Abstract—Microbial α-amylase is a highly demandedindustrial enzyme wit การแปล - Abstract—Microbial α-amylase is a highly demandedindustrial enzyme wit ไทย วิธีการพูด

Abstract—Microbial α-amylase is a h

Abstract—Microbial α-amylase is a highly demanded
industrial enzyme with extensive commercial applications in
various sectors. Studies were carried out with a bacterial strain
producing extracellular α-amylase, isolated from rhizospheric
soil of Euphorbia hirta. The isolate was gram positive, motile
rod, bearing terminal endospore. It exhibited >98% similarity
with the reference strains in the GenBank. The phylogenetic
tree constructed on the basis of 16S rRNA gene sequences
revealed that it clustered with the closest members of Bacillus
subtilis and identified as Bacillus subtilis KC3. Furthermore, the
effects of incubation period, temperature, pH, different carbon
and nitrogen sources, metal salts and different substrate
concentrations of the medium were optimized. The maximum
enzyme production was found after 48 h (22.92 U/ml) of
incubation at temperature 40°C and pH 7. The optimal
temperature and pH for enzyme activity were 50°C and 6.5
respectively. Barley starch (27.27 U/ml) was observed to be the
best inducer followed by corn starch (24.30 U/ml) and maltose
(19.10 U/ml). The addition of glucose to the culture medium
greatly reduced the synthesis of α-amylase (5.45 U/ml) which
demonstrates that a classical glucose effect is operative in this
organism. The effects of different metal ions (Ca2+, Fe2+, Mg2+
,
Zn2+ and Cu2+) on amylolytic activity were investigated and it
was found that 0.1% of Ca2+ increased enzyme production
(28.83U/ml), whereas other metal ions exhibited inhibitory
effects. The enzyme production was maximum at 2% substrate
(starch) concentration, which declined beyond it. These
characteristics of Bacillus subtilis KC3, suggest that this is a
promising isolate which merits further investigations for
potential applications in various biotechnological processes.
Index Terms—α-amylase, bacillus subtilis KC3, euphorbia
hirta, rhizospheric soil
I
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
นามธรรมเช่นจุลินทรีย์ด้วยกองทัพ-amylase จะต้องสูงเอนไซม์อุตสาหกรรม ด้วยการประยุกต์ใช้ในเชิงพาณิชย์อย่างกว้างขวางในภาคต่าง ๆ การศึกษาได้ดำเนินการ ด้วยต้องใช้แบคทีเรียผลิต extracellular ด้วยกองทัพ-amylase โดดเดี่ยว rhizosphericดินของลูกเขย hirta แยกเป็นกรัมบวก motileร็อด endospore สถานีแบริ่ง จะจัดแสดง > 98% ความคล้ายคลึงกันมีสายพันธุ์อ้างอิงใน GenBank การ phylogeneticแผนภูมิที่สร้าง โดย 16S rRNA ลำดับยีนเปิดเผยว่า จะจับกลุ่มกับคนใกล้ชิดของคัดsubtilis และเป็นคัด subtilis KC3 นอกจากนี้ การผลของระยะฟักตัว อุณหภูมิ pH คาร์บอนที่แตกต่างกันและแหล่งไนโตรเจน