KCC activity is controlled by prote

KCC activity is controlled by protein phosphorylation, involving cascades of regulatory protein kinases (PK) and phosphatases (PP), on both serine–threonine and tyrosine residues [26,27]. The inhibitory action of o-vanillin could therefore be mediated via this cascade. To investigate this possibility, RBCs were pre-treated with N-ethylmaleimide
(NEM; 1 mM), a thiol-reacting reagent which activates KCC activity and abolishes its sensitivity to (de)phosphorylation [26]. Under these conditions, substantial inhibition of KCC activity by o-vanillin (5 mM) was still observed in RBCs from both HbSS and HbSC individuals (Figs. 4a & b). The IC50 for o-vanillin on KCC activity in NEM-treated RBCs from
HbSS patients was about 0.3 mM (Fig. 4c). It would therefore appear that the action of o-vanillin on KCC is not via the regulatory phosphorylation cascade but more likely directly on the transporter itself.

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กิจกรรม KCC จะถูกควบคุมโดยโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับยา กรุงเทพมหานคร , น้ำตกของโปรตีนกฎระเบียบ ( PK ) และดิ ( PP ) , ทั้งเซรีนและไทโรซีน ( ถ่ายทอดวิชาตกค้าง [ 26,27 ] การกระทำของ o-vanillin สามารถยับยั้งจึงเป็นคนกลาง ผ่านน้ำตกนี้ เพื่อศึกษาความเป็นไปได้นี้ rbcs อยู่ก่อนการรักษาด้วย n-ethylmaleimide
( I ; 1 มิลลิเมตร )เป็นสารเคมีที่ใช้มีขนาดและความไวของการยกเลิกกิจกรรม กรุงศรี ( de ) กรุงเทพมหานคร [ 26 ] ภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ยับยั้งอย่างมากของกิจกรรม KCC โดย o-vanillin ( 5 มม. ) ยังพบว่าใน rbcs ทั้งจากบุคคลและ hbss hbsc ( Figs 4 & B ) การ ic50 สำหรับ o-vanillin บน KCC กิจกรรมหรือปฏิบัติ rbcs จาก
ผู้ป่วย hbss ประมาณ 0.3 มม. ( ภาพที่ 4C )มันจึงปรากฏว่า การกระทำของ o-vanillin บน KCC ไม่ได้ผ่านกฎระเบียบฟอสโฟริเลชันน้ำตกแต่โอกาสมากขึ้นโดยตรงในการขนย้ายเอง