non-halophilic proteins, which bind

non-halophilic proteins, which bind similar
amounts of water but do not bind salt. Halophilic
proteins maintain functionally active conformations
in the presence of high concentrations of antichaotropic
salts, whereas in the presence of chaotropic
salts, their conformations become inactive.
A number of studies have suggested that the
halophilic adaptation correlates with an increase
in acidic amino acids in the protein composition.5–8
A statistical analysis of a dozen halophilic proteins
confirmed the acidic nature of the halophiles.9
The relationship between acidic residues and salt
binding was suggested by a stabilization model
proposed for the tetrameric malate dehydrogenase
(MalDH) from Haloarcula marismortui.4,10,11 The
amino acid residues located at the protein surface
have been proposed to bind in a network of
hydrated salt ions that cooperatively contribute
to the stabilization. The structure of the [2Fe-2S]
ferredoxin from H. marismortui at 1.9A ° resolution
revealed an acidic surface as well as extensive
hydration networks.12 The significance of acidic
amino acids in halophilic adaptation has been
challenged, however, by Bohm & Jaenicke13,14 and
Elcock,15 following their statistical and theoretical
model studies of the halophilic dihydrofolate
reductase (H2 folate reductase).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีนที่ไม่ชอบเกลือซึ่งผูก
ปริมาณของน้ำที่คล้ายกัน แต่ไม่ผูกเกลือ โปรตีน
ชอบเกลือรักษา conformations ใช้งานตามหน้าที่
ในที่ที่มีความเข้มข้นสูงของเกลือ
antichaotropic ในขณะที่การปรากฏตัวของเกลือ
chaotropic, conformations ของพวกเขากลายเป็นไม่ได้ใช้งาน.
จากการศึกษาได้ชี้ให้เห็นว่าการปรับตัว
ชอบเค็มที่มีความสัมพันธ์กับการเพิ่มขึ้น
กรดอะมิโนที่เป็นกรดในโปรตีน composition.5-8
วิเคราะห์ทางสถิติของโปรตีนที่ชอบเกลือโหล
ได้รับการยืนยันจากธรรมชาติที่เป็นกรด halophiles.9
ความสัมพันธ์ระหว่างสารตกค้างที่เป็นกรดและเกลือ
ผูกพันรับการแนะนำโดยรูปแบบการรักษาเสถียรภาพ
เสนอ dehydrogenase Malate tetrameric
(maldh) จาก Haloarcula marismortui.4, 10,11
กรดอะมิโนที่ตั้งอยู่ที่พื้นผิวโปรตีน
ได้รับการเสนอที่จะผูกพันในเครือข่ายของ
ไอออนเกลือไฮเดรทที่มีส่วนร่วมในความร่วมมือเพื่อรักษาเสถียรภาพ
โครงสร้างของ [2FE-2S]
จาก ferredoxin ชั่วโมง marismortui ที่ 1.9a °มติ
เผยให้เห็นพื้นผิวที่เป็นกรดเช่นเดียวกับการดื่มน้ำที่เพียงพอครอบคลุม
networks.12 ความสำคัญของกรด
กรดอะมิโนในการปรับตัวชอบเค็มที่ได้รับ
ท้าทาย แต่โดย Bohm & jaenicke13 14 และ
elcock, 15 ตามทฤษฎีทางสถิติและการศึกษาของพวกเขา
รูปแบบของ dihydrofolate ชอบเกลือ
reductase (H2 โฟเลต reductase)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

วิลเลียมไม่ชอบเกลือ ซึ่งผูกคล้าย
น้ำ แต่ผูกเกลือ ชอบเกลือ
โปรตีนรักษาฟังก์ชันใช้งาน conformations
ในต่อหน้าของความเข้มข้นสูงของ antichaotropic
salts ในขณะที่ในต่อหน้าของ chaotropic
เกลือ conformations การใช้งาน.
