The production, purification, and c

The production, purification, and characterization of an extracellular protease released by
Rhodotorula mucilaginosa L7 were evaluated in this study. This strain was isolated from an
Antarctic marine alga and previously selected among others based on the capacity to produce
the highest extracellular proteolytic activity in preliminary tests. R. mucilaginosa L7
was grown in Saboraud-dextrose medium at 25
C, and the cell growth, pH of the medium,
extracellular protease production and the glucose and protein consumption were determined
as a function of time. The protease was then purified, and the effects of pH, temperature,
and salt concentration on the catalytic activity and enzyme stability were
determined. Enzyme production started at the beginning of the exponential phase of
growth and reached a maximum after 48 h, which was accompanied by a decrease in
the pH as well as reductions of the protein and glucose concentrations in the medium.
The purified protease presented optimal catalytic activity at pH 5.0 and 50
C. Finally, the
enzyme was stable in the presence of high concentrations of NaCl. These characteristics
are of interest for future studies and may lead to potential biotechnological applications
that require enzyme activity and stability under acidic conditions and/or high salt
concentrations.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลิต ทำให้บริสุทธิ์ และสมบัติของโปรติเอสเป็นสารที่ออกโดยRhodotorula mucilaginosa L7 ถูกประเมินในการศึกษานี้ สายพันธุ์นี้ถูกแยกจากการAlga ทะเลแอนตาร์กติก และเลือกอื่น ๆ ตามกำลังการผลิตในการผลิตกิจกรรมสูงสุดสารย่อยโปรตีนในการทดสอบเบื้องต้น อาร์ mucilaginosa L7ถูกปลูกใน Saboraud เดกซ์โทรสปานกลางที่ pH 25 C และการเติบโตของเซลล์ ของกลางกำหนดโปรติเอสสารการผลิตและการบริโภคน้ำตาลกลูโคสและโปรตีนเป็นฟังก์ชันของเวลา โปรติเอสแล้วบริสุทธิ์ และผลกระทบของ pH อุณหภูมิและความเข้มข้นเกลือเสถียรภาพกิจกรรมและเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยากำหนด การผลิตเอนไซม์เริ่มต้นขั้นตอนการชี้แจงของเจริญเติบโต และถึงสูงสุดหลังจาก 48 ชั่วโมง ซึ่งมาพร้อมกับการลดลงค่า pH เป็นการลดความเข้มข้นโปรตีนและกลูโคสในสื่อโปรติเอสบริสุทธิ์แสดงกิจกรรมตัวเร่งปฏิกิริยาที่เหมาะสมที่สุดที่ pH 5.0 และ 50 เซลเซียส ในที่สุด การเอนไซม์คือมั่นคงในที่ที่มีความเข้มข้นของ NaCl สูง ลักษณะเหล่านี้ที่น่าสนใจสำหรับการศึกษาในอนาคต และอาจนำไปสู่ศักยภาพกับการประยุกต์ที่ต้องใช้เอนไซม์และความเสถียรภายใต้สภาวะที่เป็นกรดหรือเกลือสูงความเข้มข้น

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การผลิต บริสุทธิ์ และคุณสมบัติของเอนไซม์โปรติเอสและออกโดยRhodotorula mucilaginosa L7 วิเคราะห์ในการศึกษานี้ สายพันธุ์นี้ถูกแยกจากสาหร่ายในทะเลแอนตาร์กติก และเลือกก่อนหน้านี้ในหมู่คนอื่น ๆขึ้นอยู่กับความสามารถในการผลิตสูงสุดและความสามารถในกิจกรรมในการทดสอบเบื้องต้น mucilaginosa L7 Rที่ปลูกใน saboraud เดกซ์โทรสขนาดกลางที่ 25 C และการเจริญเติบโตของเซลล์ พีเอชของอาหารการผลิตโปรติเอสพบว่าปริมาณโปรตีนและกลูโคสและสารละลายเป็นฟังก์ชันของเวลา การสร้างก็บริสุทธิ์ และผลของพีเอช อุณหภูมิและความเข้มข้นของเกลือในกิจกรรมการเร่งปฏิกิริยาและเอนไซม์มีเสถียรภาพมุ่งมั่น การผลิตเอนไซม์เริ่มต้นที่จุดเริ่มต้นของเฟสของเลขชี้กำลังการเจริญเติบโตและถึงสูงสุดหลังจาก 48 ชั่วโมง ซึ่งได้มาโดยการลดลงpH รวมทั้งลดความเข้มข้นของโปรตีนและกลูโคสในระดับปานกลางทำให้สามารถแสดงฤทธิ์สูงสุดที่ pH 5.0 และ 50 องศาเซลเซียส ในที่สุดเอนไซม์ในการปรากฏตัวของความเข้มข้นสูงของเกลือ ลักษณะเหล่านี้เป็นประโยชน์สำหรับการศึกษาในอนาคต และอาจนำไปสู่การประยุกต์ใช้เทคโนโลยีชีวภาพที่มีศักยภาพที่ต้องใช้เอนไซม์และความเสถียรภายใต้สภาวะที่เป็นกรด และ / หรือเกลือสูงเข้มข้น