Two years after Betzig’s proposal,

Two years after Betzig’s proposal, Moerner was studying the light emission properties of single molecules of mutants of the green fluorescent protein (GFP) obtained from Roger Tsien’s laboratory. The studies (Dickson et al., 1997) were performed at ambient temperature with the protein embedded in an aerated aqueous gel. Unexpectedly, when excited at 488 nm the protein was seen to undergo several cycles of intermittent fluorescence emission: the GFP molecules displayed “blinking” behaviour. After several blinking cycles, the molecules went into a stable dark state. Amazingly, from this dark state they could be re-activated by irradiation at 405 nm. These results demonstrated for the first time that it was possible to optically guide fluorescent proteins between active and inactive states by the sophisticated use of the inherent photochemistry of the protein (Fig. 7).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สองปีหลังจากข้อเสนอของ Betzig, Moerner ได้ศึกษาคุณสมบัติเล็ดรอดแสงของโมเลกุลเดี่ยวของสายพันธุ์สีเขียวโปรตีนเรืองแสง (GFP) ได้รับจากห้องปฏิบัติการของ Roger Tsien ศึกษา (ดิกสันและ al., 1997) ได้ดำเนินการที่อุณหภูมิกับโปรตีนที่ฝังอยู่ในตัวเจลอควี aerated โดยไม่คาดคิด เมื่อตื่นเต้นที่ 488 nm ที่โปรตีนถูกเห็นรับหลายรอบของมลพิษขาด ๆ หาย ๆ fluorescence: โมเลกุล GFP แสดงพฤติกรรม "กะพริบ" หลังจากที่หลายรอบกะพริบ โมเลกุลไปเป็นรัฐเข้มมั่นคง น่าอัศจรรย์ จากรัฐนี้เข้ม พวกเขาสามารถใหม่เปิดใช้งาน โดยวิธีการฉายรังสีที่ 405 nm ผลเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าสำหรับครั้งแรกที่มันได้นำโปรตีนเรืองแสง optically ระหว่างงาน และอเมริกาโดยใช้ความซับซ้อนของเคมีแสงโดยธรรมชาติของโปรตีน (Fig. 7)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สองปีหลังจากที่ข้อเสนอ Betzig ของ Moerner กำลังศึกษาคุณสมบัติการปล่อยแสงของโมเลกุลเดียวของการกลายพันธุ์ของโปรตีนเรืองแสงสีเขียว (GFP) จากห้องปฏิบัติการของโรเจอร์ Tsien การศึกษา (ดิ๊กสัน et al., 1997) ได้ดำเนินการที่อุณหภูมิห้องที่มีโปรตีนที่ฝังอยู่ในเจลน้ำมวลเบา ไม่คาดคิดเมื่อตื่นเต้นที่ 488 นาโนเมตรโปรตีนก็เห็นจะได้รับหลายรอบการปล่อยเรืองแสงสม่ำเสมอ: โมเลกุล GFP แสดง "กระพริบ" พฤติกรรม หลังจากรอบกะพริบหลายโมเลกุลเข้าไปในรัฐที่มืดที่มีเสถียรภาพ น่าประหลาดใจจากรัฐมืดนี้พวกเขาสามารถใช้งานได้อีกครั้งโดยการฉายรังสีที่ 405 นาโนเมตร ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นเป็นครั้งแรกว่ามันเป็นไปได้ที่จะเป็นแนวทางในสายตาโปรตีนเรืองแสงระหว่างรัฐที่ใช้งานและไม่ได้ใช้งานโดยการใช้งานที่มีความซับซ้อนของเคมีโดยธรรมชาติของโปรตีน (รูปที่. 7)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สองปีหลังจากที่ข้อเสนอ betzig , moerner เรียนแสงคุณสมบัติการปล่อยโมเลกุลเดี่ยวของการกลายพันธุ์ของโปรตีนเรืองแสงสีเขียว ( GFP ) ที่ได้จากห้องปฏิบัติการของโรเจอร์เซียน . การศึกษา ( ดิค et al . , 1997 ) ถูกแสดงที่อุณหภูมิห้องด้วยโปรตีนอยู่ในมวลน้ำเจล โดยไม่คาดคิดเมื่อตื่นเต้นที่ 488 นาโนเมตรโปรตีนคือเห็นผ่านหลายรอบของการใช้สารโมเลกุล : GFP แสดง " พฤติกรรมกะพริบ " หลังจากหลายกระพริบรอบโมเลกุลไปมั่นคงเข้มรัฐ น่าแปลก จากสถานะนี้มืด พวกเขาอาจจะกำลังทำงานโดยการฉายรังสีที่ 405 nm .ผลลัพธ์เหล่านี้แสดงให้เห็นเป็นครั้งแรกว่ามันเป็นไปได้ที่จะแนะนำโปรตีนเรืองแสง สลับสีระหว่างรัฐ โดยการใช้งาน และไม่ซับซ้อนของเมอร์ลินโดยธรรมชาติของโปรตีน ( รูปที่ 7 )