบบมีความละเอียดมาก improvedchromatographic และความไว นี้มี
ที่เกี่ยวข้องกับการแปลงของการไหลในไมโครนาโน
HPLC , การอัพเกรดของ ESI แหล่ง nanoesi และ
การปรับปรุงอื่น ๆมวล spectrophotometers . สเปกตรัมมวลมากขึ้นเยอะ

สามารถสร้างขึ้นสำหรับการวิเคราะห์โดยใช้ระบบใหม่นี้ ( sokale et al . , 2011 ) ดังนั้น ,
ศึกษาในปัจจุบัน ใช้เทคโนโลยีการปรับปรุงเป็นเขต
ที่จะทำซ้ำในรูปแบบอิตาเลียนโดย corzo et
อัล ( 2006 )นอกจากนี้ค่าโปรตีนในกล้ามเนื้อกระดูกตัวอย่างนิพจน์

หน้าอกเปรียบเทียบซึ่งอธิบายกลไกซึ่งพบ
มีผล anabolic นมกล้ามเนื้อสะสมในไก่