From these experiments it appears t

From these experiments it appears that ultrasonication does no
cause changes to the protein secondary structure that can be
detected by CD spectroscopy. Other methods, such as IR spectroscopy,
could be applied in order to further investigate the
impact of ultrasonication on whey protein secondary structure.
The forces associated with ultrasonication are sufficient to disrupt
non-covalent as well as covalent bonds, leading to unfolding
and new inter- and intramolecular interactions. The enhancement
of the gelling properties caused by HIU has been described (Zisu
et al., 2011), but the underlying molecular changes conferring this
effect are not well-established.
The development of the gel described by G0 values recorded
during a thermal program, were similar for control, HIU and heat
samples. Again, NTC treatment resulted in significantly different
behavior; gelling was initiated in NTC samples already during
ultrasonication, whereas for the other samples gelling was not
observed until during the subsequent heating of the samples.
Hence, this could be a consequence of unfolding of the proteins
mediated by heat and ultrasonication, thereby exposing hydrophobic
patches. Disulfide bonds could be disrupted and the free thiol
group of b-Lg would be directed towards the exterior of the protein,
thereby initiating aggregation. All of which, in a short time
scale, could generate an environment that was indeed favorable
for establishing new interactions, and the gelation process was
accelerated.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

จากการทดลองเหล่านี้ ปรากฏไม่ ultrasonication นั้นไม่ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโปรตีนรองที่สามารถตรวจพบ โดยซีดีก วิธีอื่น ๆ เช่น IR กสามารถใช้เพื่อตรวจสอบต่อไป นี้ผลกระทบของ ultrasonication เวย์โปรตีนโครงสร้างรองเกี่ยวข้องกับ ultrasonication กำลังเพียงพอที่จะรบกวนไม่ covalent พันธบัตร covalent เป็นเช่น นำไปแฉและใหม่อินเตอร์- และการโต้ตอบที่ intramolecular การปรับปรุงเกิดจากฮิวคุณสมบัติ gelling ได้อธิบาย (Zisuร้อยเอ็ด al., 2011), แต่เปลี่ยนแปลงโมเลกุลแบบ conferring นี้ผลไม่ดีขึ้นการพัฒนาของเจโดยบันทึกค่า G0ระหว่างโปรแกรมความร้อน มีคล้ายกันสำหรับควบคุม ฮิว และความร้อนตัวอย่างการ อีก NTC รักษาให้แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญลักษณะการทำงาน gelling เป็นจุดเริ่มต้นในตัวอย่าง NTC แล้วระหว่างultrasonication ในขณะที่ตัวอย่างอื่นๆ gelling ไม่สังเกตจนกระทั่งระหว่างความร้อนที่ตามมาของตัวอย่างดังนั้น นี้อาจเป็นผลมาจากการแฉของโปรตีนโดยความร้อนและ ultrasonication จึงเปิดเผย hydrophobic mediatedปรับปรุง ไดซัลไฟด์พันธบัตรอาจจะระหว่างสองวัน และ thiol ฟรีกลุ่มบีแอลจีจะนำไปทางด้านนอกของโปรตีนจึงเริ่มรวม ทั้งหมด ในช่วงเวลาสั้น ๆเครื่องชั่งน้ำหนัก สามารถสร้างสภาพแวดล้อมที่ดีแน่นอนสำหรับการสร้างการโต้ตอบใหม่ และ gelation ใน กระบวนการเร่ง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

จากการทดลองปรากฏว่า ultrasonication ไม่
สาเหตุการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนที่สามารถ
ตรวจโดยสเปกโทรสโกปีซีดี วิธีการอื่น ๆเช่น IR spectroscopy ,
สามารถใช้ในการตรวจสอบต่อไป
ultrasonication บนผลกระทบของเวย์โปรตีนโครงสร้างทุติยภูมิ .
กองกำลังที่เกี่ยวข้องกับ ultrasonication จะเพียงพอที่จะขัดขวาง
ไม่ใช่การเป็นโควาเลนต์พันธบัตร นําไปแฉ
และใหม่และปฏิสัมพันธ์ระหว่าง intramolecular . การเพิ่มประสิทธิภาพของ gelling
คุณสมบัติเกิดจากหิวได้รับการอธิบาย ( zisu
et al . , 2011 ) , แต่การเปลี่ยนแปลงโมเลกุลพื้นฐานพร้อม Effect นี้

ไม่รู้จัก การพัฒนาเจล ( G0
ค่าบันทึกในระหว่างโปรแกรมที่ความร้อนคล้ายคลึง เพื่อควบคุมหิวและตัวอย่างร้อน

อีกครั้ง , กทช การรักษาพฤติกรรมที่แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ (
; gelling ขึ้นตัวอย่างแล้ว กทช. ช่วง
ultrasonication ในขณะที่อีกตัวอย่าง gelling ไม่ได้
สังเกตจนในความร้อนที่ตามมาของตัวอย่าง
ดังนั้นนี้อาจเป็นผลจากการแฉของโปรตีนโดยความร้อนและ ultrasonication
) ,จึงเปิดเผย )
แพทช์ พันธะไดซัลไฟด์ สามารถจะหยุดชะงักและฟรี thiol
กลุ่ม b-lg จะเป็นโดยตรงต่อภายนอกของโปรตีน
จึงเริ่มต้นการรวมกัน ซึ่งทั้งหมด ในเวลาอันสั้น
ขนาดสามารถสร้างสภาพแวดล้อมที่เป็นมงคลสำหรับสร้างปฏิสัมพันธ์ใหม่แน่นอน

และกระบวนการเจลาตินเป็นดอลลาร์