Figure 23-9 class I ribonucleotide

Figure 23-9 class I ribonucleotide reductase from E. coli. (a) Schematic diagram of the quaternary structure. The enzyme consists of two identical pairs of subunits, R12 and R22. Each R2 subunit contains a binuclear Fe(III) complex that generates a phenoxy radical at Tyr 122. The R1 subunits each contain three different allosteric effector sites and five catalytically important Cys residues. The enzyme's two active sites occur at the interface between the R1 and R2 subunits. (b) A ribbon diagram of R22 Asp 84 viewed perpendicularly to its twofold axis with the subunits drawn in blue and yellow. The Fe(III) ions are represented by orange spheres, and the His 118 radical harboring Tyr 122 side chains are shown in space-filling representation with their C and O atoms green and red. (c) The binuclear Fe(II) complex of R2. Each Fe(III) ion is octahedrally coordinated by a His N atom and five O atoms, including those of the O2- ion and the Glu carboxyl group that bridges the two Fe(III) ions. [Part b based on an X-ray structure by Hans Eklund, Swedish University of Agricultural Sciences, Uppsala, Sweden. PDBid 1RIB see Interactive Exercise 33.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

รูปที่ 23-9 ชั้นฉัน reductase ribonucleotide จาก E. coli (ก) แผนภาพแผนผังวงจรของโครงสร้าง quaternary เอนไซม์นี้ประกอบด้วยสองคู่เหมือน subunits, R12 และ R22 แต่ละงานย่อยของ R2 ประกอบด้วยความ binuclear Fe(III) ซับซ้อนที่สร้าง phenoxy ที่รุนแรงที่ Tyr 122 ที่ R1 subunits ละประกอบด้วยไซต์ effector allosteric แตกต่างกันสามและห้าตก Cys catalytically สำคัญ ของเอนไซม์ 2 ใช้งานไซต์ที่เกิดขึ้นในอินเทอร์เฟซระหว่าง subunits R1 และ R2 (ข) ริบบิ้นไดอะแกรมของ R22 Asp 84 ดู perpendicularly กับแกนสองเท่ากับ subunits ออกสีน้ำเงินและสีเหลือง กัน Fe(III) จะแทน ด้วยทรงกลมสีส้ม และ 118 พระรุนแรง harboring Tyr 122 ด้านโซ่แสดงในแสดงพื้นที่ถมกับอะตอม C และ O ของสีเขียว และสีแดง คอมเพล็กซ์ (c) binuclear Fe(II) ของ R2 แต่ละไอออน Fe(III) octahedrally ได้ประสานงาน โดยอะตอมของ N และอะตอม O ห้า รวมถึงบรรดา Glu carboxyl และ O2-ไอออนกลุ่มสะพานที่ประจุ Fe(III) สอง [ส่วน b ตามโครงสร้างการเอกซเรย์ โดยฮานส์ Eklund มหาวิทยาลัยเกษตรศาสตร์ Uppsala สวีเดน PDBid 1RIB ดู 33 แบบฝึกหัดแบบโต้ตอบ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

รูปที่ระดับ 23-9 ฉัน ribonucleotide reductase จากเชื้อ E. coli (ก) แผนภาพของโครงสร้างสี่ เอนไซม์ที่ประกอบด้วยสองคู่ที่เหมือนกันของหน่วยย่อย, R12 และ R22 แต่ละหน่วยย่อย R2 มี binuclear เฟ (III) ที่ซับซ้อนที่สร้างความรุนแรงที่ phenoxy เทอร์ 122 R1 แต่ละหน่วยย่อยมีสามเว็บไซต์ allosteric effector ที่แตกต่างกันและห้าตกค้าง Cys สำคัญเร่งปฏิกิริยา ของเอนไซม์สองเว็บไซต์ที่ใช้งานเกิดขึ้นที่เชื่อมต่อระหว่างหน่วยย่อย R1 และ R2 (ข) แผนภาพริบบิ้น R22 งูเห่า 84 มองตั้งฉากกับแกนสองเท่าด้วยหน่วยย่อยที่วาดในสีน้ำเงินและสีเหลือง ซานตาเฟ (III) ไอออนจะแสดงโดยทรงกลมสีส้มและ 118 ที่รุนแรง harboring เทอร์ 122 โซ่ด้านข้างของเขาจะแสดงให้เห็นในการเป็นตัวแทนพื้นที่บรรจุด้วย C และอะตอม O ของพวกเขาเขียวและสีแดง (ค) binuclear เฟ (II) ที่ซับซ้อนของ R2 แต่ละ Fe (III) ไอออนมีการประสานงาน octahedrally โดยอะตอมของเขาไม่มีและห้า O อะตอมรวมทั้งพวกไอออน O2- และกลุ่ม carboxyl Glu ที่สะพานสองตาเฟ (III) ไอออน [Part ขขึ้นอยู่กับโครงสร้าง X-ray โดยฮันส์ Eklund สวีเดนมหาวิทยาลัยเกษตรศาสตร์, Uppsala ประเทศสวีเดน PDBid 1RIB เห็นการออกกำลังกายแอคทีฟ 33

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

รูป 23-9 ชั้นไรโบนิวคลีโอไทด์รีดักเทสจากเชื้อ อีโคไล ( 1 ) แผนภาพของโครงสร้าง quaternary แผนผัง เอนไซม์ที่ประกอบด้วยสองหน่วยย่อยและคู่ที่เหมือนกันของ R12 , R22 แต่ละ R2 ซึ่งประกอบด้วยนิวเคลียสของเซลล์เป็น 2 อัน Fe ( III ) ที่ซับซ้อนที่สร้าง phenoxy รุนแรงที่ tyr 122 . หน่วยย่อยที่ 1 แต่ละประกอบด้วยสามเว็บไซต์ที่แตกต่างกัน ( ตัวควบคุมและห้า catalytically สำคัญภาวะตกค้างของเอนไซม์สองใช้งานเว็บไซต์เกิดขึ้นที่รอยต่อระหว่าง R1 กับ R2 ย่อย . ( ข ) ริบบิ้นแผนภาพของ R22 ASP 84 ดูดิ่งกับแกนของมันสองเท่ากับหน่วยย่อยที่วาดในสีฟ้าและสีเหลือง เหล็ก ( III ) ผลจะแสดงโดยทรงกลมสีส้ม และเขา 118 หัวรุนแรงที่ tyr 122 โซ่ข้างแสดงในพื้นที่กรอกแทนด้วย C และ O อะตอมสีเขียวและสีแดง( ค ) Fe ( II ) นิวเคลียสของเซลล์เป็น 2 อันซับซ้อนของอาร์ทู แต่ละ Fe ( III ) ไอออนมีการประสานงาน octahedrally โดยของเขา N อะตอมและอะตอม 5 o , รวมทั้ง O2 - ไอออนและรวมถึงหมู่คาร์บอกซิลที่สะพานสอง Fe ( III ) ไอออน [ ส่วน B จากเอ็กซเรย์โครงสร้างโดยฮันส์ Eklund , สวีเดนมหาวิทยาลัยวิทยาศาสตร์เกษตร Uppsala , สวีเดน pdbid 1rib เห็นโต้ตอบการออกกำลังกาย
33