The use of protease-deficientE. col

The use of protease-deficient
E. coli strains, which carry mutations that eliminate
the production of proteases may also improve the yield
of recombinant protein by reducing proteolytic degradation.
E. coli strain BL-21, is deficient in two proteases
encoded by the lon (cytoplasmic) and ompT
(periplasmic) genes. Rather than the external parameters,
targeted methods such as modifications in protease or secretion
pathways can provide the insight into biology of
recombinant proteins [53]. In E. coli, complex and large
therapeutic proteins can be secreted in periplasm as it
provides an oxidizing environment and help in forming
disulphide bonds, which facilitate the proper folding
of recombinant proteins and likely to yield reliable
N- terminus of expressed protein [54]. Periplasm has advantages
over cytoplasm in less protein concentration
and proteolytic activity, improve the production titer
[55], and enhance the solubility of recombinant protein.
Altogether, with these advanced modifications and developments
ease the process of target protein production
thus accelerating the drug development [56].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ใช้ของรติเอสไม่E. coli สายพันธุ์ ซึ่งมีการกลายพันธุ์ที่กำจัดการผลิตของ proteases ยังอาจปรับปรุงจากผลตอบแทนโปรตีน recombinant โดยลดการลดประสิทธิภาพของ proteolyticต้องใช้ e. coli BL-21 จะขาดสารใน proteases สองเข้ารหัส (cytoplasmic) โหลนและ ompTยีน (periplasmic) แทน พารามิเตอร์ภายนอกวิธีการเป้าหมายเช่นการปรับเปลี่ยนในรติเอสหรือหลั่งมนต์ให้เข้าใจในชีววิทยาของrecombinant โปรตีน [53] ใน E. coli ซับซ้อน และขนาดใหญ่โปรตีนบำบัดที่สามารถ secreted ใน periplasm ตามสภาพแวดล้อมและช่วยในการเติมออกซิเจนพันธบัตร disulphide ซึ่งอำนวยความสะดวกพับเหมาะสมrecombinant โปรตีน และมีแนวโน้มให้ผลเชื่อถือได้N-นัสแสดงโปรตีน [54] Periplasm มีประโยชน์ผ่านไซโทพลาซึมในความเข้มข้นน้อยกว่าโปรตีนและ proteolytic, titer ผลิตปรับปรุง[55], และเพิ่มการละลายของ recombinant โปรตีนทั้งหมด มีการแก้ไขขั้นสูงและพัฒนาเหล่านี้ความง่ายในการผลิตโปรตีนเป้าหมายจึง เร่งพัฒนายา [56]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การใช้งานของโปรติเอสที่มีอาการขาดอี สายพันธุ์ coli ซึ่งดำเนินการกลายพันธุ์ที่ขจัดผลิตโปรตีเอสยังสามารถช่วยปรับปรุงผลผลิตของโปรตีนโดยการลดการย่อยสลายโปรตีน. อี coli สายพันธุ์ BL-21 ขาดในสองโปรตีเอสเข้ารหัสโดยlon นี้ (นิวเคลียส) และ ompT (periplasmic) ยีน แทนที่จะพารามิเตอร์ภายนอกวิธีการกำหนดเป้าหมายเช่นการปรับเปลี่ยนในการหลั่งน้ำย่อยหรือทางเดินสามารถให้ข้อมูลเชิงลึกลงไปในทางชีววิทยาของโปรตีน[53] ในเชื้อ E. coli ที่ซับซ้อนและขนาดใหญ่โปรตีนการรักษาสามารถหลั่งใน periplasm ในขณะที่มันมีสภาพแวดล้อมออกซิไดซ์และช่วยในการสร้างพันธบัตรdisulphide ซึ่งอำนวยความสะดวกในการพับที่เหมาะสมของโปรตีนและมีแนวโน้มที่จะให้ผลผลิตที่เชื่อถือปลายทางN- ของโปรตีนแสดง [54] . Periplasm มีข้อได้เปรียบกว่าพลาสซึมในความเข้มข้นของโปรตีนน้อยและกิจกรรมโปรตีนปรับปรุงtiter ผลิต[55] และเพิ่มความสามารถในการละลายของโปรตีนได้. พรึบมีการปรับเปลี่ยนขั้นสูงเหล่านี้และการพัฒนาความสะดวกในขั้นตอนการผลิตโปรตีนเป้าหมายจึงเร่งการพัฒนายาเสพติด[ 56]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การใช้เอนไซม์โปรติเอสขาด
E . coli สายพันธุ์ซึ่งมีการกลายพันธุ์ที่ขจัด
การผลิตทางอาจเพิ่มผลผลิต
recombinant โปรตีนโดยการลดความสามารถในการย่อยสลาย
E . coli สายพันธุ์ bl-21 จะขาดสอง proteases
เข้ารหัสโดยลอน ( นี้ ) และ ompt
( periplasmic ) ยีน มากกว่าพารามิเตอร์ภายนอก
เป้าหมายวิธีการเช่นการปรับเปลี่ยนในโปรหรือการหลั่ง
เส้นทางสามารถให้ข้อมูลเชิงลึกในชีววิทยา
รีคอมบิแนนท์โปรตีน [ 53 ] ใน E . coli , ซับซ้อนและขนาดใหญ่
โปรตีนบำบัดสามารถหลั่งใน periplasm เป็นออกซิไดซ์
มีสิ่งแวดล้อม และช่วยในการสร้างพันธะไดซัลไฟด์

ซึ่งอำนวยความสะดวกพับโปรตีนรีคอมบิแนนท์น่าจะเหมาะสมและให้ผลที่เชื่อถือได้
- ปลายทางของแสดงออกโปรตีน [ 54 ] periplasm มีข้อดีกว่าบทสวดมนต์ในกิจกรรมน้อย

และ โปรตีนโปรตีน , ปรับปรุง [ 55 ] :
การผลิต และเพิ่มความสามารถในการละลายของรีคอมบิแนนท์โปรตีน
ทั้งหมดที่มีการแก้ไขขั้นสูงเหล่านี้และการพัฒนา
ง่ายกระบวนการเป้าหมายการผลิตโปรตีน
จึงเร่งพัฒนายา [ 56 ]