เกลือโลหะ และพื้นผิวที่แตกต่างกันความเข้มข้นของสื่อถูกปรับให้เหมาะสม สูงสุดผลิตเอนไซม์พบหลัง 48 h (22.92 U/ml) ของบ่มที่อุณหภูมิ 40° C และ pH 7 ดีที่สุดอุณหภูมิและค่า pH สำหรับเอนไซม์ 50° C และ 6.5ตามลำดับ แป้งข้าวบาร์เลย์ (27.27 U/ml) ถูกตรวจสอบเป็นการตาม ด้วยแป้งข้าวโพด (24.30 U/ml) และ maltose inducer สุด(19.10 U/ml) นอกจากนี้น้ำตาลกลูโคสเพื่อสื่อวัฒนธรรมสังเคราะห์ด้วยกองทัพ-amylase (5.45 U/ml) ที่ลดลงอย่างมากซึ่งแสดงให้เห็นว่าผลน้ำตาลคลาสสิกในวิธีปฏิบัติตนภายในสิ่งมีชีวิต ผลของประจุของโลหะต่าง ๆ (Ca2 + Fe2 + Mg2 +,Zn2+ และ Cu2 +) กิจกรรม amylolytic ถูกสอบสวนและพบว่า 0.1% ของ Ca2 + เพิ่มขึ้นการผลิตเอนไซม์(28.83U / ml), ใน ขณะที่ประจุอื่น ๆ โลหะจัดแสดงลิปกลอสไขผลกระทบ การผลิตเอนไซม์ได้สูงสุดที่พื้นผิว 2%สมาธิ (แป้ง) ซึ่งปฏิเสธเกินกว่านั้น เหล่านี้ลักษณะของคัด subtilis KC3 แนะนำว่า เป็นการสัญญาแยกซึ่งบุญสืบสวนเพิ่มเติมสำหรับโปรแกรมประยุกต์ที่อาจเกิดขึ้นในกระบวนการต่าง ๆ biotechnologicalคำดัชนี — ด้วยกองทัพ-amylase ลูกเขย คัด subtilis KC3hirta ดิน rhizosphericฉัน
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
บทคัดย่อ-αจุลินทรีย์อะไมเลสเป็นที่ต้องการอย่างสูงเอนไซม์อุตสาหกรรมที่มีการใช้งานในเชิงพาณิชย์อย่างกว้างขวางในภาคต่างๆ การศึกษาได้ดำเนินการกับสายพันธุ์แบคทีเรียที่ผลิตสารαอะไมเลสที่แยกได้จาก rhizospheric ดิน Euphorbia hirta แยกเป็นกรัมบวกเคลื่อนที่แกนแบริ่งขั้ว endospore มันแสดง> 98% ความคล้ายคลึงกันกับสายพันธุ์ที่อ้างอิงในGenBank phylogenetic ต้นไม้สร้างขึ้นบนพื้นฐานของ 16S rRNA ลำดับยีนเปิดเผยว่าคลัสเตอร์กับสมาชิกใกล้เคียงที่สุดของBacillus subtilis และระบุว่าเป็นเชื้อ Bacillus subtilis KC3 นอกจากนี้ผลกระทบของระยะฟักตัวอุณหภูมิ pH คาร์บอนที่แตกต่างกันและแหล่งไนโตรเจนเกลือโลหะและพื้นผิวที่แตกต่างกันมีความเข้มข้นของกลางที่ถูกปรับให้เหมาะสม สูงสุดที่ผลิตเอนไซม์ที่ถูกพบหลังจาก 48 ชั่วโมง (22.92 U / ml) ของการบ่มที่อุณหภูมิ40 องศาเซลเซียสและมีค่า pH ที่เหมาะสม 7. อุณหภูมิและพีเอชสำหรับกิจกรรมของเอนไซม์ 50 องศาเซลเซียสและ 6.5 ตามลำดับ แป้งข้าวบาร์เลย์ (27.27 U / ml) พบว่าจะเป็นinducer ที่ดีที่สุดตามด้วยแป้งข้าวโพด (24.30 U / ml) และมอลโตส(19.10 U / ml) นอกเหนือจากน้ำตาลกลูโคสกลางวัฒนธรรมลดลงอย่างมากของการสังเคราะห์αอะไมเลส (5.45 U / ml) ซึ่งแสดงให้เห็นว่าผลกระทบที่มีระดับน้ำตาลคลาสสิกคือการผ่าตัดในครั้งนี้มีชีวิต ผลของไอออนของโลหะที่แตกต่างกัน (Ca2 + Fe2 +, Mg2 +, Zn2 + และ Cu2 +) กับกิจกรรมเอนไซม์ถูกตรวจสอบและพบว่า0.1% ของ Ca2 + การผลิตเอนไซม์ที่เพิ่มขึ้น(28.83U / ml) ในขณะที่ไอออนโลหะอื่น ๆ แสดงยับยั้งผลกระทบ การผลิตเอนไซม์ที่เป็นสารตั้งต้นสูงสุด 2% (แป้ง) ความเข้มข้นลดลงเกินกว่านั้น เหล่านี้ลักษณะของ KC3 เชื้อ Bacillus subtilis, แสดงให้เห็นว่านี้เป็นแยกที่มีแนวโน้มที่บุญสืบสวนต่อไปสำหรับการใช้งานที่อาจเกิดขึ้นในกระบวนการทางเทคโนโลยีชีวภาพต่างๆ. ดัชนีข้อตกลง-αอะไมเลส, subtilis บาซิลลัส KC3, Euphorbia hirta ดิน rhizospheric ฉัน
































การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
บทคัดย่อของแอลฟาอะไมเลสเป็นเอนไซม์ที่มีอุตสาหกรรมเรียกร้องอย่างมาก

การประยุกต์ใช้ในเชิงพาณิชย์อย่างกว้างขวางในภาคต่าง ๆ การศึกษาทดลองกับแบคทีเรียสายพันธุ์
ผลิต extracellular แอลฟาอะไมเลสที่แยกได้จากดิน rhizospheric
ของโฟเบีย hirta . แยกเป็นแกรมบวก เคลื่อนที่
ร็อดแบริ่ง terminal เอนโดสปอร์ . มันมีความเหมือน
> 98%กับสายพันธุ์อ้างอิงในขนาด . ต้นไม้ phylogenetic
สร้างขึ้นบนพื้นฐานของยีน 16S rRNA ลำดับ
เปิดเผยว่าเป็นกลุ่มที่มีสมาชิกของ Bacillus subtilis และระบุใกล้
เป็น Bacillus subtilis kc3 . นอกจากนี้ ผลของระยะเวลาการบ่ม , อุณหภูมิ , pH , คาร์บอน
และไนโตรเจนที่แตกต่างกันและแตกต่างกัน
เกลือโลหะแผ่นความเข้มข้นของอาหารเหมาะสม . การผลิตเอนไซม์สูงสุด
ถูกพบหลังจาก 48 ชั่วโมง ( 22.92 U / ml ) บ่มที่อุณหภูมิ 40 องศา
C และ pH 7
อุณหภูมิและ pH ที่เหมาะสมสำหรับกิจกรรมของเอนไซม์เท่ากับ 50 ° C และ 6.5
ตามลำดับ ข้าวบาร์เลย์แป้ง ( 27.27 U / ml ) ซึ่งเป็นเอนไซม์ตามด้วยแป้งข้าวโพด
ที่ดีที่สุด ( 24.30 U / ml ) และมอลโตส
( 19.10 U / ml )นอกเหนือจากกลูโคสเพื่อสื่อวัฒนธรรม
ลดการสังเคราะห์แอลฟาอะไมเลสอย่างมาก ( 5.45 U / ml ) ซึ่งแสดงให้เห็นว่าผลกลูโคส
คลาสสิกเป็นหัตถการในชีวิตนี้

ผลของไอออนโลหะที่แตกต่างกัน ( แคลเซียม fe2 mg2

, , , และ zn2 CU2 ) กิจกรรมไมโลไลติก ) ได้ศึกษาและพบว่า 0.1%

แคลเซียมเพิ่มการผลิตเอนไซม์ ( 28.83u / มิลลิลิตรในขณะที่ไอออนโลหะอื่น ๆแสดงผลยับยั้ง

การผลิตเอนไซม์สูงสุด 2% (
( แป้ง ) ความเข้มข้น ซึ่งเพิ่มขึ้นเกินมัน เหล่านี้
ลักษณะของ Bacillus subtilis kc3 เสนอแนะว่า นี่เป็นสัญญาแยกซึ่งประโยชน์การตรวจสอบต่อไป

สำหรับศักยภาพการประยุกต์ใช้ในกระบวนการทางเทคโนโลยีชีวภาพต่างๆ
ดัชนีเงื่อนไข - แอลฟาอะไมเลส kc3 Bacillus subtilis ,hirta Euphorbia

ผม rhizospheric ดิน ,
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2024 I Love Translation. All reserved.

E-mail: