ι-Carrageenans are sulfated 1,3-α-1

ι-Carrageenans are sulfated 1,3-α-1,4-β-galactans from the cell walls of red algae, which auto-associate into crystalline fibers made of aggregates of double-stranded helices. ι-Carrageenases, which constitute family 82 of glycoside hydrolases, fold into a right-handed β-helix. Here, the structure of Alteromonas fortis ι-carrageenase bound to ι-carrageenan fragments was solved at 2.0 Å resolution (PDB 1KTW). The enzyme holds a ι-carrageenan tetrasaccharide (subsites +1 to +4) and a disaccharide (subsites −3, −4), thus providing the first direct determination of a 3D structure of ι-carrageenan. Electrostatic interactions between basic protein residues and the sulfate substituents of the polysaccharide chain dominate ι-carrageenan recognition. Glu245 and Asp247 are the proton donor and the base catalyst, respectively. C-terminal domain A, which was highly flexible in the native enzyme structure, adopts a α/β-fold, also found in DNA/RNA-binding domains. In the substrate–enzyme complex, this polyanion-binding module shifts toward the β-helix groove, forming a tunnel. Thus, from an open conformation which allows for the initial endo-attack of ι-carrageenan chains, the enzyme switches to a closed-tunnel form, consistent with its highly processive character, as seen from the electron-microscopy analysis of the degradation of ι-carrageenan fibers.

Keywords

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Ι Carrageenans sulfated 1,3-α-1,4-β-galactans จากผนังเซลล์ของสาหร่ายสีแดง รศอัตโนมัติเข้าไปในเส้นใยผลึกประกอบกับผลรวมของสองควั่น helices ซึ่ง ได้ Ι-Carrageenases ซึ่งเป็นตระกูล 82 glycoside hydrolases พับเป็นเกลียวβถนัด ที่นี่ ถูกแก้ไขโครงสร้างของ Alteromonas fortis ι carrageenase กับบางส่วนของι carrageenan 20 Åความละเอียด (PDB 1KTW) เอนไซม์นี้มี tetrasaccharide ι carrageenan (ย่อย 1-4) และเป็นไดแซ็กคาไรด์ (ย่อย −3, −4), ดังนั้น ให้กำหนดโดยตรงครั้งแรกของโครงสร้าง 3D ของι carrageenan การโต้ตอบระหว่างโปรตีนพื้นฐานตก substituents ซัลเฟตของ polysaccharide สถิตครองรู้ι carrageenan Glu245 และ Asp247 ได้บริจาคโปรตอนและเศษฐาน ตามลำดับ C-เทอร์มินัลโดเมน A ซึ่งมีความยืดหยุ่นสูงในโครงสร้างเอนไซม์เป็น adopts เป็นαβ-พับ พบในดีเอ็นเออาร์เอ็นเอรวมโดเมน ในเชิงพื้นผิว – เอนไซม์ โมดู polyanion ผูกกะไปทางร่องเกลียวβ ขึ้นรูปอุโมงค์ ดังนั้น จากการเปิด conformation ซึ่งช่วยให้สำหรับการเริ่มต้นวงจรโจมตีของι carrageenan โซ่ เอนไซม์สลับฟอร์มปิดอุโมงค์ สอดคล้องกับอักขระตัวสูง processive เห็นได้จากการย่อยสลายของเส้นใยι carrageenan วิเคราะห์อิเล็กตรอน microscopy

