The solubilization of rice protein

The solubilization of rice protein isolates (RPIs) has been regarded as one of the critical and challenging processes affecting commercial availability. Simultaneous treatment with freezing and milling (freeze–milling) combined with alkali pretreatment can remarkably increase the maximum achievable amounts of soluble RPIs by up to 42 times. This study investigates the mechanism of solubilization of RPIs by freeze–milling (RPIfm). Structural analyses reveal that milling causes proteins to unfold with ice crystals formed inside protein bodies. Fluorescent and Fourier transform infrared spectra show that RPIfm possesses disrupted hydrophobic surface and exposed hydrophilic inner groups. Size exclusion chromatography results reveal that RPIfm exhibits disaggregation and strong water–protein interactions. These results indicate that freeze–milling may be a promising manufacturing technique in food industry.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Solubilization ของข้าวโปรตีนแยก (RPIs) ได้รับถือเป็นหนึ่งสำคัญ และท้าทายกระบวนการส่งผลต่อความพร้อมทางการค้า อย่างน่าทึ่งพร้อมกันรักษา ด้วยการแช่แข็ง และกัด (freeze – กัด) รวมกับการปรับสภาพด่างสามารถเพิ่ม RPIs ละลายน้ำปริมาณสูงสุดที่ทำได้ถึง 42 ครั้ง การศึกษานี้ตรวจสอบกลไกของ solubilization ของ RPIs โดยหยุด – กัด (RPIfm) วิเคราะห์โครงสร้างเปิดเผยว่า กัดโปรตีนสาเหตุการเข้ากับผลึกน้ำแข็งเกิดขึ้นภายในร่างกายโปรตีน ฟลูออเรสเซนต์และแสดงอินฟราเรดสเปกตรัมการแปลงฟูริเยร์ที่ครบถ้วน RPIfm หยุดชะงักผิวฝ่ามือ และสัมผัสน้ำภายในกลุ่ม ขนาดยกเว้น chromatography ผลเปิดเผยว่า RPIfm แสดง disaggregation และปฏิสัมพันธ์ของแรงน้ำ – โปรตีน ผลลัพธ์เหล่านี้บ่งชี้ว่า หยุด – กัดอาจเป็นเทคนิคการผลิตแนวโน้มในอุตสาหกรรมอาหาร

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การละลายของโปรตีนข้าวแยก (RPIs) ได้รับการยกย่องว่าเป็นหนึ่งในกระบวนการที่สำคัญและมีความท้าทายที่มีผลต่อความพร้อมใช้งานในเชิงพาณิชย์ การรักษาพร้อมกันกับการแช่แข็งและกัด (แช่แข็งกัด) ร่วมกับการปรับสภาพด่างอย่างน่าทึ่งสามารถเพิ่มจำนวนเงินที่ประสบความสำเร็จสูงสุดของ RPIs ที่ละลายน้ำได้ถึง 42 ครั้ง การศึกษานี้ศึกษากลไกของการละลายของ RPIs โดยการแช่แข็งกัด (RPIfm) การวิเคราะห์โครงสร้างพบว่าเป็นสาเหตุของการกัดโปรตีนจะแฉกับผลึกน้ำแข็งที่เกิดขึ้นภายในร่างกายของโปรตีน เรืองแสงและฟูเรียร์อินฟราเรดสเปกตรัมแสดงให้เห็นว่ามีคุณสมบัติ RPIfm กระจัดกระจายพื้นผิวไม่ชอบน้ำและสัมผัสภายในกลุ่มที่ชอบน้ำ ผลขนาดยกเว้นโครมาเผยให้เห็นว่าการจัดแสดงนิทรรศการ RPIfm แตกและแข็งแรงปฏิสัมพันธ์น้ำโปรตีน ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าการแช่แข็งกัดอาจจะเป็นเทคนิคการผลิตที่มีแนวโน้มในอุตสาหกรรมอาหาร

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การสกัดโปรตีนจากข้าวสายพันธุ์ ( rpis ) ถือเป็นหนึ่งในกระบวนการที่สำคัญและความท้าทายที่มีผลต่อความพร้อมในเชิงพาณิชย์ การรักษาควบคู่กับการแช่แข็งและกัด ( Milling ) แช่แข็ง ) รวมกับด่างก่อนบนสามารถเพิ่มสูงสุดได้ปริมาณ soluble rpis ถึง 42 ครั้ง งานวิจัยนี้ศึกษากลไกของการสกัดของ rpis แช่แข็ง - Milling Machine ( rpifm ) การวิเคราะห์โครงสร้าง พบว่า สาเหตุที่กัดโปรตีนแฉด้วยผลึกน้ำแข็งที่เกิดขึ้นภายในร่างกาย โปรตีน เรืองแสงและการแปลงฟูรีเยอินฟราเรดสเปกตรัมแสดงให้เห็นว่า rpifm ครบถ้วนรบกวนผิว ) และสัมผัสกลุ่มภายในน้ำ . ผลโครมาโทกราฟี ยกเว้นขนาดเปิดเผยว่า rpifm จัดแสดง disaggregation และปฏิสัมพันธ์ของโปรตีน และน้ำแรง ผลลัพธ์เหล่านี้บ่งชี้ว่า หยุด–กัดอาจเป็นเทคนิคการผลิตที่มีแนวโน้มในอุตสาหกรรมอาหาร