The enzyme functions by attacking p

The enzyme functions by attacking peptidoglycans (found in the cell walls of bacteria, especially Gram-positive bacteria) and hydrolyzing the glycosidic bond that connects N-acetylmuramic acid with the fourth carbon atom of N-acetylglucosamine. It does this by binding to the peptidoglycan molecule in the binding site within the prominent cleft between its two domains. This causes the substrate molecule to adopt a strained conformation similar to that of the transition state.[3] According to Phillips-Mechanism, the lysozyme binds to a hexasaccharide. The lysozyme then distorts the fourth sugar in hexasaccharide (the D ring) into a half-chair conformation. In this stressed state, the glycosidic bond is easily broken.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ฟังก์ชั่นเอนไซม์ โดยการโจมตี peptidoglycans (พบในผนังเซลล์ของแบคทีเรีย โดยเฉพาะอย่างยิ่งแบคทีเรีย) และ hydrolyzing พันธะ glycosidic ที่กรด N-acetylmuramic เชื่อมต่อกับอะตอมคาร์บอนสี่ของ N-acetylglucosamine มันสามารถทำได้ โดยผูกกับโมเลกุลเปบทิโดไกลแคนในไซต์ผูกภายในเพดานโดดเด่นระหว่างโดเมนสอง ทำให้โมเลกุลพื้นผิวเพื่อนำ conformation เครียดที่สถานะเปลี่ยนแปลง [3] ตามอยู่กับไขควงกลไก lysozyme การ binds ไป hexasaccharide Lysozyme นี้ distorts น้ำตาลสี่ใน hexasaccharide (แหวน D) เป็น conformation ครึ่งเก้าอี้แล้ว ในสถานะนี้เครียด พันธะ glycosidic ถูกตัดขาดได้อย่างง่ายดาย

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ฟังก์ชั่นการทำงานของเอนไซม์โดยการโจมตี peptidoglycans (ที่พบในผนังเซลล์ของแบคทีเรียโดยเฉพาะเชื้อแบคทีเรียแกรมบวก) และไฮโดรไลซ์พันธบัตร glycosidic ที่เชื่อมต่อกรด N-acetylmuramic กับอะตอมของคาร์บอนที่สี่ของ N-acetylglucosamine มันเป็นเช่นนี้โดยจับกับโมเลกุล peptidoglycan ในเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันภายในแหว่งที่โดดเด่นระหว่างสองโดเมนของ นี้ทำให้โมเลกุลของสารตั้งต้นที่จะนำมาใช้เป็นโครงสร้างที่ทำให้เครียดคล้ายกับที่ของรัฐการเปลี่ยนแปลง. [3] ตามที่ฟิลลิป-กลไกไลโซไซม์ที่จะผูก hexasaccharide ไลโซไซม์แล้วบิดเบือนน้ำตาลที่สี่ใน hexasaccharide (แหวน D) ที่เป็นโครงสร้างครึ่งเก้าอี้ ในการนี​​้รัฐเน้นพันธบัตร glycosidic เสียได้อย่างง่ายดาย

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เอนไซม์หน้าที่ โดยการโจมตีแบคทีเรีย ( ที่พบในผนังเซลล์ของแบคทีเรีย โดยเฉพาะแบคทีเรียแกรมบวก ) และการย่อยทางพันธะไกลโคซิดิกที่เชื่อมต่อ n-acetylmuramic ที่มีสี่อะตอมคาร์บอนของ n-acetylglucosamine . มันไม่นี้โดยผูกกับโมเลกุลเปปติโดไกลแคนในเว็บไซต์ผูกพันภายในรอยแยกที่โดดเด่นระหว่างสองโดเมนนี้จะทำให้สารอาหารโมเลกุลอุปการะตึงโครงสร้างคล้ายกับที่ของการเปลี่ยนสถานะ [ 3 ] ตามกลไก Phillips , ไลโซไซม์ผูกกับ hexasaccharide . และไลโซไซม์แล้วหักเหน้ำตาลที่สี่ใน hexasaccharide ( แหวน D ) เป็นครึ่งเก้าอี้โครงสร้าง ในนี้เน้นสภาพ พันธะไกลโคซิดิกจะหักได้อย่างง่ายดาย