PubMed Abstract:
Selenocysteine (Sec) is translationally incorporated into proteins in response to the UGA codon. The tRNA specific to Sec (tRNA(Sec)) is first ligated with serine by seryl-tRNA synthetase (SerRS). In the present study, we determined the 3.1 Å crystal structure of the tRNA(Sec) from the bacterium Aquifex aeolicus, in complex with the heterologous SerRS from the archaeon Methanopyrus kandleri. The bacterial tRNA(Sec) assumes the L-shaped structure, from which the long extra arm protrudes. Although the D-arm conformation and the extra-arm orientation are similar to those of eukaryal/archaeal tRNA(Sec)s, A. aeolicus tRNA(Sec) has unique base triples, G14:C21:U8 and C15:G20a:G48, which occupy the positions corresponding to the U8:A14 and R15:Y48 tertiary base pairs of canonical tRNAs. Methanopyrus kandleri SerRS exhibited serine ligation activity toward A. aeolicus tRNA(Sec) in vitro. The SerRS N-terminal domain interacts with the extra-arm stem and the outer corner of tRNA(Sec). Similar interactions exist in the reported tRNA(Ser) and SerRS complex structure from the bacterium Thermus thermophilus. Although the catalytic C-terminal domain of M. kandleri SerRS lacks interactions with A. aeolicus tRNA(Sec) in the present complex structure, the conformational flexibility of SerRS is likely to allow the CCA terminal region of tRNA(Sec) to enter the SerRS catalytic site.
Keywords:
Euryarchaeota, Models, Molecular, Nucleic Acid Conformation, RNA, Bacterial, RNA, Transfer, Amino Acid-Specific, Serine-tRNA Ligase, Transfer RNA Aminoacylation
PubMed บทคัดย่อ:
Selenocysteine (ก.ล.ต. ) เป็นนิติบุคคลที่จัดตั้ง translationally เข้าโปรตีนในการตอบสนองต่อ codon UGA เฉพาะเจาะจงที่จะ tRNA วินาที (tRNA (ก.ล.ต. )) จะ ligated ครั้งแรกกับซีรีนโดย synthetase seryl-tRNA (SerRS) ในการศึกษาปัจจุบันเรากำหนดโครงสร้างผลึก 3.1 ของ tRNA (ก.ล.ต. ) จากแบคทีเรีย Aquifex aeolicus ในที่ซับซ้อนกับ SerRS heterologous จาก archaeon Methanopyrus kandleri แบคทีเรีย tRNA (ก.ล.ต. ) ถือว่าโครงสร้างรูปตัว L จากที่ยื่นออกมาแขนยาวเป็นพิเศษ แม้ว่าโครงสร้าง D-แขนและทิศทางแขนพิเศษมีความคล้ายคลึงกับของ eukaryal / archaeal tRNA (ก.ล.ต. ) s, a aeolicus tRNA (ก.ล.ต. ) มีฐานอเนกประสงค์ที่ไม่ซ้ำกัน G14: C21: U8 และ C15: G20a: G48, ซึ่งครองตำแหน่งที่สอดคล้องกับ U8 นี้: A14 และ R15: Y48 ฐานคู่ในระดับอุดมศึกษาของ tRNAs ยอมรับ Methanopyrus kandleri SerRS แสดงฤทธิ์ ligation ซีรีนที่มีต่อเอ aeolicus tRNA (ก.ล.ต. ) ในหลอดทดลอง โดเมน SerRS n- ขั้วโต้ตอบกับต้นกำเนิดแขนพิเศษและที่มุมด้านนอกของ tRNA (ก.ล.ต. ) ปฏิสัมพันธ์ที่คล้ายกันที่มีอยู่ในรายงาน tRNA (Ser) และ SerRS โครงสร้างที่ซับซ้อนจากแบคทีเรีย Thermus thermophilus แม้ว่าตัวเร่งปฏิกิริยาโดเมน c- ขั้วของเอ็ม kandleri SerRS ขาดการสื่อสารกับเอ aeolicus tRNA (ก.ล.ต. ) ในโครงสร้างที่ซับซ้อนในปัจจุบันมีความยืดหยุ่นของโครงสร้าง SerRS มีโอกาสที่จะช่วยให้ภูมิภาคขั้ว CCA ของ tRNA (ก.ล.ต. ) เพื่อป้อน SerRS เว็บไซต์ของตัวเร่งปฏิกิริยา. คำสำคัญ: Euryarchaeota, รุ่น, โมเลกุลกรดนิวคลีอิกคล้อยตาม, RNA, แบคทีเรีย, RNA โอนอะมิโนกรดเฉพาะเซอรีน-tRNA ลิกาเซโอน Aminoacylation อาร์เอ็นเอ
การแปล กรุณารอสักครู่..