จำนวนศึกษาได้แนะนำที่
ปรับชอบเกลือคู่กับการเพิ่มขึ้น
ในกรดอะมิโนกรดในการวิเคราะห์ทางสถิติของ composition.5–8
A โปรตีนของโหลชอบเกลือโปรตีน
ยืนยันลักษณะของความสัมพันธ์ halophiles.9
The ระหว่างตกกรดเกลือกรด
รวมแนะนำรุ่นเสถียรภาพ
dehydrogenase
(MalDH) tetrameric มาลาจาก Haloarcula marismortui.4,10,11 เสนอการ
กรดอะมิโนตกอยู่ที่พื้นผิวโปรตีน
ได้รับการเสนอเพื่อผูกในเครือข่ายของ
hydrated ประจุเกลือที่นำ cooperatively
เพื่อเสถียรภาพในการ โครงสร้างของการ [2Fe-2S]
ferredoxin จาก H. marismortui ที่ความละเอียด 1.9A °
เปิดเผยผิวมีกรดเช่นอย่างละเอียดเป็น
networks.12 ไล่น้ำความสำคัญของเปรี้ยว
ได้รับกรดอะมิโนในการปรับตัวชอบเกลือ
สนุก ๆ อย่างไรก็ตาม โดย Bohm & Jaenicke13, 14 และ
Elcock วิธีการทางสถิติ และทฤษฎี 15
รุ่นศึกษาของ dihydrofolate ชอบเกลือ
reductase (H2 โฟ reductase)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไม่ใช่ halophilic โปรตีนที่ผูกพันความเหมือน
จำนวนของน้ำแต่ไม่มีผลผูกพันเกลือ โปรตีน halophilic
ซึ่งจะช่วยรักษาไว้ซึ่งใช้งานอย่างเต็มไปด้วยประโยชน์ใช้สอย conformations
ซึ่งจะช่วยในการมีอยู่ของความเข้มข้นของเกลือสูง antichaotropic
ซึ่งจะช่วยในการมีอยู่ของเกลือ chaotropic
conformations ของพวกเขาจะกลายเป็นไม่ได้ใช้งาน.
จำนวนหนึ่งของการศึกษาได้ให้ความเห็นว่าการปรับตัว halophilic
ซึ่งจะช่วยให้สามารถรับมือกับการเพิ่มขึ้นที่
ในกรดกรดอมิโนในโปรตีน composition. 5 - 8
ที่สถิติการวิเคราะห์ของโหล halophilic โปรตีน
ซึ่งจะช่วยได้รับการยืนยันที่เปรี้ยวของกรดธรรมชาติของ halophiles. 9
ที่ความสัมพันธ์ระหว่างเปรี้ยวของกรดเกลือและสารตกค้าง
มีผลผูกพันเป็นที่แนะนำโดยที่ไม่ให้สั่นไหวรุ่น
ซึ่งจะช่วยเสนอให้ที่ tetrameric ไปยัง Malate alcohol dehydrogenase
( maldh )จาก haloarcula marismortui. 4,10,11 ที่
ตกค้างอยู่ให้หมดไปกรดอะมิโนตั้งอยู่บนพื้นผิวโปรตีน
ซึ่งจะช่วยให้มีการเสนอให้ติดอยู่ในเครือข่ายของ
ซึ่งจะช่วยเพิ่มพลังไอออนซึ่งมีน้ำเกลือที่กอบกู้ช่วย
ซึ่งจะช่วยในการรักษา เสถียรภาพ โครงสร้างของ[ 2 FE 2 S ]:
ferredoxin จาก H marismortui ที่ 1.9 °ความละเอียด
เปิดเผยที่เปรี้ยวของกรดพื้นผิวเป็นอย่างดี
ซึ่งจะช่วยเติมน้ำที่หลากหลาย networks. 12 ที่มีความสำคัญของกรด
กรดอะมิโนเป็นกรดใน halophilic ปรับได้รับการตอบแทน
ท้าทายแต่ถึงอย่างไรก็ตามโดย bohm & jaenicke 13,14 และ
elcock, 15 ต่อไปนี้:
ซึ่งจะช่วยการศึกษาข้อมูลทางสถิติทางทฤษฎีและรุ่นของ halophilic dihydrofolate
reductase ( reductase H 2 ,สารโฟเลท)