The inhibitory effect of ethylenedi

The inhibitory effect of ethylenediamine on both activities of mushroom tyrosinase (MT) at 20 °C in a 10 mM phosphate buffer solution (pH 6.8), was studied. l-DOPA and l-tyrosine were used as substrates of catecholase and cresolase activities, respectively. The results showed that ethylenediamine competitively inhibits both activities of the enzyme with inhibition constants (Ki) of 0.18 ± 0.05 and 0.14 ± 0.01 μM for catecholase and cresolase respectively, which are lower than the reported values for other MT inhibitors. For further insight a docking study between tyrosinase and ethylenediamine was performed. The docking simulation showed that ethylenediamine binds in the active site of the enzyme near the Cu atoms and makes 3 hydrogen bonds with two histidine residues of active site.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มีศึกษาผลลิปกลอสไขของ ethylenediamine ทั้งกิจกรรมของ tyrosinase เห็ด (MT) ที่ 20 ° C ในโซลูชันฟอสเฟตบัฟเฟอร์ 10 มม. (pH 6.8), l-DOPA และ l tyrosine ถูกใช้เป็นพื้นผิวของ catecholase และ cresolase ตามลำดับ ผลลัพธ์พบ ethylenediamine ที่สามารถแข่งขันได้ยับยั้งทั้งกิจกรรมของเอนไซม์ด้วยคงยับยั้ง (Ki) ของ μM ± 0.01 ± 0.05 และ 0.14 0.18 สำหรับ catecholase และ cresolase ตามลำดับ ซึ่งจะต่ำกว่าค่าของรายงานอื่น ๆ inhibitors MT เพื่อความเข้าใจเพิ่มเติม ศึกษาเทียบระหว่าง tyrosinase ethylenediamine ถูกทำ การจำลองเทียบพบ ethylenediamine ที่ binds ในไซต์ใช้งานอยู่ของเอนไซม์ใกล้อะตอม Cu และทำให้พันธบัตรไฮโดรเจน 3 กับ histidine ตกค้างที่สองของไซต์ที่ใช้งานอยู่

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลการยับยั้งของ ethylenediamine เกี่ยวกับกิจกรรมทั้งเห็ดไทโรซิเน (MT) ที่ 20 ° C ในสารละลายฟอสเฟตบัฟเฟอร์ 10 มม (pH 6.8) ได้รับการศึกษา L-DOPA และ L-tyrosine ถูกนำมาใช้เป็นพื้นผิวของ catecholase และกิจกรรม cresolase ตามลำดับ ผลการศึกษาพบว่า ethylenediamine แข่งขันยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์ทั้งสองที่มีค่าคงที่การยับยั้ง (Ki) 0.18 ± 0.05 และ 0.14 ± 0.01 ไมครอนสำหรับ catecholase และ cresolase ตามลำดับซึ่งต่ำกว่าค่ารายงานยับยั้ง MT อื่น ๆ สำหรับข้อมูลเชิงลึกเพิ่มเติมเชื่อมต่อระหว่างการศึกษาและไทโรซิเน ethylenediamine ถูกดำเนินการ การจำลองการเชื่อมต่อแสดงให้เห็นว่า ethylenediamine ผูกในการใช้งานเว็บไซต์ของเอนไซม์ใกล้อะตอม Cu และทำให้พันธบัตร 3 ไฮโดรเจนกับสอง histidine ตกค้างของเว็บไซต์ที่ใช้งาน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผลยับยั้งของลลีนไดแอม ทั้งกิจกรรมของไทโรซิเนสเห็ด ( MT ) ที่อุณหภูมิ 20 ° C ในสารละลายฟอสเฟตบัฟเฟอร์ขนาด 10 มม. ( pH 6.8 ) , ศึกษา แอล โดปา และแอล ไทโรซีน พบว่าพื้นผิวของ cresolase เคตีค ลส และ กิจกรรม ตามลำดับ พบว่าสามารถยับยั้งลลีนไดแอมทั้งกิจกรรมของเอนไซม์กับค่าคงที่ของการยับยั้ง ( Ki ) 0.18 ± 005 และ 0.14 ± 0.01 μ M สำหรับเคตีค ลส และ cresolase ตามลำดับ ซึ่งต่ำกว่าค่าสำหรับการรายงาน ) อื่น ๆ สำหรับข้อมูลเชิงลึกเพิ่มเติมสำหรับการศึกษาระหว่าง ไทโรซิเนสลลีนไดแอมกำหนดช่วยคุณจำลองพบว่า ลลีนไดแอมผูกใน active site ของเอนไซม์ใกล้จุฬาฯ 3 อะตอม และทำให้พันธะไฮโดรเจนกับสองีนตกค้างในการใช้งานเว็บไซต์