The concentrations of vitamin K1 and its epoxide were determined
spectrophotometrically in 95% ethanol using extinction coefficients of
30,800 M-' * cm-' at 266 nm for the epoxide, and 18,900 M-' * cm-' at
248 nm for vitamin K1 (10). DT-diaphorase activity was measured at
room temperature as described by Dallner ( 11) with 2,6-dichlorophenolindophenol
(DCPIP) as the electron acceptor. The reaction was followed
at 600 nm. An extinction coefficient of 21,000 M-' cm-' for DCPIP
was used to calculate enzyme activity. Cytochrome c reductase activity
was measured at room temperature in 0.05 M potassium phosphate, pH
7.5, containing 0.8 mg/ml Tween-20, 75 MM cytochrome c, and 0.1 mM
NADPH. The reaction was followed at 550 nm. An extinction coefficient
of 18,500 M-' -cm-' for cytochrome c was used to calculate enzyme
activity ( 12).
ความเข้มข้นของวิตามิน K1 และอิพอกไซด์ของตนได้รับการพิจารณา
spectrophotometrically ในเอทานอล 95% โดยใช้ค่าสัมประสิทธิ์การสูญเสียของ
30,800 M- '* ซม' ที่ 266 นาโนเมตรสำหรับอิพอกไซด์และ 18,900 M- '* ซม' ที่
248 นาโนเมตรสำหรับวิตามิน K1 ( 10) กิจกรรม DT-diaphorase วัดที่
อุณหภูมิห้องตามที่อธิบายไว้โดย Dallner (11) ที่มี 2,6-dichlorophenolindophenol
(DCPIP) ในขณะที่รับอิเล็กตรอน ปฏิกิริยาตามมา
ที่ 600 นาโนเมตร ค่าสัมประสิทธิ์การสูญเสียของ 21,000 M- 'ซม' สำหรับ DCPIP
ถูกนำมาใช้ในการคำนวณการทำงานของเอนไซม์ Cytochrome กิจกรรม reductase ค
วัดที่อุณหภูมิห้องในที่ 0.05 M ฟอสเฟตโพแทสเซียมค่า pH
7.5 ที่มี 0.8 mg / ml Tween-20, 75 MM cytochrome C, และ 0.1 มิลลิ
NADPH ปฏิกิริยาตามมาที่ 550 นาโนเมตร ค่าสัมประสิทธิ์การสูญพันธุ์
ของ 18,500 M- '-cm- สำหรับ cytochrome คถูกนำมาใช้ในการคำนวณเอนไซม์
กิจกรรม (12)
การแปล กรุณารอสักครู่..
