ATR-FTIR spectra of both ASC and PS

ATR-FTIR spectra of both ASC and PSC from the skin of striped catfish are depicted in the Fig. 3. FTIR spectra for both ASC and psc were similar to those of collagens from other fish species (Muyonga et al., 2004). The amide A band of ASC and PSC was found at a wavenumber of 3321 cm1. According to Doyle, Bendit, and Blout (1975), a free N–H stretching vibration occurs in the range of 3400–3440 cm1 and when the NH group of a peptide is involved in a hydrogen bond, the position is shifted to lower frequencies, usually around 3300 cm1. The result indicated that the NH groups of this collagen were involved in hydrogen bonding, probably with a carbonyl group of the peptide chain. The amide B band positions of ASC and PSC were found at wavenumbers of 2951 and 2928 cm1, respectively, representing the asymmetrical stretch of CH2 (Muyonga et al., 2004). The amide I band of ASC and PSC were found at wavenumbers of 1651 and 1649 cm1,
respectively. Due to the greater non-helical portion of the telopeptides in ASC, intramolecular H-bond between C@O of the peptide backbone and the adjacent hydrogen donor should be lower in ASC, in comparison with PSC. The amide I band with characteristic frequencies in the range from 1600 to 1700 cm1 was mainly associated
with the stretching vibrations of the carbonyl group (C@O bond) along the polypeptide backbone (Payne & Veis, 1988), and
was a sensitive marker of the peptide secondary structure (Surewicz
& Mantsch, 1988).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แรมสเป็คตราเอทีอาร์-FTIR ของ ASC และ PSC จากผิวหนังของปลาดุกลายจะแสดงใน Fig. 3 แรมสเป็คตรา FTIR ASC และ psc ได้ใกล้เคียงกับ collagens จากพันธุ์ปลาอื่น ๆ (Muyonga et al., 2004) พบวงดนตรี A amide ASC และ PSC ที่ wavenumber ของ 3321 ซม. 1 ตามดอยล์ นน่า และ Blout (1975), สั่นสะเทือนการยืด N – H ฟรีเกิดขึ้นในช่วง 3400-3440 ซม. 1 และเมื่อกลุ่ม NH ของเพปไทด์เป็นพันธะไฮโดรเจน ในตำแหน่งที่ได้จากความถี่ต่ำ ปกติประมาณ 3300 cm 1 ผลระบุว่า กลุ่ม NH ของคอลลาเจนนี้ได้เกี่ยวข้องกับไฮโดรเจนยึด อาจ มีกลุ่ม carbonyl ของโซ่เพปไทด์ ตำแหน่งวง amide B ของ ASC และ PSC พบที่ wavenumbers 2951 และ 2928 ซม. 1 ตามลำดับ แทนของ CH2 ชาย asymmetrical (Muyonga et al., 2004) Amide ฉันวง ASC และ PSC พบที่ wavenumbers 1651 และ 1649 ซม. 1,
ตามลำดับ เนื่องจากส่วนมากไม่ใช่ helical ของ telopeptides ใน ASC intramolecular H-พันธะระหว่าง C@O ของแกนหลักของเพปไทด์และผู้บริจาคติดไฮโดรเจนควรจะต่ำกว่าใน ASC เมื่อเปรียบเทียบกับ PSC Amide ฉันวง มีลักษณะความถี่ในช่วงจาก 1600 1700 ซม. 1 เกี่ยวข้องส่วนใหญ่
กับสั่นสะเทือนยืดของกลุ่ม carbonyl (C@O บอนด์) ตามแนวแกนหลักของ polypeptide (Payne & Veis, 1988), และ
