The tyrosinase activity assay was p

The tyrosinase activity assay was performed as reported by Sung and Cho [17] spectrophotometrically, measuring conversion of L-DOPA to red colored oxidation product dopachrome. The initial rate of reaction is proportional to concentration of the enzyme. An aliquot containing tyrosinase was incubated for 5 min at 35°C at time zero, 1 mL of L-DOPA solution (4 mg/mL) for measured at 475 nm. After incubation for additional 5 min, the mixture was shaken again and a second reading was determined and was measured for 3 minutes. The change in absorbance was proportional to enzyme concentration. One unit of enzyme corresponded to the amount which catalyzed the transformation of 1 μmol of substrate to product per min under the above conditions and produced 1.35 changes in absorbance. Specific activity was expressed as enzyme unit per milligram of protein. The protein content of the enzyme was determined by the method of Lowry [18], with bovine serum albumin as standard.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ทดสอบกิจกรรมดีได้ดำเนินการตามที่รายงาน โดย Sung และโจ [17] spectrophotometrically วัดแปลงของ L-DOPA เป็น dopachrome ผลิตภัณฑ์ออกซิเดชันสีแดง อัตราเริ่มต้นของปฏิกิริยาเป็นสัดส่วนกับความเข้มข้นของเอนไซม์นี้ ส่วนลงตัวดีที่ประกอบด้วย incubated 5 นาทีที่ 35° C ในเวลาศูนย์ 1 มิลลิลิตรของสารละลาย L-DOPA (4 มิลลิกรัม/มิลลิลิตร) สำหรับวัดที่ 475 nm หลังจากบ่มเพิ่มเติม 5 นาที เขย่าส่วนผสมอีกครั้ง และการอ่านค่าที่สองถูกกำหนด และถูกวัด 3 นาที การเปลี่ยนแปลงค่าเป็นสัดส่วนกับความเข้มข้นของเอนไซม์ หน่วยของเอนไซม์ผูกพันเงินซึ่งกระบวนการเปลี่ยนแปลงของ 1 ไมโครโมลของสารตั้งต้นกับผลิตภัณฑ์ต่อนาทีภายใต้เงื่อนไขข้างต้น และผลิตการเปลี่ยนแปลงค่า 1.35 กิจกรรมเฉพาะถูกแสดงเป็นเอนไซม์ยูนิตต่อมิลลิกรัมโปรตีน ปริมาณโปรตีนของเอนไซม์ที่กำหนด โดยวิธีการ Lowry [18], วัว serum albumin เป็นมาตรฐาน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลการวิเคราะห์กิจกรรมเอนไซม์ tyrosinase ได้ดำเนินการตามที่รายงานโดย Sung และโช [17] spectrophotometrically แปลงวัด L-DOPA สีแดงสี dopachrome สินค้าออกซิเดชัน อัตราการเริ่มต้นของการเกิดปฏิกิริยาเป็นสัดส่วนกับความเข้มข้นของเอนไซม์ หารที่มีเอนไซม์ tyrosinase ถูกบ่มเป็นเวลา 5 นาทีที่ 35 ° C ที่ศูนย์เวลา 1 มิลลิลิตรของการแก้ปัญหา L-DOPA (4 mg / ml) สำหรับวัดที่ 475 นาโนเมตร หลังจากการบ่มสำหรับอีก 5 นาทีส่วนผสมที่ถูกเขย่าอีกครั้งและการอ่านที่สองถูกกำหนดและได้รับการวัดเป็นเวลา 3 นาที การเปลี่ยนแปลงในการดูดกลืนแสงเป็นสัดส่วนกับความเข้มข้นของเอนไซม์ หนึ่งหน่วยของเอนไซม์ตรงกับจำนวนเงินที่เป็นตัวเร่งการเปลี่ยนแปลงของ 1 ไมโครโมลของพื้นผิวกับผลิตภัณฑ์ต่อนาทีภายใต้เงื่อนไขดังกล่าวข้างต้นและผลิต 1.35 การเปลี่ยนแปลงในการดูดกลืนแสง กิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงได้แสดงออกเป็นหน่วยเอนไซม์ต่อมิลลิกรัมของโปรตีน ปริมาณโปรตีนของเอนไซม์ถูกกำหนดโดยวิธีการของโลว์รีย์ [18] โดยมีอัลบูมิวัวซีรั่มที่เป็นมาตรฐาน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กิจกรรม ไทโรซิเนส ( แสดงรายงานโดย ซอง และ โช [ 17 ] นี้ วัดการเปลี่ยนแปลงของแอล - โดปาผลิตภัณฑ์โดพาโครมออกซิเดชันสีแดง อัตราเริ่มต้นของปฏิกิริยาเป็นสัดส่วนโดยตรงกับความเข้มข้นของเอนไซม์ เป็นส่วนลงตัวที่มีไทโรซิเนสถูกบ่มเป็นเวลา 5   นาทีที่ 35 ° C ที่เวลา 0 , 1  มิลลิลิตรของสารละลายแอล - โดปา ( 4  มก. / มล. ) สำหรับวัดที่ 475   nm . หลังจากบ่มเป็นเวลาอีก 5  มิน ส่วนผสมที่ถูกเขย่าอีกครั้งและการอ่านที่สองถูกกำหนดและวัดเป็นเวลา 3 นาที เปลี่ยนค่าได้ตามความเข้มข้นของเอนไซม์ . หนึ่งหน่วยของเอนไซม์เพื่อเร่งการเปลี่ยนแปลงจำนวน 1  μโมลต่อนาที ( ผลิตภัณฑ์ภายใต้เงื่อนไขข้างต้น และผลิต 1.35 การเปลี่ยนแปลงในค่า . กิจกรรมที่เฉพาะเจาะจง เอนไซม์จะแสดงเป็นหน่วยต่อมิลลิกรัมโปรตีน ปริมาณโปรตีนของเอนไซม์ที่ถูกกำหนดโดยวิธีการของโลว์รีย์ [ 18 ] , อัลบูมินเซรั่ม และเป็นมาตรฐาน