Our results clearly demonstrated th

Our results clearly demonstrated that sperm extrac- tion without NPGB leads to proacrosin activation and the appearance of acrosins I and II which are active forms and measured using amidase assay. The presence of proteinases with a molecular weight in the range of 41 to 30 kDa in sperm extract without inhibitors was also discovered using the gelatin SDS-PAGE technique [6,18]. Richardson et al. [27] found that the extraction of turkey spermatozoa resulted in the obtaining of a large amount of acrosin in its active form, and conse- quently they concluded that acrosin is present in turkey sperm in the active form. However, these authors did not use proteinase inhibitors during extraction, so free acrosin was likely produced during the extraction pro- cedures. The results of the present study and our pre- vious one [6] strongly suggest that the proacrosin/ac- rosin system is present in turkey spermatozoa.
Kazal family inhibitors are present in turkey seminal plasma and belong to low molecular weight serine proteinase inhibitors [7]. These inhibitors form a tight, reversible complex with turkey acrosin (the equilibrium association constant value was 7.6 107 M 1), which strongly suggests that acrosin can be a target enzyme under physiological conditions [6]. In this study we demonstrated for the first time that the presence of Kazal inhibitors during extraction indeed leads to inhi- bition of proacrosin activation. This suggests that Kazal inhibitors are involved in the control of proacrosin system activation in turkey spermatozoa. We also found that during extraction active acrosin appeared despite the presence of Kazal inhibitors. This indicates that in the condition of extraction, NPGB more effi- ciently inhibits proacrosin activation than Kazal inhib- itors.
In our study we found an increase in sperm extracted amidase activity during liquid storage, what suggested the activation of the proacrosin/acrosin system. Ac

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลของเราอย่างชัดเจนแสดงให้เห็นว่าสเปิร์มในทางการค้าโดยไม่ NPGB นำไปสู่ proacrosin เปิดใช้งานและลักษณะของ acrosins I และ II ซึ่งเป็นรูปแบบที่ใช้งานอยู่ และใช้ทดสอบ amidase การปรากฏตัวของ proteinases มีน้ำหนักโมเลกุลในช่วง 41 ถึง 30 kDa ในสเปิร์มแยกโดยไม่ยับยั้งถูกค้นพบโดยใช้เจลาติน SDS-หน้าเทคนิค [6,18] ริชาร์ดสัน et al. [27] พบว่า สกัดตัวตุรกีผลรับของ acrosin ในแบบฟอร์มที่ใช้งานอยู่ และ conse quently พวกเขาได้ข้อสรุป acrosin ที่มีอยู่ในตัวอสุจิตุรกีในฟอร์มใช้งานเป็นจำนวนมาก อย่างไรก็ตาม ผู้เขียนเหล่านี้ไม่ได้ใช้สารยับยั้ง proteinase ระหว่างสกัด จึงมีแนวโน้มผลิต acrosin ฟรีระหว่างสกัด pro-cedures ผลการศึกษาและ vious เราก่อนหนึ่ง [6] ขอแนะนำว่า ระบบ proacrosin/ac-ขัดสนมีอยู่ในตัวอสุจิตุรกีKazal ครอบครัวยับยั้งอยู่ในพลาสม่าบรรลุตุรกี และสมาชิกของน้ำหนักโมเลกุลต่ำรอบเส้นใยประสาท proteinase ยับยั้ง [7] สารยับยั้งเหล่านี้แบบแน่น กลับซับซ้อนที่ มี acrosin ตุรกี (สมดุลความสัมพันธ์ของค่าคงคือ 7.6 107 ม. 1), ซึ่งแสดงให้เห็นว่า acrosin สามารถเป็นเอนไซม์เป้าหมายภายใต้เงื่อนไขทางสรีรวิทยา [6] ในการศึกษานี้ เราแสดงให้เห็นเป็นครั้งแรกที่การปรากฏตัวของสารยับยั้ง Kazal ระหว่างสกัดแน่นอนนำไป inhi-bition proacrosin เปิดใช้งาน นี้แสดงให้เห็นว่า สารยับยั้ง Kazal มีส่วนร่วมในการควบคุมการทำงานด้วยระบบ proacrosin ในตัวอสุจิตุรกี นอกจากนี้เรายังพบว่า ในระหว่างการสกัดใช้งาน acrosin ปรากฏแม้ มีสารยับยั้ง Kazal บ่งชี้ว่า ในสภาพของการสกัด NPGB เพิ่มเติม effi-ciently ยับยั้งการเปิดใช้งาน proacrosin มากกว่า Kazal inhib-itorsในการศึกษาของเรา เราพบการเพิ่มขึ้นของสเปิร์มแยก amidase กิจกรรมระหว่างการเก็บรักษาของเหลว สิ่งที่แนะนำการทำงานของระบบ proacrosin/acrosin Ac

