Protein solubility is a prime facto

Protein solubility is a prime factor for understanding the performance of protein functionality in complex food systems, since protein solubility is a prerequisite for other functional properties such as emulsifying properties. Fig. 5 shows solubility profiles of protein–EGCG complexes and control milk proteins. Control LA, LG and LF maintained good solubility (≥80%) even around their isoelectric points mainly because they had low surface hydrophobicity, while SC precipitated in large amount around its isoelectric point. In comparison with corresponding control proteins, the non-covalent complexes exhibited similar solubility profiles, while the covalent complexes exhibited the lowest solubility at lower pH values, around which the covalent complexes almost totally precipitated. Meanwhile, the solubility of LA, LG and SC was more affected by the covalent modification than that of SC. The observed solubility changes of the covalent complexes may be due to loss of positively charged groups. As lysine is a hydrophilic amino acid, the free available amino groups tend to locate at the surface of milk proteins. The covalent reaction of different milk proteins with EGCG was accompanied by a corresponding blocking of the positively charged amino groups, thus leading to a change in the net charge of the protein molecule surface, which could furthermore affect the solubility of the covalent complexes at different pH values. Since a protein usually has the least solubility at the isoelectric point (Franco & Filho, 2011), it can be assumed that isoelectric points of the covalent complexes change to lower pH values, which can also be confirmed by zeta potential analysis of protein samples (data not shown).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีนละลายเป็นปัจจัยสำคัญทำความเข้าใจการทำงานของฟังก์ชันการทำงานของโปรตีนในระบบอาหารที่ซับซ้อน โปรตีนละลายเป็น ข้อกำหนดเบื้องต้นสำหรับการทำงานคุณสมบัติอื่น ๆ เช่นคุณสมบัติสกัด รูป 5 แสดงโพรไฟล์ละลายของโปรตีน – EGCG คอมเพล็กซ์และควบคุมโปรตีนนม ควบคุมลา LG และ LF รักษาดีละลาย (≥ 80%) แม้กระทั่งรอบจุด isoelectric ของพวกเขาส่วนใหญ่เป็น เพราะพวกเขาต่ำ surface hydrophobicity ในขณะที่ SC ที่ตกตะกอนในปริมาณมากใกล้เคียงจุด isoelectric เมื่อเปรียบเทียบกับโปรตีนควบคุมที่สอดคล้องกัน คอมเพล็กซ์ไม่โควาเลนต์จัดแสดงคล้ายละลายโปรไฟล์ ขณะละลายต่ำสุดที่ค่า pH ต่ำ รอบคอมเพล็กซ์โควาเลนต์เกือบทั้งหมดตกตะกอนแสดงคอมเพล็กซ์โควาเลนต์ ในขณะเดียวกัน ละลายลา LG และ SC ได้รับมากผลจากการปรับเปลี่ยนโควาเลนต์กว่าของ SC. การเปลี่ยนแปลงสังเกตได้ละลายของคอมเพล็กซ์โควาเลนต์อาจเนื่องจากการขาดทุนของกลุ่มที่มีประจุบวก ไลซีนเป็น กรดอะมิโนน้ำ กลุ่มอะมิโนให้บริการฟรีมักจะ ค้นหาที่พื้นผิวของโปรตีนจากน้ำนม ปฏิกิริยาของโปรตีนจากน้ำนมต่างมี EGCG โควาเลนต์มาพร้อมกับการบล็อกสอดคล้องกันในกลุ่มอะมิโนที่มีประจุบวก จึง นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงในค่าใช้จ่ายสุทธิของโปรตีนโมเลกุลที่ ผิวหน้า นอกจากนี้มีผลต่อการละลายของคอมเพล็กซ์โควาเลนต์ที่ค่า pH แตกต่างกัน เนื่องจากโปรตีนมักจะมีการละลายน้อยที่จุด isoelectric (Franco & Filho, 2011), มันสามารถจะสันนิษฐานว่า คอมเพล็กซ์โควาเลนต์ isoelectric จุดเปลี่ยนให้ค่า pH ลดลง ซึ่งยังได้รับการยืนยัน