คำสำคัญ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ι-Carrageenans มีซัลเฟต 1,3-α-1,4-β galactans จากผนังเซลล์ของสาหร่ายสีแดงซึ่งอัตโนมัติร่วมเป็นเส้นใยผลึกที่ทำจากมวลรวมของเอนริเก้เกลียวคู่ ι-Carrageenases ซึ่งเป็นครอบครัวที่ 82 จาก hydrolases glycoside, พับเป็นมือขวาβ-เกลียว เศษเล็กเศษน้อยที่นี่โครงสร้างของ Alteromonas Fortis ι-carrageenase ผูกพันกับι-คาราจีแนนได้รับการแก้ไขที่ 2.0 มติ (PDB 1KTW) เอนไซม์ถือ Tetrasaccharide ι-คาราจีแนน (ไซต์ย่อย 1-4) และไดแซ็กคาไรด์ (ไซต์ย่อย -3, -4) จึงให้การกำหนดโดยตรงเป็นครั้งแรกของโครงสร้าง 3 มิติของι-คาราจีแนน ปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนตกค้างขั้นพื้นฐานและ substituents ซัลเฟตของห่วงโซ่ polysaccharide ครองรับรู้ι-คาราจีแนน Glu245 และ Asp247 เป็นผู้บริจาคโปรตอนและตัวเร่งปฏิกิริยาฐานตามลำดับ C-ขั้วโดเมนซึ่งเป็นที่มีความยืดหยุ่นสูงในโครงสร้างเอนไซม์พื้นเมือง adopts α / β-พับนอกจากนี้ยังพบใน DNA / RNA ผูกพันโดเมน ในที่ซับซ้อนตั้งต้นเอนไซม์โมดูล polyanion ผูกพันนี้ไปกะร่องβ-เกลียวไว้ในอุโมงค์ ดังนั้นจากโครงสร้างเปิดซึ่งช่วยให้การเริ่มต้น Endo โจมตีโซ่ι-คาราจีแนน, เอนไซม์เปลี่ยนไปเป็นรูปแบบปิดอุโมงค์สอดคล้องกับตัวละคร processive อย่างสูงเท่าที่เห็นจากการวิเคราะห์การใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนการย่อยสลายของι เส้นใย -carrageenan คำสำคัญ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ι - เคราจีแนนเป็นซัลเฟต 1 , 3 - 1 , 4 - แอลฟา - บีตากาแลกแตนจากผนังเซลล์ของสาหร่ายสีแดง ซึ่งโดยอัตโนมัติเชื่อมโยงเป็นเส้นใยผลึกของมวลรวมของคู่ตีเกลียว helices . ι - carrageenases ซึ่งเป็นครอบครัว 82 ของไกลโคไซด์ไฮโดรเลส พับเป็นมือขวาบีตา - สิ่งที่เป็นเกลียว ที่นี่ , โครงสร้างของ alteromonas ฟอร์ι - carrageenase ผูกι - เศษ คาราถูกแก้ไขใน 20 •ความละเอียด ( PDB 1ktw ) เอนไซม์ เป็นι - คาราจีแนนเททระแซ็กคาไรด์ ( ลักษณะ 1 ถึง 4 ) และเว็บไซต์ ( ลักษณะ− 3 , − 4 ) จึงให้โดยการหาโครงสร้าง 3 มิติของι - แนน . ไฟฟ้าสถิตระหว่างกากโปรตีนพื้นฐานและซัลเฟตหมู่ของโพลีแซคคาไรด์ โซ่ ครองι - คาราจีแนนการยอมรับglu245 asp247 เป็นโปรตอนและผู้บริจาคและฐานตัวเร่งปฏิกิริยาตามลำดับ ซึ่งโดเมน ซึ่งมีความยืดหยุ่นสูงในโครงสร้างของเอนไซม์ พื้นเมือง ใช้α / บีตา - พับ นอกจากนี้ยังพบใน DNA / RNA รวมโดเมน ในพื้นผิว–เอนไซม์เชิงซ้อน นี้ polyanion ผูกพันโมดูลกะต่อบีตา - เกลียวร่อง เป็นอุโมงค์ ดังนั้นจากการเปิดข้อมูลที่ช่วยให้การเริ่มต้นการโจมตีของι - คาร์ราจีแนน เอ็นโซ่ เอนไซม์สลับรูปแบบอุโมงค์ปิด สอดคล้องกับตัวละครมาก processive ของมันที่เห็นจากกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนการวิเคราะห์การเสื่อมสภาพของเส้นใยι - แนน

คำสำคัญ