proteinchemistry concerns the pathw

protein
chemistry concerns the pathways of conformation
transitions of proteins, i.e. the transition
of the polypeptide chain from an often poorly
defined state to its unique three-dimensional
structure. Although much progress has been made
in understanding this process for small proteins,
the conformation transitions of larger structures
is still considered potentially complex w1x. In this
paper we examined the conformation transition
of Bombyx mori silk fibroin, where the conformation
transition is initiated by rapid changes in
solvent conditions. This investigation is carried
out as a model for the fascinating process corresponding
to the mechanism for the change in
conformation as water-soluble B. mori silk fibroin
in silk glands is spun into a solid cocoon fiber
w2,3x.
B. mori silk fibers consist primarily of two components,
silk fibroin and sericin. The majority of
silk fibroin is highly periodic with simple repeating
sections broken by more complex regions
containing amino acids with bulkier side chains.
The highly repetitive sections are composed of
glycine, alanine and serine approx. 85% in total.
in a rough 3:2:1 ratio w4,5x, and the amino acid
sequence can be roughly expressed as wgly]ala]
gly]ala]gly]serxn w5]9x. These three residues
contain short side chains and permit close packing
through the stacking of hydrogen-bonded bsheets.
Previous studies of the structure of B.
mori silk fibroin have revealed two different
structural models, termed silk I and silk II w5,10x.
Silk II is understood to be the extended b-sheet
and silk I has remained poorly understood w6,8x.
Through it is well known that the metastable silk
I is obtained by air-drying of the contents of the
silk gland and is considerably different from that
of spun silk fibroin silk II. by X-ray powder
diffraction, its structure has remained unclear
and disputable for approximately 50 years w11x.
It is well known that B. mori silk fibroin exhibits
a number of conformational states, however,
there is some controversy as to the exact
mixture of states. For instance, Trabbic and Yager
reported b-helix, disordered helix, b-sheet, b-turn
and undefined conformations using quantitative
Raman spectroscopy w12x while Lazo and Downing
suggested the presence of b-turns and b-helix
using circular dichroic CD. spectra, nuclear magnetic
resonance data and computer modeling w13x.
However, it is generally accepted that B. mori silk
fibroin has three major conformations in the solid
state, which are random coil, silk I structure and
b-sheet or silk II structure. w14,15x. There are
many studies on the B. mori silk fibroin structure
and its conformation transitions using different
methods. For example, Canetti et al. investigated
the conformation of silk fibroin in water and in
water]organic solvent mixture by CD and small-
angle X-ray scattering SAXS.. They found a disordered
structure in water and a b-sheet conformation
in aqueous organic solvents w14x.
Yoshimizu studied the silk fibroin membrane in
swollen state by means of spin-label ESR, 13C-
NMR and FTIR attenuated total reflectance
method. spectroscopies. The results showed the
conformation transition from random coil to bsheet
conformation when the membrane was
immersed in 80% aqueous methanol. According
to the experimental results, they proposed a heterogeneous
structure model of the swollen silk
fibroin w16x.
In our previous work, we used Raman spectroscopy
to examine the mechanical denaturation
process of silk fibroin. These data indicated that
the undrawn silk fibroin is mainly in the random

