3.2. Kinetic parameters of beta-amy

3.2. Kinetic parameters of beta-amylase immobilized onglutaraldehyde-agarose beadsThe moderate activity recovered even in the case of the glu-taraldehyde support may be due to the three reasons explainedin introduction: enzyme distortions, external diffusion limitationsor steric problems to the enzyme-substrate interaction generatedby the support surface. Immobilization procedure raised the Kmvalue by about 15 times, while decreasing the Vmax by only a30% (Table 2). The apparent increase in Km and the relative goodconservation of Vmax for the glutaraldehyde derivative (Table 2)suggested that the main problem is just diffusion problems forthe entry of the substrate inside the biocatalyst particle. In fact,the milling (just by magnetic stirring) of the catalyst particle per-mitted to increase the observed activity. The negative effects ofimmobilization on both kinetic constants decreased the catalyticefficiency of beta-amylase (Vmax/Km values showed in Table 2)by a 20 fold factor. Chang and Juang [30] also observed a decreasein apparent affinity between beta-amylase and starch when theenzyme was immobilized on chitosan-clay composite, althoughthe Km increase was only about 2.5 times. The Km for the freeenzyme was very near to our study (2.4 mg mL−1). In Roy and Edge’s[33] study, when the enzyme was immobilized on polystyrenecation exchange resin equilibrated with Al3+íons, its Km increasedabout 6 times. Differences on the particles size, pores diameter andenzyme loading may drastically influence the effect of diffusionallimitations on the expressed activity of immobilized enzymes[15,22].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.2 การพารามิเตอร์เคลื่อนไหวของเบต้า-amylase หา onglutaraldehyde agarose beadsThe ปานกลางกิจกรรมกู้กรณีที่สนับสนุน glu taraldehyde คืออาจเกิดจากการแนะนำ explainedin สามประการ: บิดเบือนเอนไซม์ ภายนอกแพร่ limitationsor steric ปัญหา generatedby โต้ตอบของเอนไซม์พื้นผิวพื้นผิวการสนับสนุนได้ กระบวนการตรึงโปขึ้น Kmvalue โดยประมาณ 15 ครั้ง ในขณะที่ลดการ Vmax โดยเฉพาะ a30% (ตารางที่ 2) เพิ่มขึ้นชัดเจนใน Km และ Vmax goodconservation ญาติสำหรับอนุพันธ์ glutaraldehyde (ตาราง 2) แนะนำว่า ปัญหาหลักปัญหาแพร่เพียงรายการของพื้นผิวภายในอนุภาค biocatalyst อันที่จริงมิลลิ่ง (เพียงแค่กวนแม่เหล็ก) ของอนุภาคเศษต่อ-mitted เพื่อเพิ่มกิจกรรมการสังเกต Ofimmobilization ผลกระทบเชิงลบในทั้งสองคงเดิม ๆ ลดลง catalyticefficiency ของเบต้า-amylase (Vmax/กิโลเมตร ค่าที่แสดงในตารางที่ 2) โดยตัวพับ 20 ช้างและ Juang [30] นอกจากนี้ยังพบความสัมพันธ์ชัดเจน decreasein เบต้า-amylase และแป้งเมื่อ theenzyme ถูกตรึงในดินไคโตซานผสม althoughthe Km เพิ่มขึ้นมีเพียงประมาณ 2.5 ครั้ง กิโลเมตรสำหรับการ freeenzyme ถูกมากใกล้เราศึกษา (mL−1 2.4 มิลลิกรัม) ในรอยและขอบของ [33] ศึกษา เมื่อเอนไซม์ที่ถูกตรึงบนเรซินแลกเปลี่ยน polystyrenecation equilibrated มี Al3 íons, increasedabout ของ Km ครั้งที่ 6 ความแตกต่างกับขนาดอนุภาค รูขุมขนเส้นผ่าศูนย์กลาง andenzyme โหลดอาจอย่างรวดเร็วอิทธิพลผลของ diffusionallimitations