3.1.3. Effect of temperature on the

3.1.3. Effect of temperature on the activity and stability of crude proteases
Optimal temperature for activity of the crude enzyme wasdetermined in order to assess their suitability for biotechno-logical applications. Fig. 3a shows the enzyme activity of thecrude extract as a function of temperature. The crude enzyme had an optimum activity around 55◦C. The relative activitiesat 50 and 60◦C were about 93% and 45%, respectively, of thatat 55◦C. The optimal temperature of S. scrofa proteases wassimilar to that of Nile tilapia (Alencar et al., 2003) and higherthan those of crude enzymes extracted from L. mormyrus (ElHadj-Ali et al., 2011), Cyprinus carpio L. (Esposito et al., 2009b),and Zosterisessor ophiocephalus (Nasri et al., 2012) which haveoptimal temperatures at 50◦C.The thermal stability profiles reported in Fig. 3b showedthat the crude enzyme is highly active (more than 90% of itsinitial activity) for at least 30 min at 30 and 40◦C, which isdesirable for laundry purposes and from the ecological andeconomical point of view, mainly, because of saving of energy.At 50◦C, the crude enzyme retained more than 60% of its initialactivity. However, it was inactivated at higher temperatures.The thermoactivity and thermostability were also exam-ined by incubating the crude enzyme in the presence of 5 mMMgSO4at different temperatures. As shown in Fig. 3, boththe activity and stability of the crude enzyme were enhancedin the presence of MgSO4. The crude enzyme retained morethan 80% of its initial activity after 30 min incubation at 50◦Cin the presence of 5 mM MgSO4; however, in the absenceof MgSO4, only 62% of initial activity was retained. Theseresults are in accordance with several works reported themajor role of metal ions in stabilization of enzymes at highertemperatures. The improvement in protease thermostability

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เป็น 3.1.3. ผลของอุณหภูมิในกิจกรรมและความมั่นคงของ proteases ดิบOptimal temperature for activity of the crude enzyme wasdetermined in order to assess their suitability for biotechno-logical applications. Fig. 3a shows the enzyme activity of thecrude extract as a function of temperature. The crude enzyme had an optimum activity around 55◦C. The relative activitiesat 50 and 60◦C were about 93% and 45%, respectively, of thatat 55◦C. The optimal temperature of S. scrofa proteases wassimilar to that of Nile tilapia (Alencar et al., 2003) and higherthan those of crude enzymes extracted from L. mormyrus (ElHadj-Ali et al., 2011), Cyprinus carpio L. (Esposito et al., 2009b),and Zosterisessor ophiocephalus (Nasri et al., 2012) which haveoptimal temperatures at 50◦C.The thermal stability profiles reported in Fig. 3b showedthat the crude enzyme is highly active (more than 90% of itsinitial activity) for at least 30 min at 30 and 40◦C, which isdesirable for laundry purposes and from the ecological andeconomical point of view, mainly, because of saving of energy.At 50◦C, the crude enzyme retained more than 60% of its initialactivity. However, it was inactivated at higher temperatures.The thermoactivity and thermostability were also exam-ined by incubating the crude enzyme in the presence of 5 mMMgSO4at different temperatures. As shown in Fig. 3, boththe activity and stability of the crude enzyme were enhancedin the presence of MgSO4. The crude enzyme retained morethan 80% of its initial activity after 30 min incubation at 50◦Cin the presence of 5 mM MgSO4; however, in the absenceof MgSO4, only 62% of initial activity was retained. Theseresults are in accordance with several works reported themajor role of metal ions in stabilization of enzymes at highertemperatures. The improvement in protease thermostability

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.1.3 ผลของอุณหภูมิในกิจกรรมและความมั่นคงของโปรตีเอสน้ำมันดิบ
อุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับการทำงานของเอนไซม์ wasdetermined เพื่อประเมินความเหมาะสมของพวกเขาสำหรับการใช้งาน biotechno ตรรกะ มะเดื่อ 3a แสดงให้เห็นถึงการทำงานของเอนไซม์ของสารสกัดจาก thecrude เป็นหน้าที่ของอุณหภูมิ เอนไซม์มีกิจกรรมที่เหมาะสมรอบ55◦C ญาติกิจกรรมของ 50 และ60◦Cอยู่ประมาณ 93% และ 45% ตามลำดับของ thatat 55◦C อุณหภูมิที่เหมาะสมของโปรตีเอสเอสเร็ว ๆ ป่า wassimilar กับที่ของปลานิล (โลคอน et al., 2003) และผู้ที่ higherthan ของเอนไซม์ที่สกัดจากน้ำมันดิบลิตร mormyrus (ElHadj อาลี et al., 2011) Cyprinus ไนลิตร (Esposito et al., 2009b) และ Zosterisessor ophiocephalus (นาสรี่ et al., 2012) ซึ่ง haveoptimal อุณหภูมิที่โปรไฟล์เสถียรภาพทางความร้อน50◦C.Theรายงานในรูป 3b showedthat เอนไซม์มีการใช้งานสูง (มากกว่า 90% ของกิจกรรม itsinitial) เป็นเวลาอย่างน้อย 30 นาทีวันที่ 30 และ40◦Cซึ่ง isdesirable เพื่อวัตถุประสงค์ในการซักรีดและจากจุด andeconomical ระบบนิเวศของมุมมองส่วนใหญ่เพราะของการประหยัดพลังงาน ในตอน50◦C, เอนไซม์เก็บไว้กว่า 60% ของ initialactivity ของ แต่ก็ถูกยกเลิกใน thermoactivity temperatures.The ทนร้อนที่สูงขึ้นและก็มีการสอบ ined ฟักโดยเอนไซม์ในการปรากฏตัวของ 5 mMMgSO4at อุณหภูมิที่แตกต่างกัน ดังแสดงในรูป 3 กิจกรรม boththe และความมั่นคงของเอนไซม์ถูก enhancedin การปรากฏตัวของ MgSO4 เอนไซม์สะสม morethan 80% ของกิจกรรมเริ่มต้นหลังจาก 30 นาทีบ่มที่50◦Cinการปรากฏตัวของ 5 มิลลิ MgSO4; อย่างไรก็ตามใน MgSO4 absenceof เพียง 62% ของกิจกรรมเริ่มต้นไว้ Theseresults จะสอดคล้องกับงานหลายรายงานบทบาทเพื่ออำนวยความสะดวกของโลหะไอออนในการรักษาเสถียรภาพของเอนไซม์ที่ highertemperatures การปรับปรุงในโปรติเอสทนร้อน