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีนเคมีที่เกี่ยวข้องกับมนต์ของ conformationช่วงการเปลี่ยนภาพของโปรตีน เช่นการเปลี่ยนแปลงของโซ่ polypeptide จากงานมักจะกำหนดสถานะของเอกลักษณ์สามมิติโครงสร้างการ แม้ว่าความมากเข้าใจกระบวนการนี้สำหรับโปรตีนขนาดเล็กเปลี่ยน conformation ของโครงสร้างขนาดใหญ่ยังถือว่า w1x อาจซับซ้อน ในที่นี้กระดาษที่เราตรวจสอบการเปลี่ยนแปลง conformationของ Bombyx mori ไหม fibroin ที่ conformation ที่เริ่มต้นเปลี่ยนแปลงตามการเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วสภาพเป็นตัวทำละลาย ดำเนินการตรวจสอบนี้ออกรูปตรงขั้นตอนน่าสนใจกลไกของการเปลี่ยนแปลงconformation เป็นโมริเกิดที่ละลายในไหม fibroinในต่อมไหมจะปั่นเป็นไฟเบอร์แข็งรังw2, 3 xโมริเกิดเส้นใยไหมประกอบด้วยหลักของคอมโพเนนต์สองไหม fibroin และทองบริสุทธิ์ ส่วนใหญ่ไหม fibroin เป็นงวดสูงซ้ำง่ายส่วนเสีย โดยภูมิภาคที่ซับซ้อนมากขึ้นประกอบด้วยกรดอะมิโนกับโซ่ด้าน bulkierส่วนสูงซ้ำประกอบด้วยglycine อะลานีน และแถประมาณ 85% รวมกันใน 3 หยาบ: w4 อัตราส่วน 2:1, 5 x และกรดอะมิโนลำดับคร่าว ๆ แสดงเป็น wgly] อลา]w5 serxn gly อลา gly]]]] 9 x ตกสามเหล่านี้ประกอบด้วยโซ่ข้างสั้น และอนุญาตให้มีการบันทึกปิดผ่านการซ้อนของไฮโดรเจนถูกผูกมัด bsheetsการศึกษาก่อนหน้านี้ของบีโมริไหม fibroin มีเปิดเผยทั้งสองแตกต่างกันรูปแบบโครงสร้าง เรียกว่าไหมฉัน และ w5 II ไหม 10 xเป็นที่เข้าใจ II ไหมจะ ขยาย b แผ่นและไหมผมมียังคงไม่ดีเข้าใจ w6, 8 x ด้วยผ่านจึงเป็นที่รู้จักที่ไหม metastableฉันจะได้รับ โดย air-drying ของเนื้อหาของการต่อมไหม และแตกต่างอย่างมากจากspun ไหม fibroin ไหม II โดยผงเอ็กซ์เรย์การเลี้ยวเบน โครงสร้างมียังคงไม่ชัดเจนและ disputable ในประมาณ 50 ปี w11xมันเป็นที่รู้จักกันว่าโมริเกิดไหม fibroin จัดแสดงจำนวน conformational อเมริกา อย่างไรก็ตามมีการถกเถียงบางอย่างเป็นแน่นอนส่วนผสมของอเมริกา เช่น Trabbic และ Yagerรายงานที่ b-เกลียว เกลียว disordered แผ่น b, b-เปิดและ conformations ไม่ได้กำหนดปริมาณการใช้รามัน w12x ก Lazo และดาวนิ่งแนะนำของบีเปิดและเกลียว bใช้ซีดี dichroic กลม แรมสเป็คตรา นิวเคลียร์แม่เหล็กการสั่นพ้องข้อมูลและคอมพิวเตอร์โมเดล w13xอย่างไรก็ตาม มันโดยทั่วไปจะยอมรับไหมว่าโมริเกิดfibroin มีสามหลัก conformations ของแข็งรัฐ ซึ่งเป็นแบบสุ่ม coil ไหมฉันโครงสร้าง และb แผ่น หรือผ้าไหมสองโครงสร้าง ดับเบิลยู 14, 15 x มีการศึกษาโครงสร้างไหม fibroin โมริเกิดมากและเปลี่ยน conformation ของใช้ต่าง ๆวิธี ตัวอย่าง การตรวจสอบของ al. et สคาเนตติconformation ของ fibroin ไหม ในน้ำ และในผสมตัวทำละลายอินทรีย์น้ำ] โดยซีดีและเล็ก-มุมเอกซเรย์ scattering SAXS ... พวกเขาพบกับ disorderedstructure in water and a b-sheet conformationin aqueous organic solvents w14x.Yoshimizu studied the silk fibroin membrane inswollen state by means of spin-label ESR, 13C-NMR and FTIR attenuated total reflectancemethod. spectroscopies. The results showed theconformation transition from random coil to bsheetconformation when the membrane wasimmersed in 80% aqueous methanol. Accordingto the experimental results, they proposed a heterogeneousstructure model of the swollen silkfibroin w16x.In our previous work, we used Raman spectroscopyto examine the mechanical denaturationprocess of silk fibroin. These data indicated thatthe undrawn silk fibroin is mainly in the random

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนที่
เกี่ยวข้องกับเคมีทางเดินของโครงสร้าง
ของโปรตีนเปลี่ยนคือการเปลี่ยนแปลง
ของห่วงโซ่ polypeptide จากมักจะไม่ดี
ที่กำหนดไว้ของรัฐที่จะไม่ซ้ำกันสามมิติของ
โครงสร้าง แม้ว่าจะมีความคืบหน้ามากได้รับการทำ
ในการทำความเข้าใจกระบวนการนี้โปรตีนขนาดเล็ก
การเปลี่ยนโครงสร้างของโครงสร้างขนาดใหญ่
ก็ยังถือว่าอาจซับซ้อน w1x ในการนี้
กระดาษที่เราตรวจสอบการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง
ของเส้นไหมที่โครงสร้าง
การเปลี่ยนแปลงจะเริ่มโดยการเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วใน
สภาพตัวทำละลาย การตรวจสอบนี้จะดำเนินการ
ออกมาเป็นรูปแบบสำหรับกระบวนการที่น่าสนใจที่สอดคล้อง
กลไกสำหรับการเปลี่ยนแปลงใน
โครงสร้างเป็นบีที่ละลายน้ำได้ไหมไฟโบรอินสุดตา
ในต่อมไหมจะปั่นเป็นเส้นใยรังของแข็ง
w2,3x.
บี สุดตาเส้นใยผ้าไหมเป็นหลักประกอบด้วยสององค์ประกอบ,
ไฟโบรอินไหมและเซริซิน ส่วนใหญ่ของ
ไฟโบรอินไหมเป็นอย่างสูงเป็นระยะที่มีการทำซ้ำที่ง่าย
ส่วนแบ่งตามภูมิภาคที่ซับซ้อนมากขึ้น
ที่มีกรดอะมิโนที่มีโซ่ด้าน bulkier.
ส่วนสูงซ้ำ ๆ จะประกอบด้วย
glycine อะลานีนและซีรีน? ประมาณ 85% รวม.
ในหยาบ 3: 2: 1 w4,5x อัตราส่วนและกรดอะมิโน
ลำดับสามารถแสดงเป็นประมาณ wgly] Ala]
gly] Ala] gly] serxn w5] 9x ทั้งสามตกค้าง
มีโซ่ด้านสั้นและอนุญาตให้ใกล้บรรจุ
ผ่านซ้อนของ bsheets ไฮโดรเจนถูกผูกมัด.
ศึกษาก่อนหน้านี้ของโครงสร้างของ B.
Mori ไหมไฟโบรอินได้เปิดเผยแตกต่างกันสอง
รูปแบบโครงสร้างที่เรียกว่าผ้าไหมและผ้าไหมฉัน II w5,10x.
ผ้าไหมครั้งที่สอง เป็นที่เข้าใจกันจะขยายขแผ่น
และผ้าไหมที่ฉันได้ยังคงเข้าใจ w6,8x.
ผ่านมันเป็นที่รู้จักกันดีว่าไหม metastable
ฉันได้มาจากอากาศแห้งของเนื้อหาของ
ต่อมและผ้าไหมเป็นอย่างมากแตกต่างจากที่
ของ ผ้าไหมไฟโบรอินปั่น? ผ้าไหมครั้งที่สอง โดยผงเอ็กซ์เรย์
เลนส์โครงสร้างของมันยังคงไม่มีความชัดเจน
และโต้แย้งประมาณ 50 ปี w11x.
เป็นที่รู้จักกันดีว่าบีมอริไหมไฟโบรอินจัดแสดง
จำนวนของรัฐโครงสร้าง แต่
มีความขัดแย้งบางอย่างเป็นที่แน่นอน
ส่วนผสมของรัฐ . ยกตัวอย่างเช่น Trabbic และ Yager
รายงานขเกลียวเกลียวระเบียบขแผ่นขเลี้ยว
และ conformations ไม่ได้กำหนดปริมาณการใช้
สเปคโทรรามัน w12x Lazo ในขณะที่ดาวนิงและ
ชี้ให้เห็นการปรากฏตัวของ B-เปลี่ยนและ B-เกลียว
ใช้ dichroic วงกลมซีดี? สเปกตรัมแม่เหล็กนิวเคลียร์
ข้อมูลเสียงสะท้อนและการสร้างแบบจำลองคอมพิวเตอร์ w13x.
แต่ก็เป็นที่ยอมรับกันโดยทั่วไปว่าผ้าไหมบีมอริ
ไฟโบรอินมีสาม conformations สำคัญในการที่มั่นคง
ของรัฐซึ่งเป็นขดลวดแบบสุ่ม, ผ้าไหมโครงสร้าง I และ
ขแผ่น? หรือผ้าไหมครั้งที่สองโครงสร้าง w14,15x มี
การศึกษาจำนวนมากบนผ้าไหมบีมอริไฟโบรอินโครงสร้าง
และการเปลี่ยนโครงสร้างของการใช้ที่แตกต่างกัน
วิธีการ ตัวอย่างเช่น Canetti et al, การตรวจสอบ
โครงสร้างของผ้าไหมไฟโบรอินในน้ำและใน
น้ำ] ส่วนผสมตัวทำละลายอินทรีย์โดยซีดีและขนาดเล็ก
มุมกระเจิงรังสีเอกซ์? SAXS .. พวกเขาพบว่าระเบียบ
โครงสร้างในน้ำและโครงสร้างขแผ่น
ในตัวทำละลายอินทรีย์น้ำ w14x.
Yoshimizu ศึกษา เยื่อหุ้มผ้าไหมไฟโบรอินใน
รัฐบวมโดยวิธีการของสปินฉลาก ESR, 13C-
NMR และ FTIR? ลดการสะท้อนรวม
วิธีการ สเปก ผลการศึกษาพบ
การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างจากขดลวดสุ่ม bsheet
เมื่อโครงสร้างเมมเบรนที่ถูก
แช่อยู่ในเมทานอล 80% น้ำ ตาม
ผลการทดลองเพื่อที่พวกเขาเสนอที่แตกต่างกัน
รูปแบบโครงสร้างของผ้าไหมบวม
ไฟโบรอิน w16x.
ในการทำงานของเราก่อนหน้านี้เราใช้สเปคโทรรามัน
เพื่อตรวจสอบ denaturation กล
กระบวนการของไฟโบรอินไหม ข้อมูลเหล่านี้ชี้ให้เห็นว่า
ยังไม่ได้เบิกไหมไฟโบรอินเป็นหลักในการสุ่ม