แสดงกิจกรรมของเอนไซม์เอนไซม์ [15,22]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.2 พารามิเตอร์ของเบต้าอะไมเลสตรึง onglutaraldehyde-agarose beadsT​​he กิจกรรมปานกลางกู้คืนได้ในกรณีของการสนับสนุน Glu-taraldehyde อาจจะเป็นเพราะสามเหตุผล explainedin แนะนำ: การบิดเบือนเอนไซม์แพร​​่ภายนอก limitationsor ปัญหา steric การปฏิสัมพันธ์เอนไซม์ตั้งต้น generatedby พื้นผิวการสนับสนุน ขั้นตอนการตรึงยก Kmvalue ประมาณ 15 ครั้งในขณะที่ลดลง Vmax โดยเฉพาะ a30% (ตารางที่ 2) เพิ่มขึ้นอย่างเห็นได้ชัดในค่า Km และ goodconservation ญาติของ Vmax อนุพันธ์ glutaraldehyde (ตารางที่ 2) ชี้ให้เห็นว่าปัญหาหลักเป็นเพียงปัญหาการแพร่วงรายการของพื้นผิวภายในอนุภาคสารเร่ง ในความเป็นจริงกัด (เพียงแค่ตื่นเต้นแม่เหล็ก) ของอนุภาคตัวเร่งปฏิกิริยาต่อ mitted เพื่อเพิ่มกิจกรรมสังเกต ผลกระทบเชิงลบ ofimmobilization ในค่าคงที่ทั้งการเคลื่อนไหวลดลง catalyticefficiency ของเบต้าอะไมเลส (ค่า Vmax / กิโลเมตรที่แสดงให้เห็นในตารางที่ 2) โดยปัจจัยที่ 20 เท่า ช้างและ Juang [30] นอกจากนี้ยังสังเกตเห็นความสัมพันธ์ที่ชัดเจนระหว่าง decreasein เบต้าอะไมเลสและแป้งเมื่อ theenzyme ถูกตรึงบนไคโตซานผสมดิน, althoughthe กิโลเมตรที่เพิ่มขึ้นเป็นเพียงประมาณ 2.5 เท่า ที่กมสำหรับ freeenzyme เป็นมากใกล้กับการศึกษาของเรา (2.4 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร-1) ในรอยและขอบ [33] การศึกษาเมื่อเอนไซม์ที่ถูกตรึงบนเรซินแลกเปลี่ยน polystyrenecation equilibrated กับ Al3 + ไอโอนิกของกม increasedabout 6 ครั้ง ความแตกต่างกับขนาดอนุภาครูขุมขนมีขนาดเส้นผ่าศูนย์กลางโหลด andenzyme อย่างมากอาจมีอิทธิพลต่อผลของการ diffusionallimitations ในกิจกรรมที่แสดงออกของเอนไซม์ตรึง [15,22]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.2 . ค่าพารามิเตอร์จลน์เบต้าเลสตรึง onglutaraldehyde ( beadsthe ปานกลางกิจกรรมหายแม้ในกรณีของ GLU taraldehyde สนับสนุนอาจจะเนื่องจากสาเหตุสาม explainedin บทนำ : เอนไซม์บิดเบือน , ภายนอก limitationsor การแพร่ไปของเอนไซม์และสับสเตรทเอปัญหาปฏิสัมพันธ์ generatedby ผิวสนับสนุนขั้นตอนการตรึงยก kmvalue ประมาณ 15 ครั้ง ในขณะที่ ลดลงถึง โดยเฉพาะ ได้ % ( ตารางที่ 2 ) ส่วนเพิ่มใน km และญาติ goodconservation Vmax สำหรับอนุพันธ์ของกลูตารัลดีไฮด์ ( ตารางที่ 2 ) พบว่า ปัญหาหลักคือปัญหาในการเผยแพร่รายการของพื้นผิวตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพภายในอนุภาค ในความเป็นจริงโม่ ( แค่แม่เหล็กกวน ) ของอนุภาคตัวเร่งปฏิกิริยาต่อผ้าทอ / เพิ่มกิจกรรมสังเกต . การ ofimmobilization ทางลบต่อทั้งพลังงานจลน์คงที่ลดลง catalyticefficiency เบตาอะไมเลส ( Vmax / km ค่าที่แสดงในตารางที่ 2 ) โดยปัจจัย 20 เท่าช้างและจ้วง [ 30 ] ยังสังเกต decreasein ปรากฏความสัมพันธ์ระหว่างเลส เบต้า และ แป้ง เมื่อถูกตรึงบนไคโตซานเอนไซม์เคลย์คอมโพสิต althoughthe km เพิ่มขึ้นเพียงประมาณ 2.5 เท่า กิโลเมตรสำหรับ freeenzyme คืออยู่ใกล้กับการศึกษาของเรา ( 2.4 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร− 1 ) และในรอยขอบ [ 33 ] เรียนเมื่อเอนไซม์ถูกตรึงบนเรซินแลกเปลี่ยน polystyrenecation equilibrated กับ al3 í ons , km increasedabout 6 ครั้ง ความแตกต่างในอนุภาคขนาด รูขนาดเส้นผ่าศูนย์กลาง andenzyme โหลดอาจอย่างมากอิทธิพลผลของ diffusionallimitations บนแสดงกิจกรรมของเอนไซม์ตรึง [ 15,22 ]