It has been traditionally thought t

It has been traditionally thought that protein denaturation could result during freezing due to an increased intracellular ionic strength following the migration of water to the extracellular spaces. Nonetheless, this mechanism has been refuted by several authors. Añón and Cavelo (1980), Mietsch, Halász, and Farkas (1994) and Ngapo et al. (1999) all suggested that protein denaturation does not contribute significantly to quality loss, as they found no significant differences in the amount and composition of proteins in the drip collected from fresh samples and those samples that had been frozen and immediately thawed. Some of these authors also used sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS PAGE), capillary gel electrophoresis (CGE) and differential scanning calorimetry (DSC) to study the patterns of the protein exudate fraction and found no significant differences between the aforementioned samples. It was, however, noted by these authors that the time and temperature of the sample storage may have influenced the results obtained and no new explanations were offered with regard to the loss of meat quality during freezing. It would consequently be very beneficial to evaluate the drip composition of such samples using more modern techniques, such as proteomics.

After analysing meat samples for protein denaturation using DSC thermograms, Wagner and Añón (1985) reported that myosin was the protein most affected by freezing. The myofibrillar proteins were reportedly denatured irrespective of the freezing rate, causing unfolding of the protein and resulting in a lower enthalpy value. By comparing the data from the DSC thermograms, enthalpy change and ATPase activity, these researchers concluded that slow freezing causes more pronounced protein denaturation than rapid freezing. Benjakul, Visessanguan, Thongkaew, and Tanaka (2003) found that freezing and frozen storage caused a marked decrease in Ca2+-ATPase activity and an increase in Mg2+-EGTA-ATPase activity, which translates into denaturation of myosin and the troponin–tropomyosin complex. They also reported strong interactions between protein oxidation (formation of carbonyls) and protein denaturation. The contradictory results reported in the various studies suggest that more research is required to establish the mechanisms involved in protein denaturation during freezing and frozen storage.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มันมีการประเพณีคิดว่า denaturation โปรตีนอาจทำในระหว่างการแช่แข็งเนื่องจากการเพิ่ม intracellular ionic ความแข็งแรงต่อการย้ายน้ำช่องว่าง extracellular กระนั้น กลไกนี้ได้ถูกโต้แย้ง โดยผู้เขียนหลาย Añón และ Cavelo (1980), Mietsch, Halász และ Farkas (1994) และ Ngapo et al ทั้งหมด (1999) แนะนำ denaturation โปรตีนที่ไม่มีส่วนร่วมอย่างมีนัยสำคัญการสูญเสียคุณภาพ ตามที่พวกเขาพบไม่แตกต่างกันในจำนวนและองค์ประกอบของโปรตีนในหยดน้ำที่รวบรวมจากตัวอย่างสดและตัวอย่างผู้ที่มีการแช่แข็ง และ thawed ทันที บางเหล่านี้ผู้เขียนยังใช้โซเดียมซัลเฟต dodecyl เจ polyacrylamide electrophoresis (SDS หน้า), เส้นเลือดฝอยเจ electrophoresis (CGE) และสแกน calorimetry (DSC) เพื่อศึกษารูปแบบของเศษส่วนโปรตีน exudate และพบไม่มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญระหว่างตัวอย่างดังกล่าวแตกต่างกัน มันเป็น อย่างไรก็ตาม ตั้งข้อสังเกต โดยเหล่านี้ผู้เขียนว่า เวลาและอุณหภูมิของการเก็บตัวอย่างอาจมีอิทธิพลผลได้รับ และมีเสนอคำอธิบายใหม่ไม่เกี่ยวกับการสูญเสียของคุณภาพเนื้อระหว่างจุดเยือกแข็ง มันจึงจะเป็นประโยชน์มากในการประเมินองค์ประกอบหยดตัวอย่างเช่นใช้เทคนิคสมัยใหม่ เช่นโปรตีโอมิกส์

