Of the previously identified protei

Of the previously identified proteins, GAP 65 was the most dominant
[19], identified in 8 of the 10 bands analyzed (n1, n3, n5–10). In addition,
we identified GAP 10 [27] in 7 of the bands (n1, n3, n4, n6, n8–
10), while CqCDA1 [26] was found in only one band (n10). The most
dominant of the novel proteins was named GAP 59, based on its calculated
molecular weight. GAP 59 was identified in 8 of the 10 bands
(n3–10). Using the SMART algorithm we found that, like GAP 65 [19],
GAP 59 is a member of the chitin-deacetylase family of proteins
possessing the characteristic set of three domains; chitin-binding domain
2 (ChtBD2, amino-acids 22–80); low-density lipoprotein receptor
class A domain (LDLa, amino-acids 97–134); and polysaccharide/chitin
deacetylase domain (CDA, amino-acids 169–299) [8]. A chitinase
named C. quadricarinatus chitinase 2 (CqChitinase2) was identified in
4 bands (n1, n3–5). Chitinases are enzymes that catalyze the cleavage
of chitin [9,44]. CqChitinase2 is an endochitinase that cleaves chitin
strands internally, releasing multimers of low molecular mass.
Two bands (n1 and n3) contained the enzyme beta-Nacetylglucosaminidase.
Previous studies attribute two different potential
activities for beta-N-acetylglucosaminidases in chitin structure assembly;
1) generating N-acetylglucosamine monomers from low
molecularmassmultimers as exochitinases, aswas suggested for fungal
chitin assembly [44], or 2) modification of cuticular glycoproteins and
onset of mineralization, as was suggested from experimental work on
the cuticles of the blue crab Callinectes sapidus [6,45–47]. Another potentially
chitin-binding protein identified was designated as GAMPlike

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ของโปรตีนได้ระบุก่อนหน้านี้ 65 ช่องว่างคือ โดดเด่นที่สุด[19], ระบุว่า 8 ใน 10 วงดนตรีวิเคราะห์ (n1, n3, n5 – 10) นอกจากนี้เราระบุช่องว่าง 10 [27] ใน 7 วง (n1, n3, n4, n6, n8 –10), ในขณะที่ CqCDA1 [26] พบในหนึ่งวง (n10) มากสุดโดดเด่นของโปรตีนนวนิยายชื่อช่องว่าง 59 อิงการคำนวณน้ำหนักโมเลกุล พบช่องว่าง 59 8 ใน 10 วงดนตรี(n3 – 10) เราใช้อัลกอริทึมที่ชาญฉลาดพบว่า เช่นช่องว่าง 65 [19],ช่องว่างที่ 59 เป็นสมาชิกของครอบครัว chitin deacetylase ของโปรตีนมีการตั้งค่าลักษณะของโดเมนที่สาม chitin รวมโดเมน2 (ChtBD2 กรดอะมิโนกรด 22 – 80); รับไลโปโปรตีนชนิดความหนาแน่นต่ำคลาโด (LDLa กรดอะมิโนกรด 97 – 134); และ polysaccharide/chitindeacetylase โดเมน (CDA อะมิโนกรด 169-299) [8] การ chitinaseชื่อเรนโบว์ C. chitinase 2 (CqChitinase2) พบใน4 แบนด์ (n1, n3 – 5) Chitinases เป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นการความแตกแยกของ chitin [9,44] CqChitinase2 เป็น endochitinase ที่แข็งกระด้าง chitinปอยภายใน ปล่อย multimers มวลโมเลกุลต่ำสองวง (n1 และ n3) ประกอบด้วยเอนไซม์เบต้า-Nacetylglucosaminidaseการศึกษาก่อนหน้านี้ของแอตทริบิวต์มีศักยภาพแตกต่างกันสองกิจกรรมสำหรับเบต้า-N-acetylglucosaminidases ใน chitin ประกอบโครงสร้าง1) N acetylglucosamine อสามารถสร้างจากน้อยmolecularmassmultimers เป็น exochitinases, aswas ที่แนะนำสำหรับเชื้อราchitin ประกอบ [44], หรือ 2) การปรับเปลี่ยน cuticular ไกลโคโปรตีน และการโจมตีของ mineralization ตามที่แนะนำจากงานทดลองบนคางของปูสีฟ้า Callinectes sapidus [6,45-47] อื่นอาจchitin ผูกโปรตีนระบุถูกกำหนดเป็น GAMPlike

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ของโปรตีนที่ระบุไว้ก่อนหน้านี้ 65 GAP เป็นที่โดดเด่นที่สุด
[19] ระบุใน 8 จาก 10 วงดนตรีที่วิเคราะห์ (N1, N3, n5-10) นอกจากนี้
เราระบุ GAP 10 [27] ใน 7 ของวง (N1, N3, N4, N6, n8-
10) ในขณะที่ CqCDA1 ถูกพบ [26] เพียงคนเดียวในวง (N10) ส่วนใหญ่
ที่โดดเด่นของโปรตีนใหม่เป็นชื่อ GAP 59 ตั้งอยู่บนพื้นฐานของการคำนวณ
น้ำหนักโมเลกุล GAP 59 ถูกระบุใน 8 จาก 10 วงดนตรี
(n3-10) การใช้สมาร์ทอัลกอริทึมที่เราพบว่าเหมือน GAP 65 [19],
GAP 59 เป็นสมาชิกของครอบครัวไคติน-deacetylase ของโปรตีน
ที่มีชุดลักษณะของสามโดเมน; ไคตินที่มีผลผูกพันโดเมน
2 (ChtBD2, กรดอะมิโน 22-80); ความหนาแน่นต่ำไลโปโปรตีนตัวรับ
ระดับโดเมน (LDLa, กรดอะมิโน 97-134); และ polysaccharide / ไคติน
โดเมน deacetylase (CDA, กรดอะมิโน 169-299) [8] ไคติเนส
ชื่อซี quadricarinatus ไคติเนส 2 (CqChitinase2) ที่ถูกระบุใน
4 วงดนตรี (N1, n3-5) chitinases มีเอนไซม์ที่กระตุ้นความแตกแยก
ของไคติน [9,44] CqChitinase2 เป็น endochitinase ที่แข็งกระด้างไคติน
เส้นภายในปล่อย multimers มวลโมเลกุลต่ำ.
สองวง (N1 และ N3) ที่มีเอนไซม์เบต้า Nacetylglucosaminidase.
การศึกษาก่อนหน้าแอตทริบิวต์สองที่มีศักยภาพที่แตกต่างกัน
สำหรับกิจกรรมเบต้า-N-acetylglucosaminidases ในการประกอบโครงสร้างไคติน;
1 ) สร้างโมโนเมอร์ N-acetylglucosamine จากต่ำ
molecularmassmultimers เป็น exochitinases, aswas แนะนำสำหรับเชื้อรา
ประกอบไคติน [44] หรือ 2) การปรับเปลี่ยนของไกลโคโปรตีน cuticular และ
การโจมตีของแร่ตามที่ได้รับการแนะนำจากประสบการณ์การทำงานใน
ล่อนของ Callinectes สีฟ้าปู sapidus [การ 6,45-47] อีกประการหนึ่งที่อาจเกิดขึ้น
โปรตีนไคตินที่มีผลผูกพันระบุถูกกำหนดให้เป็น GAMPlike

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ของโปรตีนที่ระบุก่อนหน้านี้ ช่องว่าง 65 เป็นเด่นที่สุด[ 19 ] , ระบุในที่ 8 ของ 10 วงวิเคราะห์ ( N1 , N3 ( 5 , 10 ) นอกจากนี้เราระบุช่องว่าง 10 [ 27 ] 7 ของวง ( N1 , N3 N4 N8 n6 ) , , ,10 ) ในขณะที่ cqcda1 [ 26 ] พบในเพียงหนึ่งวงดนตรี ( 10 ) มากที่สุดเด่นของโปรตีนนวนิยายชื่อช่องว่าง 59 , บนพื้นฐานของการคำนวณน้ำหนักโมเลกุล ช่องว่าง 59 ถูกระบุใน 8 จาก 10 วง( N3 ( 10 ) การใช้ขั้นตอนวิธีสมาร์ทเราพบว่าช่องว่าง 65 [ 19 ]ช่องว่าง 59 เป็นสมาชิกของครอบครัวของโปรตีนไคไม่แตกต่างกันมีลักษณะชุดสามโดเมน ; ไคตินผูกโดเมน2 ( chtbd2 กรดอะมิโน 22 – 80 ) ; ตัวรับไลโปโปรตีนความหนาแน่นต่ำคลาสโดเมน ( ldla กรดอะมิโน 97 ) และไคแซคคาไรด์ / 134 )โดเมนไม่แตกต่างกัน ( CDA , กรดอะมิโน 169 ( 299 ) [ 8 ] เป็นยีนไคติเนสชื่อ ซี quadricarinatus เนส 2 ( cqchitinase2 ) ถูกระบุใน4 วง ( N1 , N3 ( 5 ) เอนไซม์ไคติเนสเป็นเอนไซม์ที่เร่งตัว> [ 9,44 ] cqchitinase2 เป็นไคพบว่าคลีฟส์เส้นภายใน ปล่อย multimers มวลโมเลกุลต่ำสองวง ( N1 และ 3 ) มีเอนไซม์เบต้า nacetylglucosaminidase .การศึกษาคุณลักษณะสองศักยภาพต่าง ๆกิจกรรมสำหรับ beta-n-acetylglucosaminidases ในการประกอบโครงสร้างไคติน ;1 ) การสร้าง n-acetylglucosamine โมโนเมอร์จากต่ำmolecularmassmultimers เป็น exochitinases aswas , เสนอราประกอบ chitin [ 44 ] , 2 ) การปรับเปลี่ยนของลำตัวและไกลโคโปรตีนที่เริ่มมีอาการของการเป็นอย่างดีจากงานทดลองบนcuticles ของปูม้า callinectes 6,45 – sapidus [ 47 ] อื่นที่อาจเกิดขึ้นไคตินเป็นโปรตีนที่ระบุเขต gamplike