[I 51, it had been speculated that

[I 51, it had been speculated that the segment PrP:156-
160 (YPNQV) would also have a p-turn structure [12].
In fact, recent data [ 161 acquired using 2D nuclear magnetic
resonance to study the conformation of a synthetic
cognate peptide, PrP: 1455165, revealed the presence of
a p-turn involving the region PrP:1577160 (YPNQ).
This region is conserved in all mammalian PrP’s, and
is located at the proposed boundary between the cytoplasmic
and putative second transmembrane (TM II)
domains (PrP: 156-l 59).
An analysis of the sequences of the regions predicted
or found to have p-turn structure showed that the regions
PrP:141l152 (WEDRYY) and PrP:155-160
(YPNQVY) are similar to the six residue internalization
signal (FDNPVY) in the low-density lipoprotein receptor
(LDL-R). The consensus sequence reported for this
internalization signal, as mentioned earlier, is
FXNPXY [17]; and the tetrapeptide, NPVY, contained
within the LDL-R sequence was shown by 2D NMR to
adopt a /?-turn structure in solution [18]. An aminoterminal
aromatic residue and a carboxy-terminal aromatic
or large hydrophobic residue, and a turn in the
intervening region, have been suggested [17] to provide
sufficient structural information for this signal. A somewhat
different motif for internalization signals has also
been suggested [9] based on an analysis of the cytoplasmic
domains of several integral membrane proteins
known to be internalized, including the LDL-R. This
motif requires the presence of basic or polar amino acid
residues (+) at certain preferred positions relative to a
tyrosine residue: XX+X+XX+Y++X. The PrP hexapeptide
segments and adjacent residues also share similarities
with this motif. These homologies are shown in

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

[ฉัน 51 ที่ได้รับคาดที่เซ็กเมนต์ PrP:156-160 (YPNQV) จะมีโครงสร้างเปิด p [12]ในความเป็นจริง ข้อมูลล่าสุด [161 มาใช้ 2D นิวเคลียร์แม่เหล็กเรโซแนนซ์ในการศึกษาโครงสร้างของการสังเคราะห์เปปไทด์ก็ PrP: 1455165 สถานะของการเปิดเผยp-เลี้ยวเกี่ยวข้องกับภูมิภาค PrP:1577160 (YPNQ)ภูมิภาคนี้มีอยู่ในการเลี้ยงลูกด้วยนมทั้งหมด PrP ของ และตั้งอยู่ที่ระหว่างการนำเสนอและ putative สองรน (TM II)โดเมน (PrP: 156-l 59)การวิเคราะห์ลำดับของพื้นที่คาดการณ์หรือการมีโครงสร้างเปิด p แสดงให้เห็นว่าในภูมิภาคL PrP:141 152 (WEDRYY) และ PrP:155-160(YPNQVY) คล้ายกับ internalization สารหกสัญญาณ (FDNPVY) ในรับไลโปโปรตีนชนิดความหนาแน่นต่ำ(LDL-R) ลำดับฉันทามติที่รายงานนี้internalization สัญญาณ กล่าวถึงก่อนหน้านี้ เป็นFXNPXY [17]; และอยู่ tetrapeptide, NPVYภายใน LDL-R แสดงลำดับ โดย NMR 2D ไปนำมาใช้การ / ? -เปิดโครงสร้างในการแก้ปัญหา [18] Aminoterminal การสารหอมและกลิ่นหอมเทอร์มินัลคาร์บ๊อกซี่หรือคราบเหนียวเหนอะหนะขนาดใหญ่ และเปิดในการแทรกแซงภาค ได้รับแนะนำ [17] เพื่อให้โครงสร้างข้อมูลเพียงพอสำหรับสัญญาณนี้ ค่อนข้างยังมีลายแตกต่างกันสำหรับสัญญาณ internalizationการแนะนำ [9] ตามการวิเคราะห์ของการนำโดเมนของโปรตีนเมมเบรนที่สำคัญหลายที่รู้จักกันจะ internalized รวม LDL-r นี้ลายที่ต้องการปรากฏตัวของกรดอะมิโนพื้นฐาน หรือขั้วโลกตกค้าง (+) ที่บางที่ต้องสัมพันธ์กับตำแหน่งสารไทโรซีน: XX + X + XX + Y ++ X กัน PrP hexapeptideส่วนและสารตกค้างติดยังแบ่งปันคล้ายคลึงกันมีลายนี้ Homologies เหล่านี้จะแสดงใน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