หลังจากการวิเคราะห์ตัวอย่างเนื้อสำหรับ denaturation โปรตีนใช้ DSC thermograms วากเนอร์และ Añón (1985) รายงานว่า ไมโอซินเป็นโปรตีนที่ได้รับผลกระทบ โดยการแช่แข็งมากที่สุด โปรตีน myofibrillar ได้รายงาน denatured ไม่ตรึงอัตรา ก่อให้เกิดกลุ่มของโปรตีน และเกิดค่าความร้อนแฝงต่ำ โดยการเปรียบเทียบข้อมูลจาก DSC thermograms ความร้อนแฝงเปลี่ยนและกิจกรรม ATPase เหล่านี้นักวิจัยสรุปว่า จุดเยือกแข็งช้าทำให้ออกเสียงมากขึ้นโปรตีน denaturation กว่าจุดเยือกแข็งอย่างรวดเร็ว Benjakul, Visessanguan, Thongkaew และทานากะ (2003) พบว่า ตรึง และแช่แข็งเก็บเกิดลดลงเครื่อง Ca2-ATPase กิจกรรมและการเพิ่มกิจกรรม - EGTA-ATPase Mg2 ซึ่งเป็ denaturation ของไมโอซินและ troponin–tropomyosin ที่ซับซ้อน พวกเขายังรายงานโต้แข็งแกร่งระหว่าง denaturation โปรตีนและโปรตีนเกิดออกซิเดชัน (ก่อตัวของ carbonyls) ผลขัดแย้งในการศึกษาต่าง ๆ แนะนำว่า งานวิจัยเพิ่มเติมจำเป็นต้องสร้างกลไกที่เกี่ยวข้องกับ denaturation โปรตีนระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็ง และตรึง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มีประเพณีว่าโปรตีน ( อาจเป็นผลเนื่องจากการเพิ่มขึ้นในระหว่างการแช่แข็งเซลล์ความแรงของไอออนต่อไปนี้การย้ายถิ่นของน้ำที่เป็นภายนอก . อย่างไรก็ตาม กลไกนี้ถูกคัดค้านจากหลายผู้เขียน เป็นñóและ cavelo ( 1980 ) , mietsch ฮาล . kgm SZ และรัฐ ( 1994 ) และ ngapo et al .( 1999 ) พบว่าโปรตีน ( ไม่แตกต่างกันกับการสูญเสียคุณภาพเช่นที่พวกเขาพบว่าไม่มีความแตกต่างของปริมาณและองค์ประกอบของโปรตีนในเลือดที่เก็บจากตัวอย่างสดและตัวอย่างที่ถูกแช่แข็งและละลายทันที . บางส่วนของนักเขียนเหล่านี้ยังใช้โซเดียมโดเดซิลซัลเฟต ( SDS polyacrylamide gel electrophoresis หน้า )capillary gel electrophoresis ( cge ) และ differential scanning calorimetry ( DSC ) เพื่อศึกษารูปแบบของโปรตีนที่เกิดจาก เศษส่วน และพบว่าไม่มีความแตกต่างระหว่างตัวอย่างดังกล่าว อย่างไรก็ตามระบุไว้โดยผู้เขียนเหล่านี้ที่เวลาและอุณหภูมิของการเก็บตัวอย่างอาจมีอิทธิพลต่อผลลัพธ์ที่ได้และไม่มีคำอธิบายใหม่ได้เสนอเกี่ยวกับการสูญเสียคุณภาพของเนื้อในระหว่างการแช่แข็ง มันจึงเป็นประโยชน์มากที่จะประเมินหยดองค์ประกอบของตัวอย่างเช่นการใช้เทคนิคที่ทันสมัยมากขึ้น เช่น โปรตีโอมิกส์

หลังจากวิเคราะห์ตัวอย่างเนื้อ ( โปรตีนโดยใช้ DSC 7 วากเนอร์และñó N ( 1985 ) ได้รายงานว่า ไมโอซิน เป็นโปรตีนที่ได้รับผลกระทบมากที่สุด โดยการแช่แข็ง โดยมีรายงานว่าโปรตีนที่ใช้โดยไม่คำนึงถึงอัตราการแช่เยือกแข็ง ก่อให้เกิดการแฉของโปรตีน และส่งผลให้ ค่าความร้อนต่ำกว่า โดยการเปรียบเทียบข้อมูลจาก DSC 7กิจกรรมการเปลี่ยนแปลงเอนทัลปี และผล นักวิจัยเหล่านี้สรุปได้ว่าหนาวช้า สาเหตุที่เด่นชัดมากขึ้นโปรตีนอย่างรวดเร็ว ( กว่าจุดเยือกแข็ง เฉพาะ visessanguan ธีระวัฒนสุข , , , และ ทานากะ ( 2546 ) พบว่า การแช่แข็งและแช่เย็นจากเครื่องหมายลดลงในกิจกรรมและแคลเซียม ATPase เพิ่มขึ้นใน mg2 - หน่วยกิจกรรม ATPase ,ซึ่งแปลเป็น ( ของ myosin และ troponin –โทรโปไมโอซินที่ซับซ้อน พวกเขามีปฏิสัมพันธ์ที่ดีระหว่างการออกซิเดชัน ( การก่อตัวของ carbonyls ) และโปรตีน ( โปรตีน ขัดแย้งผลรายงานในการศึกษาต่าง ๆ แนะนำที่การวิจัยเพิ่มเติมจะต้องสร้างกลไกที่เกี่ยวข้องใน ( โปรตีนในแช่แข็งและแช่เย็น