มีเครื่องหมายสำคัญของโครงสร้างรองของเพปไทด์ (Surewicz
& Mantsch, 1988)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สเปกตรัม ATR-FTIR ของทั้งสอง ASC และ PSC จากผิวของปลาดุกลายเป็นภาพในรูปที่ 3 สเปกตรัม FTIR ทั้ง ASC และ PSC มีความคล้ายคลึงกับของคอลลาเจนจากปลาสายพันธุ์อื่น ๆ (Muyonga et al., 2004) วงดนตรีของ ASC และ PSC เอไมด์ถูกพบใน wavenumber ของ 3321 เซนติเมตร 1 ตามดอยล์ Bendit และ Blout (1975), ฟรี N-H ยืดการสั่นสะเทือนที่เกิดขึ้นในช่วงของ 3400-3440 เซนติเมตร 1 และเมื่อกลุ่ม NH ของเปปไทด์มีส่วนร่วมในพันธะไฮโดรเจนตำแหน่งจะเลื่อนไป ความถี่ที่ต่ำกว่าปกติประมาณ 3300 cm 1 ผลที่ได้ชี้ให้เห็นว่ากลุ่ม NH คอลลาเจนนี้มีส่วนร่วมในพันธะไฮโดรเจนอาจจะมีกลุ่มคาร์บอนิลของห่วงโซ่เปปไทด์ ตำแหน่ง amide B กลุ่ม ASC และ PSC ถูกพบใน wavenumbers 2951 และ 2928 เซนติเมตร 1 ตามลำดับคิดเป็นยืดไม่สมดุลของ CH2 (Muyonga et al., 2004) วงเอไมด์ผมของ ASC และ PSC ถูกพบใน wavenumbers 1651 และ 1649 ซม ​​1
ตามลำดับ เนื่องจากส่วนที่ไม่ขดลวดมากขึ้นของ telopeptides ใน ASC, intramolecular H-ความผูกพันระหว่าง C @ O ของกระดูกสันหลังเปปไทด์และผู้บริจาคไฮโดรเจนที่อยู่ติดกันควรจะลดลงใน ASC ในการเปรียบเทียบกับ PSC เอไมด์ผมวงดนตรีที่มีความถี่ลักษณะในช่วง 1600-1700 เซนติเมตร 1 ส่วนใหญ่เป็นคนที่เกี่ยวข้อง
กับการสั่นสะเทือนยืดของกลุ่มคาร์บอนิล (C @ O พันธบัตร) พร้อมกระดูกสันหลัง polypeptide (เพนและ Veis, 1988) และ
เป็นที่มีความสำคัญ เครื่องหมายของเปปไทด์โครงสร้างทุติยภูมิ (Surewicz
& Mantsch, 1988)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สเปกตรัม ATR-FTIR ของ ASC PSC จากหนังและปลาสวายเป็นที่ปรากฎในรูปที่ 3 FTIR spectra และทั้ง ASC PSC เป็นคล้ายกับบรรดาของคอลลาเจนจากปลาอื่น ๆ ( muyonga et al . , 2004 ) เอไมด์และวงดนตรีของ ASC PSC พบ wavenumber ของ 3321 ซม.  1 ตาม ดอยล์ เบนดิต และ blout ( 1975 )ฟรี n ) H ยืดการสั่นสะเทือนเกิดขึ้นในช่วง 3 , 400 – 1 ซม.  1 เมื่อ NH กลุ่มของเปปไทด์ที่มีส่วนเกี่ยวข้องในพันธะไฮโดรเจน ตำแหน่งจะเปลี่ยนความถี่ต่ำ โดยปกติประมาณ 3 ซม.  1 ผลการศึกษาพบว่า NH กลุ่มคอลลาเจนนี้มีพันธะไฮโดรเจนอาจกับคาร์บอนิลกลุ่มเปปไทด์ ห่วงโซ่เอไมด์ของ ASC วงตำแหน่ง B และพบ wavenumbers ของ PSC ที่ 2951 ของ  ซม. และ 1 ตามลำดับ ) ยืดอสมมาตรของ C ( muyonga et al . , 2004 ) เอไมด์ผมและวงดนตรีของ ASC ที่ wavenumbers ของ PSC พบ 1143 100 ซม. และ  1
ตามลำดับ เนื่องจากยิ่งโนนลาน ส่วนของ telopeptides ASC ใน ,h-bond intramolecular ระหว่าง C @ O ของเปปไทด์กระดูกสันหลังและผู้บริจาค ไฮโดรเจนที่อยู่ควรจะลดลงในการขับขี่ในการเปรียบเทียบกับ PSC . เอไมด์ผมวงดนตรีที่มีความถี่ในลักษณะช่วงจาก 1600 1700 ซม.  1 ส่วนใหญ่เกี่ยวข้องกับการยืด
สั่นสะเทือนของกลุ่มคาร์บอนิล ( C @ O บอนด์ ) ตาม polypeptide กระดูกสันหลัง ( เพน&ตระกูล , 1988 ) และ
เป็นเครื่องหมายของเปปไทด์ที่มีโครงสร้างทุติยภูมิ ( surewicz
& mantsch , 1988 )