[I 51, มันได้รับการสันนิษฐานว่า PrP ส่วน: 156-
160 (YPNQV) นอกจากนี้ยังจะมีโครงสร้างที่ P-เปิด [12].
ในความเป็นจริงข้อมูลล่าสุด [161 ที่ได้มาใช้ 2D แม่เหล็กนิวเคลียร์
เสียงสะท้อนในการศึกษาโครงสร้างของการให้ สังเคราะห์
เปปไทด์สายเลือด PrP: 1455165 เปิดเผยการปรากฏตัวของ
P-เปิดที่เกี่ยวข้องกับการ PrP ภูมิภาค:. 1577160 (YPNQ)
ภาคนี้เป็นป่าสงวนในทุกเลี้ยงลูกด้วยนม PrP และ
ตั้งอยู่ที่เขตแดนเสนอระหว่างนิวเคลียส
และสมมุติรนวินาที ( TM II)
โดเมน (PrP. 156-L 59)
การวิเคราะห์ลำดับของภูมิภาคที่คาดการณ์ไว้
หรือพบว่ามีโครงสร้าง P-เปิดแสดงให้เห็นว่าภูมิภาค
PrP: 141l152 (WEDRYY) และ PrP: 155-160
(YPNQVY) มี คล้ายกับหกตกค้าง internalization
สัญญาณ (FDNPVY) ในความหนาแน่นต่ำไลโปโปรตีนตัวรับ
(LDL-R) ความเห็นลำดับที่รายงานสำหรับการนี้
สัญญาณ internalization เป็นที่กล่าวถึงก่อนหน้านี้เป็น
FXNPXY [17]; และ Tetrapeptide, NPVY ที่มีอยู่
ภายใน LDL-R ลำดับที่ถูกนำมาแสดงโดย 2D NMR ที่จะ
นำมาใช้เป็น /? - เปิดโครงสร้างในการแก้ปัญหา [18] aminoterminal
ตกค้างหอมและ Carboxy ขั้วหอม
หรือใหญ่ตกค้างไม่ชอบน้ำและเปิดในส่วน
ภูมิภาคแทรกแซงได้รับการแนะนำ [17] เพื่อให้
โครงสร้างข้อมูลเพียงพอสำหรับสัญญาณการซื้อขาย ค่อนข้าง
เด่นที่แตกต่างกันสำหรับสัญญาณ internalization ยังได้
รับการแนะนำ [9] ตามการวิเคราะห์ของนิวเคลียส
โดเมนหลายโปรตีนหนึ่ง
ที่รู้จักกันจะ internalized รวมทั้ง LDL-R นี้
แม่ลายต้องมีพื้นฐานหรือขั้วโลกกรดอะมิโน
ตกค้าง (+) ที่ตำแหน่งที่ต้องการบางอย่างเทียบกับ
สารตกค้างซายน์: XX + X + Y + XX X ++ Hexapeptide PrP
กลุ่มและสารตกค้างที่อยู่ติดกันยังมีการแบ่งความคล้ายคลึงกัน
กับบรรทัดฐานนี้ homologies เหล่านี้จะปรากฏใน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

[ ผม 51 ได้สันนิษฐานว่าส่วนช่วย : 156 -160 ( ypnqv ) ก็มีโครงสร้าง p-turn [ 12 ]ในความเป็นจริงล่าสุดข้อมูล [ 161 โดยใช้ 2D นิวเคลียร์แมกเนติกเพื่อศึกษาโครงสร้างของสังเคราะห์เชื้อสายเปปไทด์ช่วย : 1455165 เปิดเผยต่อหน้าเป็น p-turn เกี่ยวข้องกับภูมิภาคช่วย : 1577160 ( ypnq )ภูมิภาคนี้ คือ เพื่อช่วยในการควบคุม และตั้งอยู่ที่เขตแดนระหว่างนี้เสนอและ เส้นใยยาว ( TM II ) ครั้งที่สองโดเมน ( ช่วย : 156-l 59 )การวิเคราะห์ลำดับของภาคพยากรณ์หรือพบว่ามีโครงสร้าง p-turn พบว่าภูมิภาคช่วย : 141l152 ( wedryy ) และช่วย 155-160 :( ypnqvy ) คล้ายกับหก internalization กากสัญญาณ ( fdnpvy density lipoprotein ) ในตัวรับ( ldl-r ) จากรายงานนี้ลำดับinternalization สัญญาณดังที่กล่าวมาแล้ว คือfxnpxy [ 17 ] ; และเตตระเพปไทด์ npvy ที่มีอยู่ ,ภายใน ldl-r 2D NMR จะถูกแสดง โดยลำดับใช้ / ? - โครงสร้างเป็นโซลูชั่น [ 18 ] การ aminoterminalกากและ Carboxy Terminal หอมหอมหรือใหญ่ ) กาก และเปิดในแทรกแซงภูมิภาคได้รับการแนะนำ [ 17 ] เพื่อให้ข้อมูลโครงสร้างเพียงพอสำหรับสัญญาณนี้ เป็นค่อนข้างแรงจูงใจที่แตกต่างกันสำหรับสัญญาณ internalization ได้ยังมาแนะนำ [ 9 ] ขึ้นอยู่กับการวิเคราะห์ของพบโดเมนหลายส่วนประกอบเมมเบรนโปรตีนเรียกว่าเป็น internalized รวมทั้ง ldl-r. นี้่ต้องมีพื้นฐาน หรือขั้วโลก กรดอะมิโนตกค้าง ( + ) ในตำแหน่งที่ต้องการบางอย่างเทียบกับไทโรซีนกาก : xx + X + X + Y + + ช่วย hexapeptide .ส่วนตกค้างที่อยู่ติดกันและยังแบ่งปันความคล้ายคลึงกันกับแรงจูงใจนี้ homologies เหล่านี้จะถูกแสดงใน