โดยซีตาวิเคราะห์ศักยภาพของโปรตีนตัวอย่าง (ไม่ได้แสดงข้อมูล)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนสามารถในการละลายเป็นปัจจัยสำคัญสำหรับการทำความเข้าใจการปฏิบัติงานของการทำงานของโปรตีนในระบบอาหารที่ซับซ้อนเนื่องจากการละลายโปรตีนเป็นสิ่งที่จำเป็นสำหรับคุณสมบัติการทำงานอื่น ๆ เช่นคุณสมบัติ emulsifying มะเดื่อ. 5 แสดงโปรไฟล์การละลายของโปรตีนคอมเพล็กซ์-EGCG และโปรตีนนมการควบคุม ควบคุม LA, LG และ LF การบำรุงรักษาที่ดีสามารถในการละลาย (≥80%) แม้รอบจุด Isoelectric ของพวกเขาส่วนใหญ่เป็นเพราะพวกเขามีไฮโดรพื้นผิวต่ำในขณะที่เอสซีตกตะกอนในจำนวนมากรอบ ๆ จุด Isoelectric ของมัน ในการเปรียบเทียบกับโปรตีนที่สอดคล้องกันควบคุมคอมเพล็กซ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์แสดงโปรไฟล์สามารถในการละลายที่คล้ายกันในขณะที่โควาเลนต์คอมเพล็กซ์แสดงการละลายต่ำสุดที่ค่าพีเอชต่ำกว่ารอบที่คอมเพล็กซ์โควาเลนต์เกือบตกตะกอนโดยสิ้นเชิง ในขณะเดียวกันการละลายของ LA, LG และ SC ได้รับผลกระทบมากขึ้นโดยการปรับเปลี่ยนโควาเลนต์กว่าที่เซาท์แคโรไลนา สังเกตการเปลี่ยนแปลงการละลายของคอมเพล็กซ์โควาเลนต์อาจจะเกิดจากการสูญเสียของกลุ่มประจุบวก ในฐานะที่เป็นไลซีนเป็นกรดอะมิโน hydrophilic กลุ่มอะมิโนที่สามารถใช้ได้ฟรีมีแนวโน้มที่จะตั้งอยู่ที่พื้นผิวของโปรตีนนม ปฏิกิริยาโควาเลนต์ของโปรตีนนมที่แตกต่างกับ EGCG ที่มาพร้อมกับการปิดกั้นที่สอดคล้องกันของกลุ่มอะมิโนที่มีประจุบวกจึงนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงในค่าใช้จ่ายสุทธิของพื้นผิวโปรตีนโมเลกุลซึ่งนอกจากจะส่งผลกระทบต่อการละลายของคอมเพล็กซ์โควาเลนต์ที่ pH ที่แตกต่างกัน ค่า เนื่องจากโปรตีนที่มักจะมีการละลายอย่างน้อยที่จุด Isoelectric (ฝรั่งเศส & Filho 2011) ก็อาจจะคิดว่าจุด Isoelectric ของคอมเพล็กซ์โควาเลนต์เปลี่ยนเพื่อลดค่าพีเอชซึ่งยังสามารถได้รับการยืนยันโดยการวิเคราะห์ศักยภาพ Zeta ตัวอย่างโปรตีน ( ไม่ได้แสดงข้อมูล)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การละลายโปรตีนเป็นองค์ประกอบที่สำคัญสำหรับความเข้าใจการทำงานของฟังก์ชันโปรตีนอาหารในระบบที่ซับซ้อนเนื่องจากการละลายโปรตีนเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับคุณสมบัติอื่น ๆเช่น 3.0 คุณสมบัติ รูปที่ 5 แสดงในโปรไฟล์ของโปรตีนเชิงซ้อนและโปรตีนนมและ EGCG ควบคุม ควบคุมการลา , LG และถ้ารักษาดีการละลาย ( ≥ 80% ) แม้รอบจุดไอโซอิเล็กทริกของพวกเขาส่วนใหญ่เป็นเพราะพวกเขาไม่ชอบพื้นผิวต่ำ ขณะที่ SC ตกตะกอนในยอดเงินขนาดใหญ่รอบ ๆจุดไอโซอิเล็กทริกของ ในการเปรียบเทียบกับโปรตีนควบคุมที่ไม่ซับซ้อนมีการโปรไฟล์การละลายที่คล้ายกัน ในขณะที่สารประกอบโควาเลนต์มีความสามารถในการละลายต่ำสุดที่ค่า pH ต่ำ ๆซึ่งสารประกอบโควาเลนต์เกือบทั้งหมดที่ตกตะกอน . ทั้งนี้ การละลายของ La , LG และ SC ได้รับผลกระทบมากขึ้นโดยมณฑลอันฮุยกว่าของ วท. และการละลายของสารประกอบเชิงซ้อน การเปลี่ยนแปลงอาจจะเนื่องจากการสูญเสีย มีประจุบวกกลุ่ม เป็นไลซีนเป็นกรดอะมิโนที่ชอบน้ำ ฟรีใช้ได้มีกลุ่มมีแนวโน้มที่จะตั้งอยู่ที่พื้นผิวของโปรตีนนม การปฏิกิริยาของโปรตีนนมที่แตกต่างกับ EGCG ถูกพร้อม ด้วยที่บล็อกของกรดอะมิโนกลุ่มประจุบวก จึงนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงในค่าใช้จ่ายสุทธิของโมเลกุลโปรตีนผิว ซึ่งอาจมีผลต่อการละลายของสารประกอบเชิงซ้อน นอกจากนี้การที่ค่า pH ที่แตกต่างกัน เนื่องจากโปรตีนมักจะมีการละลายอย่างน้อยที่จุดไอโซอิเล็กทริก ( Franco & ฟิลโฮ , 2011 ) , มันสามารถสันนิษฐานว่าจุดไอโซอิเล็กทริกของสารประกอบเชิงซ้อน เพื่อลดการเปลี่ยนค่า pH ซึ่งสามารถได้รับการยืนยันโดยซีตาศักยภาพการวิเคราะห์ตัวอย่างโปรตีน ( ข้อมูลไม่แสดง )