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลของเราแสดงให้เห็นอย่างชัดเจนว่าสเปิร์ม extrac- การได้โดยไม่ต้องนำไปสู่การ NPGB proacrosin ยืนยันการใช้งานและลักษณะของ acrosins I และ II ซึ่งเป็นรูปแบบที่ใช้งานและการวัดมูลค่าโดยใช้การทดสอบ amidase การปรากฏตัวของเอนไซม์มีน้ำหนักโมเลกุลอยู่ในช่วง 41-30 กิโลดาลตันในสารสกัดจากสเปิร์มโดยไม่ต้องยับยั้งยังถูกค้นพบโดยใช้เทคนิคเจลาตินระบบ SDS-หน้า [6,18] ริชาร์ด, et al พบ [27] ที่สกัดจากไก่งวงตัวอสุจิผลในการรับความเป็นจำนวนมาก acrosin ในรูปแบบการใช้งานของตนและเข้มงวดพวกเขาสรุปว่า acrosin มีอยู่ในสเปิร์มไก่งวงในรูปแบบที่ใช้งานอยู่ อย่างไรก็ตามผู้เขียนเหล่านี้ไม่ได้ใช้สารยับยั้งเอนไซม์โปรติในช่วงสกัด acrosin ดังนั้นฟรีน่าจะผลิตในระหว่างการสกัด cedures โปร ผลการศึกษาในปัจจุบันและ vious ก่อนหนึ่งของเรา [6] ขอแนะนำให้ proacrosin / ระบบขัดสนทําเป็นปัจจุบันในตุรกีอสุจิ.
ยับยั้งครอบครัว Kazal ที่มีอยู่ในประเทศตุรกีพลาสมาน้ำเชื้อและเป็นโมเลกุลต่ำน้ำหนักสารยับยั้งเอนไซม์โปรซีรีน [ 7] โปรตีนเหล่านี้ในรูปแบบแน่นซับซ้อนพลิกกลับกับไก่งวง acrosin (สมาคมสมดุลค่าคงที่ 7.6 M 107 1) ซึ่งแสดงให้เห็นว่า acrosin สามารถเป็นเอนไซม์เป้าหมายภายใต้เงื่อนไขทางสรีรวิทยา [6] ในการศึกษานี้เราแสดงให้เห็นเป็นครั้งแรกที่การปรากฏตัวของสารยับยั้ง Kazal ในระหว่างการสกัดแน่นอนนำไปสู่การ inhi- bition การเปิดใช้งาน proacrosin นี้แสดงให้เห็นว่าสารยับยั้ง Kazal มีส่วนร่วมในการควบคุมของการเปิดใช้งานระบบ proacrosin ในตุรกีอสุจิ นอกจากนี้เรายังพบว่าในระหว่างการสกัด acrosin ใช้งานปรากฏแม้จะมีการปรากฏตัวของสารยับยั้ง Kazal นี้แสดงให้เห็นว่าในสภาพของการสกัด NPGB ประสิทธิภาพการมากขึ้นอย่างมีประสิทธิภาพยับยั้งการเปิดใช้งาน proacrosin กว่า Kazal inhib- itors.
ในการศึกษาของเราพบว่าการเพิ่มขึ้นของสเปิร์มที่สกัด amidase กิจกรรมระหว่างการเก็บรักษาของเหลวสิ่งที่ชี้ให้เห็นการทำงานของ proacrosin ที่ / acrosin ระบบ ไฟฟ้ากระแสสลับ