pH 7 is the optimum pH for amylase.

pH 7 is the optimum pH for amylase. This means it performs best and has maximum activity at this pH. Above pH 7, the activity of amylase rapidly decreases beacuse the concentration of H+ ions (or protons) is too low. This change in [H+] alters the interactions between the variable R-groups of the amino acids in the protein chains that make up the enzyme. These interactions include hydrogen bonds, ionic bonds and Van der Waals forces. Their function is to maintain and stabilise the tertiary 3D structure of the proteins of the enzyme, therefore giving the enzyme its specific shape, especially in its active site where its substrate must bind for the reaction to be catalysed. If these stabilising bonds are altered by a change in pH, the shape of the enzyme's active site will also change. This means that the sunstrate is no longer able to bind to the active site and the reaction will not take place, therefore decreasing the activity of amylase.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

pH 7 คือ pH ที่เหมาะสมสำหรับอะไมเลส ซึ่งหมายความว่าจะทำงานได้ดีที่สุดและมีกิจกรรมสูงสุดที่ pH นี้ ที่มีค่า pH สูงกว่า 7 กิจกรรมของอะไมเลสจะลดลงอย่างรวดเร็วเนื่องจากความเข้มข้นของไอออน H+ (หรือโปรตอน) ต่ำเกินไป การเปลี่ยนแปลงใน [H+] นี้จะเปลี่ยนปฏิกิริยาระหว่างกลุ่ม R ที่แปรผันของกรดอะมิโนในสายโปรตีนที่ประกอบเป็นเอนไซม์ ปฏิกิริยาเหล่านี้รวมถึงพันธะไฮโดรเจน พันธะไอออนิก และแรงแวนเดอร์วาลส์ หน้าที่ของพวกมันคือรักษาและทำให้โครงสร้างสามมิติระดับตติยภูมิของโปรตีนของเอนไซม์มีความเสถียร ดังนั้นจึงทำให้เอนไซม์มีรูปร่างเฉพาะ โดยเฉพาะอย่างยิ่งในบริเวณที่ทำงานซึ่งสารตั้งต้นจะต้องจับตัวกันเพื่อให้ปฏิกิริยาถูกเร่งปฏิกิริยา หากพันธะที่คงตัวเหล่านี้มีการเปลี่ยนแปลงโดยการเปลี่ยนแปลงของ pH รูปร่างของตำแหน่งออกฤทธิ์ของเอนไซม์ก็จะเปลี่ยนไปเช่นกัน ซึ่งหมายความว่าซันสเตรตไม่สามารถจับกับบริเวณที่เกิดปฏิกิริยาได้อีกต่อไป และปฏิกิริยาจะไม่เกิดขึ้น ดังนั้น การทำงานของอะไมเลสจึงลดลง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

pH7 เป็น pH ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับเอนไซม์อะไมเลส ซึ่งหมายความว่ามันจะทำงานได้ดีที่สุดและมีกิจกรรมสูงสุดที่ pH นี้ เหนือ pH 7 กิจกรรมของเอนไซม์อะไมเลสลดลงอย่างรวดเร็วเนื่องจากความเข้มข้นของ H + ไอออน (หรือโปรตอน) ต่ำเกินไป การเปลี่ยนแปลงใน [H +] นี้เปลี่ยนปฏิสัมพันธ์ระหว่างกลุ่ม R ตัวแปรของกรดอะมิโนในห่วงโซ่โปรตีนที่ประกอบเป็นเอนไซม์ ปฏิสัมพันธ์เหล่านี้รวมถึงพันธะไฮโดรเจนพันธะไอออนและแรงแวนเดอร์วาล หน้าที่ของพวกเขาคือการรักษาและรักษาเสถียรภาพของโครงสร้าง 3 มิติของโปรตีนเอนไซม์เพื่อให้เอนไซม์มีรูปร่างที่เฉพาะเจาะจงโดยเฉพาะอย่างยิ่งที่เว็บไซต์ที่ใช้งานและพื้นผิวของพวกเขาจะต้องรวมกันเพื่อเร่งปฏิกิริยา หากพันธะคงที่เหล่านี้เปลี่ยนไปเนื่องจากการเปลี่ยนแปลงของค่า pH รูปร่างของไซต์กิจกรรมของเอนไซม์ก็เปลี่ยนไปเช่นกัน ซึ่งหมายความว่า sunstrate ไม่สามารถรวมกับเว็บไซต์ที่ใช้งานได้อีกต่อไปและปฏิกิริยาจะไม่เกิดขึ้นซึ่งจะช่วยลดกิจกรรมของเอนไซม์อะไมเลส

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ph 7เป็นphที่เหมาะสมที่สุดของอะไมเลส ซึ่งหมายความว่ามันทํางานได้ดีที่สุดและมีกิจกรรมมากที่สุดที่ค่าphนี้ เมื่อค่าphสูงกว่า7กิจกรรมของอะไมเลสจะลดลงอย่างรวดเร็วเนื่องจากความเข้มข้นของไอออน(หรือโปรตอน)ต่ําเกินไป การเปลี่ยนแปลง[ h + ]นี้เปลี่ยนปฏิสัมพันธ์ระหว่างกลุ่มrของกรดอะมิโนที่เปลี่ยนแปลงได้ในห่วงโซ่โปรตีนที่สร้างเอนไซม์นี้ ปฏิสัมพันธ์เหล่านี้รวมถึงพันธะไฮโดรเจนพันธะไอออนและแรงvan der Waals หน้าที่ของพวกเขาคือการรักษาและรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างสามมิติของโปรตีนเอนไซม์และทําให้เอนไซม์มีรูปร่างเฉพาะโดยเฉพาะอย่างยิ่งที่ไซต์ที่ใช้งานซึ่งสารตั้งต้นต้องผูกพันเพื่อกระตุ้นปฏิกิริยา หากการเปลี่ยนแปลงค่าphเปลี่ยนพันธะที่มีเสถียรภาพเหล่านี้รูปร่างของไซต์ที่ใช้งานของเอนไซม์จะเปลี่ยนไป ซึ่งหมายความว่าสารตั้งต้นไม่สามารถยึดติดกับไซต์ที่ใช้งานได้อีกต่อไปปฏิกิริยาจะไม่เกิดขึ้นดังนั้นกิจกรรมของอะไมเลสจะลดลง